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Quelles protéines sont universelles pour toutes les formes de vie ?

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Selon National Geographic, il existe 23 protéines communes à toutes les formes de vie :

Toutes les espèces dans les trois domaines partagent 23 protéines universelles, bien que les séquences d'ADN des protéines - les instructions écrites dans les bases d'ADN As, Cs, Gs et Ts-diffèrent légèrement entre les trois domaines

Selon le NCBI, il existe 324 protéines communes à toutes les formes de vie.

Combien de protéines sont communes à toutes les formes de vie, et quels sont leurs noms ?


Cette question est basée sur une inférence erronée sur le travail qui constitue la base de l'article de National Geographic, qui comprend cette déclaration :

Toutes les espèces dans les trois domaines partagent 23 protéines universelles, bien que les séquences d'ADN des protéines - les instructions écrites dans les bases d'ADN As, Cs, Gs et Ts-diffèrent légèrement entre les trois domaines (aperçu rapide de la génétique). Les 23 protéines universelles effectuent des activités cellulaires fondamentales, telles que la réplication de l'ADN et la traduction de l'ADN en protéines, et sont essentielles à la survie de toutes les formes de vie connues, des plus petits microbes aux rorquals bleus.

L'article fait référence à un article publié dans Nature en 2010.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20463738

Cet article utilise un ensemble de 23 protéines pour tester l'idée que certains gènes ne sont apparus qu'une seule fois.

L'ensemble de données se compose d'un sous-ensemble des données d'alignement des protéines de la réf. 27, contenant 23 protéines universellement conservées pour 12 taxons des trois domaines de la vie, dont neuf protéines que l'on pense avoir été transférées horizontalement au début de l'évolution27. Les protéines conservées dans cet ensemble de données ont été identifiées sur la base d'une similitude de séquence significative à l'aide de recherches BLAST, et elles ont par conséquent été postulées comme étant des orthologues.

Rien n'indique qu'il n'y a que 23 protéines de ce type, c'est juste que l'auteur a choisi ce sous-ensemble pour tester ses idées.

Et les voici :

alanyl-ARNt synthétase, aspartyl-ARNt synthétase, glutamyl-ARNt synthétase, histidyl-ARNt synthétase, isoleucyl-ARNt synthétase, leucyl-ARNt synthétase, méthionyl-ARNt synthétase, phénylalanyl-ARNt synthétase β sous-unité, thréonyl-tARN-tARN, synthétase, facteur d'initiation 2, facteur d'élongation G, facteur d'élongation Tu, protéine ribosomique L2, protéine ribosomique S5, protéine ribosomique S8, protéine ribosomique S11, aminopeptidase P, chaîne de l'ARN polymérase dirigée vers l'ADN, ADN topoisomérase I, sous-unité de l'ADN polymérase III , protéine particulaire de reconnaissance de signal et ARNr diméthylase


Les molécules de vie doivent-elles toujours être gauchers ou droitiers ?

L'un des aspects les plus étranges de la vie sur Terre et peut-être de la vie ailleurs dans le cosmos est une caractéristique qui laisse perplexe les chimistes, les biologistes et les physiciens théoriciens. Chacun des éléments constitutifs moléculaires de la vie (acides aminés et sucres) a un jumeau, pas un identique, mais une image miroir. Tout comme votre main droite reflète votre gauche mais ne s'adaptera jamais confortablement à un gant pour gaucher, les acides aminés et les sucres sont disponibles en versions droite et gauche. Ce phénomène de sélection biologique de la forme est appelé « chiralité » du grec pour « maniabilité ».

Sur Terre, les acides aminés caractéristiques de la vie sont tous de forme "gaucher" et ne peuvent être échangés contre leur droitier. Pendant ce temps, tous les sucres caractéristiques de la vie sur Terre sont "droitiers". Les mains opposées pour les acides aminés et les sucres existent dans l'univers, mais elles ne sont tout simplement utilisées par aucune forme de vie biologique connue. (Certaines bactéries peuvent en fait convertir les acides aminés droitiers en version gaucher, mais elles ne peuvent pas utiliser les acides aminés droitiers tels quels.) En d'autres termes, les sucres et les acides aminés sur Terre sont homochiraux : à une main. .

Il y a plus de 4 milliards d'années, lorsque notre planète natale était dans sa jeunesse fougueuse et capricieuse, les éléments constitutifs biologiques et leurs reflets miroir étaient présents. En fait, les deux coexistent encore sur Terre aujourd'hui, mais pas dans la vie telle que nous la connaissons. Certes, si vous préparez un lot d'acides aminés, de sucres ou de leurs molécules précurseurs en laboratoire, vous obtiendrez toujours un mélange 50-50 de gauche et de droite. Mais d'une manière ou d'une autre, alors que la vie a émergé au cours des innombrables millénaires qui ont suivi la formation de la Terre, seuls les acides aminés gauchers et les sucres droitiers ont été sélectionnés.   

Des molécules chirales ont même été trouvées dans l'espace interstellaire. Dans une découverte historique annoncée par l'Observatoire national de radioastronomie en juin dernier, les scientifiques ont identifié des molécules au centre de la galaxie qui pourraient être utilisées pour construire les sucres droitiers et gauchers. Bien qu'ils ne sachent toujours pas s'il y a plus d'une main que l'autre, la découverte ouvre la voie à d'autres expériences qui pourraient éclairer davantage sur les origines de la latéralité.

Les grandes questions demeurent : comment et pourquoi la vie a-t-elle choisi l'un des deux reflets miroir pour construire chaque créature de sa ménagerie ? La vie nécessite-t-elle l'homochiralité pour démarrer, ou existe-t-il des formes de vie utilisant à la fois les éléments constitutifs terrestres et leurs alter ego ? Les germes de l'homochiralité ont-ils pris naissance dans les profondeurs de l'espace interstellaire, ou ont-ils évolué ici sur Terre ?

Image conceptuelle d'OSIRIS-REx. (NASA/Goddard/Université d'Arizona)

Jason Dworkin, qui dirige le laboratoire d'astrochimie du centre de vol spatial Goddard de la NASA à Greenbelt, dans le Maryland, déclare que l'un des défis pour les scientifiques qui tentent de répondre à ces questions est que « la Terre primitive a disparu et que nous avons une chaîne de très, très peu de preuves de ce que c'était.” Quatre milliards d'années environ d'éruptions volcaniques, de tremblements de terre, de bombardements de météores et, bien sûr, la profonde influence géologique de la vie elle-même ont tellement transformé la planète qu'elle est presque impossible de savoir à quoi ressemblait la Terre au début de la vie. C'est pourquoi le groupe de recherche de Dworkin et nombre de ses collègues de la NASA se concentrent sur les météorites, les restes de débris spatiaux qui se retrouvent sur la terre ferme.

« Ce sont des capsules temporelles datant d'il y a 4,5 milliards d'années », explique Dworkin. « Donc, ce que nous recueillons dans les météorites est maintenant très similaire à ce qui pleuvait sur la Terre à l'époque.

Dworkin est également le scientifique en chef du gouvernement de la mission OSIRIS-REx vers l'astéroïde proche de la Terre, Bennu. La mission, qui sera lancée en septembre, passera environ un an à prendre des mesures de l'astéroïde pour mieux comprendre comment il se déplace dans notre système solaire. Une fois le temps passé avec Bennu écoulé, le vaisseau spatial récupérera le prix ultime : un échantillon de la surface de l'astéroïde, qu'il ramènera sur Terre en 2023 afin que les scientifiques puissent étudier sa composition chimique. "Tout ce que nous faisons prend en charