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Confusion sur la polarité et l'hydrophobie de la proline, de la tyrosine et de la cystéine ?

Confusion sur la polarité et l'hydrophobie de la proline, de la tyrosine et de la cystéine ?



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Je vais énumérer ici plusieurs sources qui indiquent différemment la polarité et l'hydrophobie de la proline et de la tyrosine :

D'après l'article Acide aminé sur Wikipédia, il est indiqué que Proline est un spécial Cas, Tyrosine est hydrophobe et Cystéine est aussi un spécial Cas.

De l'académie Khan, il indique également que Proline est polaire, Tyrosine est non polaire et Cystéine est polaire.

Cependant,

De la science biologique de Pearson Prentice Hall, il déclare que Proline est non polaire, Tyrosine est polaire et Cysténe est polaire.

De BioNinja, il indique que Proline est non polaire, Tyrosine est polaire et Cystéine est non polaire.

Sur Wikipédia,

L'article soutient Proline Proline est non polaire.

L'articleTyrosine prend en charge Tyrosine est polaire et hydrophile.

L'article Cystéine indique que Cystéine est polaire et hydrophobe, AUSSI BIEN QUE Tyrosine.

Pour résumer le résultat, je vais les mettre dans le tableau suivant

S'il vous plaît, aidez-moi à dissiper la confusion, pourquoi la polarité et l'hydrophobie de ces acides aminés ne sont-elles pas d'accord?


TL/DR : ce sont des cas limites et compliqués. Il n'y a pas de large consensus sur la question de savoir si la cystéine et la tyrosine doivent être considérées comme hydrophobes ou polaires. La proline est cependant clairement non polaire.

La raison de la confusion est qu'il existe plusieurs façons de définir et de mesurer la polarité et l'hydrophobie des acides aminés. Premièrement, la polarité et l'hydrophobie de l'acide aminé libre sont très différentes de celles de la chaîne latérale d'acide aminé dans le contexte d'un peptide (protéine). Je suppose que ce dernier vous intéresse.

Polarité est assez difficile à définir pour les acides aminés. Le moment dipolaire est la mesure habituelle de la polarité, mais cela dépend de la géométrie de la molécule, et par conséquent n'est bien défini que pour les petites molécules qui ne peuvent pas « se tortiller », comme l'eau. Les chaînes latérales d'acides aminés plus grosses peuvent bouger un peu et leur moment dipolaire est difficile à définir. Au lieu de cela, la polarité est généralement donnée par des règles empiriques telles que "les groupes hydroxy sont polaires" et "les cycles aromatiques ne sont pas polaires. Mais il existe des cas limites comme la tyrosine qui a à la fois un cycle aromatique et un groupe hydroxy.

Hydrophobie est liée à la polarité, mais c'est une quantité mesurée expérimentalement, généralement déterminée par la façon dont un acide aminé se répartit entre l'eau et les solvants non polaires, ou en observant comment il s'oriente dans les protéines repliées (vers ou contre le solvant eau). Des informations plus détaillées se trouvent ici. Mais les résultats de telles expériences ne concordent pas toujours, et donc les acides aminés qui sont à la limite hydrophobes/hydrophiles peuvent être difficiles à classer. Par exemple, pour deux acides aminés X et Y, nous pourrions constater que X se dissout mieux dans l'eau que Y, donc X apparaît plus hydrophile dans ce sens ; mais en même temps, X pourrait également mieux se diviser en une bicouche lipidique, donc dans ce sens X apparaît plus hydrophobe que Y. Dans de tels cas, les différentes échelles d'hydrophobie seront différentes.

Pour ces raisons, il existe un désaccord sur la question de savoir si certains acides aminés sont polaires/hydrophobes. Dans cet esprit, voici mes deux cents sur les acides aminés que vous mentionnez :

Proline est un peu spécial en ce qu'il n'a pas de groupe -NH3 ; l'azote aminé se lie à la chaîne latérale -- il s'agit plus d'une « boucle » que d'une chaîne -- et la liaison peptidique est différente. Mais cette "boucle latérale" n'a clairement pas de groupe polaire, et je pense qu'il y a un bon accord sur le fait que la proline doit être considérée comme non polaire. La page de la Khan Academy se trompe probablement sur celle-ci. La proline est intermédiaire en hydrophobie.

Tyrosine : Comme mentionné, la polarité de la chaîne latérale de la tyrosine n'est pas claire car elle est assez grande et possède à la fois des groupes polaires et non polaires. La tyrosine est quelque peu hydrophobe, mais parmi les acides aminés, elle se situe près du milieu sur la plupart des échelles d'hydrophobie. La tyrosine est donc un cas limite, ce qui explique pourquoi différentes sources ne sont pas d'accord.

Cystéine est spécial dans le contexte des protéines, car les résidus de cystéine s'apparient souvent via des liaisons disulfure, ce qui modifie ses propriétés. En soi, le groupe -SH est polaire (bien que moins qu'un groupe -OH) de sorte que la chaîne latérale de la cystéine est quelque peu polaire. Il est intermédiaire en hydrophobie tel que mesuré par partage de solvant. La cystéine a été considérée comme hydrophobe sur la base de l'observation que la cystéine se trouve souvent à l'intérieur des protéines, loin du solvant aqueux ; mais cela est largement dû à sa capacité à former des liaisons disulfure.


La proline est-elle polaire ou apolaire ?

De la science biologique de Pearson Prentice Hall, il déclare que Proline est non polaire, la tyrosine est polaire et Cystein est polaire. De BioNinja, il indique que Proline est non polaire, la tyrosine est polaire et la cystéine est non polaire.

la proline est-elle hydrophobe ou hydrophile ? Hydrophobe Acides aminés Les acides aminés sont regroupés en fonction de la nature de leurs chaînes latérales. Les neuf acides aminés qui ont hydrophobe les chaînes latérales sont la glycine (Gly), l'alanine (Ala), la valine (Val), la leucine (Leu), l'isoleucine (Ile), proline (Pro), phénylalanine (Phe), méthionine (Met) et tryptophane (Trp).

De plus, la tyrosine est-elle polaire ou non polaire ?

Tyrosine a un seul polaire groupe hydroxyle qui compense en partie le très non-polaire cycle benzénique, mais dans l'ensemble, la structure de la chaîne latérale est considérée comme modérément non-polaire.

Proline, en revanche, est généralement apolaire et possède des propriétés opposées à celles de Gly, il apporte de la rigidité à la chaîne polypeptidique en imposant certains angles de torsion au segment de la structure.


Mnémoniques d'acides aminés pour l'Olympiade de biologie

Il y a des acides aminés qui n'utilisent pas la première lettre du nom de l'acide aminé comme abréviation. Ceux-ci inclus:

    • K = lysine
      • Pense ' K lysine'
        • Y = tyrosine.
          • Pensez ‘t Oui colophane
            • D = acide aspartique
              • Pensez ‘aspar acide ic’
                • Q = glutamine.
                  • Pensez ‘ Q -tamine’
                    • R = arginine.
                      • Pensez ‘ R -ginine’
                        • E = acide glutamique.
                          • Pensez à la surabondance E micro’ acide’
                            • F = phénylalanine
                              • Pensez ‘ F énylalanine’
                                • N = asparagine
                                  • Pensez ‘ N asparagine’
                                  • W = tryptophane
                                    • Pensez ‘tWyptophane’.

                                    Un autre aide-mémoire utile est ci-dessous :

                                    Aliphatique non polaire acides aminés:

                                    • WGLAM FVIP :
                                          • Phénylalanine (F)
                                          • (V)aline
                                            • (I)solucine
                                              • (P)roline
                                                  • Tryptophane (W)
                                                  • (G)lycine
                                                    • (L)eucine
                                                      • (A)lanine
                                                      • (M)éthionine

                                                      Polaire non chargé acides aminés:

                                                      • S an T a N ever Q uits C hrOuistmas :
                                                              • (S)érine
                                                                • (T)hréonine
                                                                  • Asperges(N)e
                                                                    • Glutamine (Q)
                                                                    • (C)ystéine
                                                                    • T(Y)rosine

                                                                    Aromatique : W hif EF

                                                                    Avoir des groupes -OH :

                                                                      • Acide
                                                                          • DE ath est toujours négatif (-)
                                                                          • Aspartate (D), Glutamate (E)
                                                                          • De base :
                                                                            • Le sienL ies Ar e Basic' ou BA HRK (prononcé écorce)
                                                                              • (H)istidine , Lysine (K), A(R)ginine

                                                                              ABRÉVIATIONS À UNE LETTRE POUR LES ACIDES AMINÉS

                                                                              Aromatique acides aminés: WFY (lire comme “wifey”). WFY sent toujours bon !


                                                                              Que sont les acides aminés ?

                                                                              Les acides aminés sont des acides carboxyliques avec des groupes aminés. Le type d'acide aminé le plus important est l'acide -aminé. Les acides aminés sont principalement constitués de carbone, d'azote, d'oxygène, d'hydrogène et d'autres éléments naturels. Nous connaissons environ 500 acides aminés, dont 20 sont les plus importants et les plus couramment utilisés.

                                                                              Ils sont le deuxième plus grand composant du corps lorsqu'il construit des muscles et des tissus avec de l'eau.

                                                                              La formule générale est donnée dans la figure ci-dessous.

                                                                              Structure d'acide aminé

                                                                              Les 20 acides aminés courants comprennent un groupe carboxy, un groupe amino et une chaîne latérale (groupe R) qui sont tous liés au carbone .

                                                                              20 types d'acides aminés

                                                                              Ce qui suit est une liste de 20 acides aminés courants, ainsi que les codes à trois lettres et à une lettre (majuscules) des symboles d'acides aminés que nous connaissons souvent. Ce papier est utilisé pour le marquage rapide des acides aminés et est facile à apprendre.

                                                                              • alanine – ala – A
                                                                              • arginine – arg – R
                                                                              • asparagine – asn – N
                                                                              • acide aspartique – asp – D
                                                                              • cystéine – cys – C
                                                                              • glutamine – gln
                                                                              • glutamine – gln – Q
                                                                              • acide glutamique – glu – E
                                                                              • glycine – gly – G
                                                                              • histidine – son – H
                                                                              • isoleucine – ile – I
                                                                              • leucine – leu – L
                                                                              • lysine – lys – K
                                                                              • méthionine – rencontré – M
                                                                              • phénylalanine – phe – F
                                                                              • proline – pro – P
                                                                              • serine – ser – S
                                                                              • thréonine – thr – T
                                                                              • tryptophane – trp – W
                                                                              • tyrosine – tyr – Y
                                                                              • valine – val – V

                                                                              Classification des acides aminés sur la base du groupe R

                                                                              1. Acides aminés aliphatiques non polaires : Les groupes R de ces acides aminés sont non polaires et hydrophobes. Glycine, Elenin, Valine, Leucine, Isoleucine, Methionine, Proline.
                                                                              2. Acides aminés aromatiques : la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane et leurs chaînes latérales aromatiques sont relativement non polaires (hydrophobes). Tout le monde peut participer aux interactions hydrophobes.
                                                                              3. Acides aminés polaires inchangés : Par rapport aux acides aminés non polaires, les groupes R de ces acides aminés sont plus solubles dans l'eau, ou plus hydrophiles, car ils contiennent des groupes fonctionnels qui forment des liaisons hydrogène avec l'eau. De tels acides aminés comprennent la sérine, la thréonine, la cystéine, les asperges et la glutamine.
                                                                              4. Acides aminés acides : Les groupes R sont des acides aminés acides ou chargés négativement. Acide glutamique et acide aspartique
                                                                              5. Acides aminés basiques : Les groupes R sont des acides aminés basiques ou chargés positivement. Lysine, arginine, histidine.

                                                                              Classification des acides aminés sur la base de la nutrition

                                                                              Acides aminés essentiels

                                                                              Neuf types d'acides aminés ne peuvent pas être synthétisés dans le corps, ils doivent donc être présents dans l'alimentation pour la synthèse des protéines.

                                                                              Ces acides aminés essentiels sont l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine.

                                                                              Acides aminés Non essentiel

                                                                              Ces acides aminés peuvent être synthétisés dans le corps, il n'est donc pas nécessaire de les consommer par l'alimentation.

                                                                              Arginine, glutamine, tyrosine, cystéine, glycine, proline, sérine, ornithine, Elenin, asperges et acide aspartique.


                                                                              La cystéine et la tyrosine sont-elles hydrophobes ou hydrophiles ?

                                                                              En voyant des réponses contradictoires à tout cela sur Internet et dans mes livres, avec quoi allez-vous les gars?

                                                                              Eh bien, les chaînes latérales de la cystéine et de la tyrosine ont un pKa (8,37 et 10,46 respectivement), même si elles sont neutres au pH physiologique, donc je suppose que c'est ce qui les rend polaires.

                                                                              Fondamentalement, c'est ainsi que j'aime y penser, car le cycle aromatique et le groupe OH de la tyrosine me confondent.

                                                                              La cystéine est deff polaire. Je ne pense pas qu'ils vous fassent jamais la distinction entre une tyrosine polaire ou non, car certains trextbooks disent qu'elle est polaire, certains disent qu'elle n'est pas polaire. Plus important encore, il apparaît comme pouvant être phosphorylé et comme étant aromatique, de sorte que les substitutions d'un F ou d'un W ont un faible effet.

                                                                              La cystéine est définitivement polaire. Je considère aussi la tyrosine polaire. J'ai vu une question d'entraînement sur un FL tiers qui disait « lequel des acides aminés suivants est le moins susceptible d'être trouvé dans la région couvrant la membrane ? » Et la réponse était la tyrosine. J'aurais pu arriver à cette conclusion par le processus d'élimination, bien sûr, mais je pense que fonctionnellement, c'est polaire.

                                                                              De plus, sur les récepteurs tyrosine kinases, la tyrosine est localisée à la surface des récepteurs faisant face au côté cytoplasmique et est phosphorylée par la suite. Je considère les acides aminés qui ne se trouvent pas dans les régions membranaires, mais qui sont du côté cytoplasmique, polaires.

                                                                              Comme d'autres l'ont dit, je ne pense pas que vous obtiendrez une question qui vous demandera directement de catégoriser polaire ou non polaire pour les AA comme Tyr ou Cys. N'oubliez pas que les catégorisations sont générales et que nous les utilisons pour vous faciliter la vie. Mais, il n'y a aucune raison pour qu'un AA soit purement hydrophobe ou purement hydrophile (il aura un caractère global, et ce caractère dépendra souvent du milieu environnant).

                                                                              Je pense que, tant que vous réaliserez que Tyr est composé d'un groupe phényle hydrophobe avec un -OH hydrophile dessus, vous pourrez répondre à toutes les questions que vous aurez à ce sujet.

                                                                              Encore quelques points à considérer - Tyr est capable de liaison hydrogène via le groupe -OH. Cela le rend évidemment plus hydrophile que Phe (une autre bonne stratégie - comparer entre les AA). Dans les recherches que je fais, l'une des choses que nous étudions est le rôle de l'eau dans certaines interactions. Cela vous aidera peut-être à vous dire que la plupart des protéines avec lesquelles je travaille ont un Tyr à l'extérieur (c'est-à-dire qu'elles ne sont pas enfouies dans une poche hydrophobe). Et, même lorsque la protéine se lie à l'ADN, par exemple (ce qui signifie que le Tyr est maintenant protégé de la solution en vrac), le Tyr se coordonne toujours avec une molécule d'eau via une liaison hydrogène. Ainsi, vous pouvez voir clairement que Tyr a des caractéristiques polaires. Et pourquoi ne le devrait-il pas ? Un H-bond est comme un FMI polaire sous stéroïdes :)

                                                                              Il y a donc un problème distinct qui complique la classification de chaque AA ici.

                                                                              Je commencerai par la tyrosine, ici la confusion vient du fait que l'hydrophobie est un continuum, il n'y a pas de ligne claire sur le continuum, nous en collons simplement une, donc bien que la tyrosine soit généralement classée comme hydrophobe, elle peut ne pas se comporter de cette façon dans la même mesure que les AA plus hydrophobes.
                                                                              Cependant, la classification consensuelle est hydrophobe, donc si vous deviez la classer dans votre tête, ce devrait être ce que vous feriez.

                                                                              Cytéine : ici une partie de la confusion vient de la cystéine (AA avec groupe SH R vs cystine (une cystéine qui a formé une liaison SS avec une autre cystéine est appelée cystine). Donc ici l'AA nu, la cystéine, est modestement polaire et pas trop volumineux , donc donc hydrophile quand on le voit dans un simple polypeptide. Cependant, biologiquement il y a très peu de cystéine libre, on la trouve la plupart du temps sans son -H lié à une autre cystéine comme la cystine. Cette liaison disulfure SS n'est plus polaire, et assez hydrophobe .
                                                                              Ceci est encore plus compliqué par le fait que les études de repliement des protéines montrent que même la cystéine non liée (avec -H) a tendance à se comporter dans les expériences de repliement des protéines plus comme un AA hydrophobe que prévu. Ainsi, traditionnellement, la cystéine a été considérée comme polaire sur la base de la chimie prédite, mais les données expérimentales sur les poly peptides montrent qu'elle est plus similaire aux AA hydrophobes. Je suppose que nous pouvons considérer cet aspect comme le problème avec la Tyrosine. En termes simples, l'hydrophobie est un continuum, pas un binaire.


                                                                              Confusion sur la polarité et l'hydrophobie de la proline, de la tyrosine et de la cystéine ? - La biologie

                                                                              Presque toutes les parties d'une cellule impliquent des protéines d'une manière ou d'une autre, du noyau aux mitochondries en passant par la membrane cellulaire. Le MCAT testera votre compréhension des concepts clés concernant les acides aminés, car les acides aminés qui composent la protéine déterminent sa structure. Dans le prochain chapitre, nous aborderons la fonction la plus connue des protéines : leur rôle en tant qu'enzymes.

                                                                              Résumé du concept

                                                                              Acides aminés présents dans les protéines

                                                                              &point médian&emspAcides aminés avoir quatre groupes rattachés à une centrale (&alpha) carbone : un groupe amino, un groupe acide carboxylique, un atome d'hydrogène et un groupe R.

                                                                              o Le groupe R détermine la chimie et la fonction de cet acide aminé.

                                                                              o Vingt acides aminés apparaissent dans les protéines des organismes eucaryotes.

                                                                              ·&emspLa stéréochimie du &alpha-carbon est L pour tous les acides aminés chez les eucaryotes.

                                                                              o Les acides aminés D peuvent exister chez les procaryotes.

                                                                              o Tout le mondejepas d'acides sauf cystéine ont (S) configuration.

                                                                              o Tous les acides aminés sont chiraux sauf glycine, qui a un atome d'hydrogène comme groupe R.

                                                                              ·&emspLes chaînes latérales peuvent être polaires ou non polaires, aromatiques ou non aromatiques, chargées ou non chargées.

                                                                              o Non polaire, non aromatique : glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, proline

                                                                              o Aromatique: tryptophane, phénylalanine, tyrosine

                                                                              o Polaire: sérine, thréonine, asparagine, glutamine, cystéine

                                                                              o Négativement chargé (acide) : aspartate, glutamate

                                                                              o Charge positivement (basique) : lysine, arginine, histidine

                                                                              ·&emspLes acides aminés avec de longues chaînes alkyle sont hydrophobes, et ceux avec des charges sont hydrophiles, beaucoup d'autres se situent quelque part entre les deux.

                                                                              Chimie acido-basique des acides aminés

                                                                              ·&emspLes acides aminés sont amphotère c'est-à-dire qu'ils peuvent accepter ou donner des protons.

                                                                              ·&emspLe pKune d'un groupe est le pH auquel la moitié de l'espèce est déprotonée [HA] = [A – ].

                                                                              ·&emspLes acides aminés existent sous différentes formes à différentes valeurs de pH.

                                                                              o À pH faible (acide), l'acide aminé est entièrement protoné.

                                                                              o A pH proche du pI de l'acide aminé, l'acide aminé est un zwitterion.

                                                                              o À pH élevé (alcalin), l'acide aminé est entièrement déprotoné.

                                                                              ·&emspLe point isoélectrique (pI) d'un acide aminé sans chaîne latérale chargée peut être calculé en faisant la moyenne des deux pKune valeurs.

                                                                              ·&emspLes acides aminés peuvent être titrés.

                                                                              o La courbe de titrage est presque plate au pKune valeurs de l'acide aminé.

                                                                              o La courbe de titrage est presque verticale au pI de l'acide aminé.

                                                                              ·&emspLes acides aminés avec des chaînes latérales chargées ont un p supplémentaireKune valeur, et leur pI est calculé en faisant la moyenne des deux pKune valeurs qui correspondent à la protonation et à la déprotonation du zwitterion.

                                                                              o Les acides aminés sans chaînes latérales chargées ont un pI d'environ 6.

                                                                              o Les acides aminés acides ont un pI bien inférieur à 6.

                                                                              o Les acides aminés basiques ont un pI bien supérieur à 6.

                                                                              Formation de liaison peptidique et hydrolyse

                                                                              ·&emspLes dipeptides ont deux résidus d'acides aminés, les tripeptides en ont trois. Les oligopeptides contiennent « peu » de résidus d'acides aminés (20).

                                                                              ·&emspFormer une liaison peptidique est un condensation ou déshydratation réaction (libération d'une molécule d'eau).

                                                                              o Le groupe amino nucléophile d'un acide aminé attaque le groupe carbonyle électrophile d'un autre acide aminé.

                                                                              o Les liaisons amides sont rigides en raison de la résonance.

                                                                              ·&emspBriser une liaison peptidique est un hydrolyse réaction.

                                                                              Structure protéique primaire et secondaire

                                                                              &point médian&emspStructure primaire est la séquence linéaire d'acides aminés dans un peptide et est stabilisée par des liaisons peptidiques.

                                                                              &point médian&emspStructure secondaire est la structure locale des acides aminés voisins et est stabilisée par une liaison hydrogène entre les groupes amino et les groupes carboxyle non adjacents.

                                                                              o &alpha-hélices sont des bobines dans le sens des aiguilles d'une montre autour d'un axe central.

                                                                              o &bêta-plissé des draps sont des brins ondulés qui peuvent être parallèles ou antiparallèles.

                                                                              o Proline peut interrompre la structure secondaire en raison de sa structure cyclique rigide.

                                                                              Structure des protéines tertiaires et quaternaires

                                                                              &point médian&emspStructure tertiaire est la forme tridimensionnelle d'une chaîne polypeptidique unique et est stabilisée par des interactions hydrophobes, des interactions acide-base (ponts salins), des liaisons hydrogène et des liaisons disulfure.

                                                                              o Interactions hydrophobes pousser les groupes R hydrophobes à l'intérieur d'une protéine, ce qui augmente l'entropie des molécules d'eau environnantes et crée une énergie libre de Gibbs négative.

                                                                              o Liaisons disulfure se produire lorsque deux cystéine les molécules sont oxydées et créent une liaison covalente pour former cystine.

                                                                              &point médian&emspStructure quaternaire est l'interaction entre les peptides dans les protéines qui contiennent plusieurs sous-unités.

                                                                              ·&emspLes protéines avec des molécules liées de manière covalente sont appelées protéines conjuguées. La molécule attachée est un groupe prosthétique, et peut être un ion métallique, une vitamine, un lipide, un glucide ou un acide nucléique.

                                                                              Dénaturation

                                                                              ·&emspLa chaleur et l'augmentation de la concentration de soluté peuvent entraîner une perte de la structure tridimensionnelle des protéines, appelée dénaturation.

                                                                              Réponses aux vérifications conceptuelles

                                                                              1. Les quatre groupes sont un groupe amino (–NH2), un groupe acide carboxylique (-COOH), un atome d'hydrogène et un groupe R.

                                                                              2. Tous les acides aminés eucaryotes sont L. Tous les acides aminés eucaryotes sont (S), à l'exception de la cystéine (car la cystéine est le seul acide aminé avec un groupe R qui a une priorité plus élevée qu'un acide carboxylique selon les règles de Cahn-Ingold-Prelog).

                                                                              3. Non polaire, non aromatique : glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, proline

                                                                              § Aromatique : tryptophane, phénylalanine, tyrosine

                                                                              § Polar : sérine, thréonine, asparagine, glutamine, cystéine

                                                                              § Négativement chargé/acide : aspartate, glutamate

                                                                              § Chargé positivement/basique : lysine, arginine, histidine

                                                                              4. Les acides aminés hydrophobes ont tendance à résider à l'intérieur d'une protéine, loin de l'eau. Les acides aminés hydrophiles ont tendance à rester à la surface de la protéine, au contact de l'eau.

                                                                              1. pH = 1 : + NH3CRHCOOH pH = 7 : + NH3CRHCOO – pH = 11 : NH2CRHCOO –

                                                                              2. Acide aspartique : pI = (1,88 + 3,65) & diviser 2 = 2,77

                                                                              § Arginine : pI = (9,04 + 12,48) &diviser 2 = 10,76

                                                                              §er Valine : pI = (2,32 + 9,62) &diviser 2 = 5,97

                                                                              1. Ces espèces diffèrent par le nombre d'acides aminés qui les composent : acide aminé = 1, dipeptide = 2, tripeptide = 3, oligopeptide = « peu » (20)

                                                                              3. 4: Val – Phe Glu – Lys – Tyr Ile – Met – Tyr Gly–Ala. Un seul acide aminé n'est pas considéré comme un oligopeptide.

                                                                              Élément structurel

                                                                              Obligations stabilisatrices

                                                                              Structure primaire (1°)

                                                                              Séquence linéaire d'acides aminés en chaîne

                                                                              Structure secondaire (2°)

                                                                              Structure locale déterminée par les acides aminés voisins

                                                                              2. La structure rigide de Proline l'amène à introduire des plis dans &alpha-hélices, ou créer des virages en &bêta- draps plissés.

                                                                              Élément structurel

                                                                              Obligations stabilisatrices

                                                                              Structure tertiaire (3°)

                                                                              Forme tridimensionnelle de la protéine

                                                                              Structure quaternaire (4°)

                                                                              Interaction entre des sous-unités distinctes d'une protéine à plusieurs sous-unités

                                                                              Identique à la structure tertiaire

                                                                              2. Le déplacement de résidus hydrophobes à l'intérieur d'une protéine augmente l'entropie en permettant aux molécules d'eau à la surface de la protéine d'avoir plus de positions possibles et de configurerunetions. Ce &Delta positifS fait &Deltag

                                                                              Si vous êtes le détenteur des droits d'auteur de tout élément contenu sur notre site et que vous avez l'intention de le supprimer, veuillez contacter notre administrateur de site pour approbation.


                                                                              Que sont les acides aminés hydrophiles ?

                                                                              Vous avez peut-être rencontré ce terme et vous êtes demandé ce qu'il signifiait : que sont les acides aminés hydrophiles et à quoi servent-ils ? J'espère que vous avez envie de vous remettre à plat de la chimie organique de base, car le but de cet article est de faire la lumière sur le sujet et de vous donner un cours de recyclage rapide en chimie sur ces structures et molécules importantes de notre corps.


                                                                              Confusion sur la polarité et l'hydrophobie de la proline, de la tyrosine et de la cystéine ? - La biologie

                                                                              Acides aminés

                                                                              Protéines sont formés en polymérisant des monomères appelés acides aminés car ils contiennent une amine (-NH2) et un acide carboxylique (-CO2H) groupe fonctionnel. A l'exception de l'acide aminé proline, qui est une amine secondaire, les acides aminés utilisés pour synthétiser les protéines sont des amines primaires avec la formule générique suivante.

                                                                              Ces composés sont connus sous le nom d'acides aminés parce que le -NH2 le groupe est sur l'atome de carbone à côté du -CO2groupe H, ce qu'on appelle l'atome de carbone de l'acide carboxylique.

                                                                              La chimie des acides aminés est compliquée par le fait que le -NH2 le groupe est une base et le -CO2Le groupe H est un acide. En solution aqueuse, un ion H + est donc transféré d'un bout à l'autre de la molécule pour former un zwitterion (de l'allemand signifiant ion métis, ou ion hybride).

                                                                              Les zwitterions sont simultanément chargés électriquement et électriquement neutres. Ils contiennent des charges positives et négatives, mais la charge nette sur la molécule est nulle.

                                                                              Plus de 300 acides aminés sont répertoriés dans le Manuel pratique de biochimie et biologie moléculaire, mais seuls les vingt acides aminés du tableau ci-dessous sont utilisés pour synthétiser les protéines. La plupart de ces acides aminés ne diffèrent que par la nature du R substituant. Les acides aminés standards sont donc classés sur la base de ces R groupes. Les acides aminés avec des substituants non polaires sont dits hydrophobe (qui déteste l'eau). Acides aminés avec polaire R les groupes qui forment des liaisons hydrogène avec l'eau sont classés comme hydrophile (amoureux de l'eau). Les acides aminés restants ont des substituants qui portent des charges négatives ou positives en solution aqueuse à pH neutre et sont donc fortement hydrophiles.

                                                                              Les 20 acides aminés standards

                                                                              NOM STRUCTURE
                                                                              (À pH NEUTRE)
                                                                              Groupes R non polaires (hydrophobes)
                                                                              Glycine (Gly)
                                                                              Alanine (Ala)
                                                                              Valine (Val)
                                                                              Leucine (Leu)
                                                                              Isoleucine (Ile)
                                                                              Proline (Pro)
                                                                              Méthionine (rencontré)
                                                                              Phénylalanine (Phe)
                                                                              Tryptophane (Trp)
                                                                              Groupes R polaires (hydrophiles)
                                                                              Sérine
                                                                              (ser)
                                                                              thréonine
                                                                              (Je)
                                                                              Tyrosine
                                                                              (Tyr)
                                                                              Cystéine
                                                                              (Cys)
                                                                              Asparagine
                                                                              (Asn)
                                                                              Glutamine
                                                                              (Gln)
                                                                              Groupes R chargés négativement
                                                                              Acide aspartique (Asp)
                                                                              Acide glutamique
                                                                              (Glu)
                                                                              Groupes R chargés positivement
                                                                              Lysine
                                                                              (Lys)
                                                                              Arginine
                                                                              (Arg)
                                                                              Histidine
                                                                              (Le sien)

                                                                              Utilisez les structures des acides aminés suivants dans le tableau des acides aminés standard pour classer ces composés comme non polaires/hydrophobes, polaires/hydrophiles, chargés négativement/hydrophiles ou chargés positivement/hydrophiles.

                                                                              Acides aminés comme stéréoisomères

                                                                              A l'exception de la glycine, les acides aminés communs contiennent tous au moins un atome de carbone chiral. Ces acides aminés existent donc sous forme de paires de stéréoisomères. Les structures des isomères D et L de l'alanine sont illustrées dans la figure ci-dessous. Bien que les acides aminés D puissent être trouvés dans la nature, seuls les isomères L sont utilisés pour former des protéines. Les isomères D se trouvent le plus souvent attachés aux parois cellulaires des bactéries et dans les antibiotiques qui attaquent les bactéries. La présence de ces isomères D protège les bactéries des enzymes que l'organisme hôte utilise pour se protéger des infections bactériennes en hydrolysant les protéines de la paroi cellulaire bactérienne.

                                                                              Quelques dérivés biologiquement importants des acides aminés standards sont montrés dans la figure ci-dessous. Quiconque a utilisé un "anti-histamine" pour soulager les symptômes de l'exposition à un allergène peut apprécier le rôle que joue l'histamine, un dérivé décarboxylé de l'histidine, dans la médiation de la réponse du corps aux réactions allergiques. La L-DOPA, qui est un dérivé de la tyrosine, a été utilisée pour traiter la maladie de Parkinson. Ce composé a reçu une notoriété il y a quelques années dans le film Éveil, qui a documenté son utilisation comme traitement pour d'autres troubles neurologiques. La thyroxine, qui est un éther iodé de la tyrosine, est une hormone qui agit sur la glande thyroïde pour stimuler le taux de métabolisme.

                                                                              L'acide acétique et l'ammoniac jouent souvent un rôle important dans la discussion de la chimie des acides et des bases. L'un de ces composés est un acide faible, l'autre est une base faible.

                                                                              Ainsi, il n'est pas surprenant qu'un ion H + soit transféré d'un bout à l'autre de la molécule lorsqu'un acide aminé se dissout dans l'eau.

                                                                              Le zwitterion est l'espèce dominante dans les solutions aqueuses à pH physiologique (pH 7). Le zwitterion peut cependant subir des réactions acido-basiques si l'on ajoute soit un acide fort soit une base forte à la solution.

                                                                              Imaginez ce qui se passerait si nous ajoutions un acide fort à une solution neutre d'un acide aminé dans l'eau. En présence d'un acide fort, le -CO2 - l'extrémité de cette molécule capte un ion H + pour former une molécule avec une charge nette positive.

                                                                              En présence d'une base forte, le -NH3 L'extrémité + de la molécule perd un ion H + pour former une molécule avec une charge nette négative.

                                                                              La figure ci-dessous montre ce qui arrive au pH d'une solution acide de glycine lorsque cet acide aminé est titré avec une base forte, telle que NaOH.

                                                                              Afin de comprendre cette courbe de titrage, commençons par l'équation qui décrit l'expression de la constante d'équilibre de dissociation acide pour un acide, HA.

                                                                              Réorganisons maintenant le Kune expression,

                                                                              prendre le journal à la base 10 des deux côtés de cette équation,

                                                                              puis multipliez les deux côtés de l'équation par -1.

                                                                              Par définition, le terme à gauche de cette équation est le pH de la solution et le premier terme à droite est le pKune de l'acide.

                                                                              Le signe négatif de ce côté droit de cette équation est souvent considéré comme "incommode". La dérivation se poursuit donc en tirant parti de la caractéristique suivante des mathématiques logarithmiques

                                                                              pour donner la forme suivante de cette équation.

                                                                              Cette équation est connue sous le nom de Équation d'Henderson-Hasselbach, et il peut être utilisé pour calculer le pH de la solution à n'importe quel point de la courbe de titrage.

                                                                              Ce qui suit se produit lorsque nous allons de gauche à droite sur cette courbe de titrage.

                                                                              • Le pH augmente initialement à mesure que nous ajoutons une base à la solution car la base déprotone une partie du H chargé positivement3N + CH2CO2les ions H présents dans la solution fortement acide.
                                                                              • Le pH se stabilise ensuite car nous formons une solution tampon dans laquelle nous avons des concentrations raisonnables à la fois d'un acide, H3N + CH2CO2H, et sa base conjuguée, H3N + CH2CO2 - .
                                                                              • Lorsque pratiquement tous les H3N + CH2CO2Les molécules H ont été déprotonées, nous n'avons plus de solution tampon et le pH augmente rapidement lorsque plus de NaOH est ajouté à la solution.
                                                                              • Le pH se stabilise alors qu'une partie du H neutre3N + CH2CO2 - les molécules perdent des protons pour former du H chargé négativement2NCH2CO2 - des ions. Lorsque ces ions sont formés, nous obtenons à nouveau une solution tampon dans laquelle le pH reste relativement constant jusqu'à ce que pratiquement tout le H3N + CH2CO2Les molécules H ont été converties en H2NCH2CO2 - des ions.
                                                                              • A ce stade, le pH monte rapidement jusqu'à atteindre la valeur observée pour une base forte.

                                                                              La courbe de titrage du pH nous indique le volume de base nécessaire pour titrer le H chargé positivement3N + CH2CO2Molécule H au H3N + CH2CO2 - zwitterion. Si nous n'ajoutons que la moitié de la base, seule la moitié des ions positifs seraient titrés en zwitterions. En d'autres termes, la concentration de H3N + CH2CO2H et H3N + CH2CO2 - les ions seraient les mêmes. Ou, en utilisant le symbolisme dans l'équation de Henderson-Hasselbach :

                                                                              Parce que les concentrations de ces ions sont les mêmes, le logarithme du rapport de leurs concentrations est nul.

                                                                              Ainsi, à ce point particulier de la courbe de titrage, l'équation d'Henderson-Hasselbach donne l'égalité suivante.

                                                                              On peut donc déterminer le pKune d'un acide en mesurant le pH d'une solution dans laquelle l'acide a été titré à moitié.

                                                                              Parce qu'il y a deux groupes titrables dans la glycine, nous obtenons deux points auxquels l'acide aminé est à moitié titré. Le premier se produit lorsque la moitié du positif H3N + CH2CO2Les molécules H ont été converties en H neutre3N + CH2CO2 - des ions. La seconde se produit lorsque la moitié de la H3N + CH2CO2 - les zwitterions ont été convertis en H chargé négativement2NCH2CO2 - des ions.

                                                                              Les résultats suivants sont obtenus lorsque cette technique est appliquée à la glycine.

                                                                              Comparons ces valeurs avec le pKune's de l'acide acétique et de l'ion ammonium.

                                                                              Les propriétés acide/base du groupe a-amino dans un acide aminé sont très similaires aux propriétés de l'ammoniac et de l'ion ammonium. L'a-amine, cependant, a un effet significatif sur l'acidité de l'acide carboxylique. La -amine augmente la valeur de Kune pour l'acide carboxylique par un facteur d'environ 100.

                                                                              L'effet inductif de l'a-amine ne peut être ressenti qu'à l'a-CO2groupe H. Si nous regardons la chimie de l'acide glutamique, par exemple, le a -CO2groupe H sur le R substituant a une acidité proche de celle de l'acide acétique.

                                                                              Lorsque nous titrons un acide aminé du bas de l'échelle de pH (pH 1) au haut (pH 13), nous commençons avec un ion qui a une charge positive nette et nous finissons avec un ion qui a une charge négative nette .

                                                                              Quelque part entre ces extrêmes, nous devons trouver une situation dans laquelle la grande majorité des acides aminés sont présents sous forme de zwitterion sans charge électrique nette. Ce point est appelé le point isoélectrique (pI) de l'acide aminé.

                                                                              Pour les acides aminés simples, dans lesquels le R ne contient aucun groupe titrable, le point isoélectrique peut être calculé en faisant la moyenne des paquetune valeurs pour les groupes acide a-carboxylique et a-amino. La glycine, par exemple, a un pje d'environ 6.

                                                                              A pH 6, plus de 99,98 % des molécules de glycine dans cette solution sont présentes sous forme de H neutre3N + CH2CO2H zwitterion.

                                                                              Lors du calcul du pje d'un acide aminé qui a un groupe titrable sur le R chaîne latérale, il est utile de commencer par écrire la structure de l'acide aminé à pH physiologique (pH 7). La lysine, par exemple, pourrait être représentée par le schéma suivant.

                                                                              Au pH physiologique, la lysine a une charge positive nette. Ainsi, nous devons augmenter le pH de la solution pour éliminer les charges positives afin d'atteindre le point isoélectrique. Le pje car la lysine est simplement la moyenne du pKune's des deux -NH3 + groupes.

                                                                              A ce pH, tous les groupes acide carboxylique sont présents sous forme de -CO2 - les ions et la population totale du -NH3 + groupes est égal à un. Ainsi, la charge nette sur la molécule à ce pH est nulle.

                                                                              Si nous appliquons la même technique au pKune données pour l'acide glutamique, données ci-dessus, nous obtenons un pje d'environ 3.1. Les trois acides aminés de cette section ont donc des p très différentsje valeurs.

                                                                              Ainsi, il n'est pas surprenant qu'une technique courante pour séparer les acides aminés (ou les protéines qu'ils forment) consiste à placer un mélange au centre d'un gel puis à appliquer une forte tension à travers ce gel. Cette technique, connue sous le nom de électrophorèse sur gel, est basé sur le fait que les acides aminés ou les protéines qui portent une charge nette positive au pH auquel la séparation est effectuée se déplaceront vers l'électrode négative, tandis que ceux avec une charge nette négative se déplaceront vers l'électrode positive.


                                                                              Acides Aminés Acides

                                                                              Les acides aminés acides devraient sembler très familiers par rapport à l'asparagine et à la glutamine. Et c'est parce que tout à leur sujet est le même, à l'exception du groupe fonctionnel terminal. Les amides (discutés ci-dessus) sont polaires, mais si le NH2 est échangé contre un groupe OH, vous obtenez un groupe carboxyle acide.

                                                                              Acide aspartique / Aspartate Aspic ré


                                                                              L'acide aspartique fait référence à la forme acide protonée de l'acide aminé. When deprotonated, you’ll often see the conjugate base salt referred to as aspartate. This is the standard nomenclature for carboxylic acids.

                                                                              Think of ethanoic acid. Its common name is acetic acid. When deprotonated you get acetate. Acids are very stable in water since they are partially charged in their protonated form and fully charged in their deprotonated form. This makes them highly hydrophilic.

                                                                              Glutamic Acid / Glutamate glu E


                                                                              Once again we have a ‘glutton’ amino acid with an extra CH2 group. Glutamic Acid refers to the protonated acidic form, and glutamate refers to the deprotonated conjugate base/salt form.
                                                                              Like aspartic acid, glutamic acid is very stable in water and thus hydrophilic.


                                                                              Protein Questions and Answers PDF

                                                                              11. a-carbon of amino acids is chiral, except

                                                                              12. In the groups of amino acids indicated below, which one has side chain containing hydroxylic groups?

                                                                              (a) Serine, threonine, tyrosine

                                                                              (d) Glutarnine, tyrosine, serine

                                                                              13. Which of the following is not true about alanine?

                                                                              (a) Contains a branched side chain

                                                                              (b) At pH 1, it will move towards the cathode

                                                                              (c) At pH 1, the overall charge is +1

                                                                              (d) At equimolar mixture of D and L, alanine does not rotate the plane polarised light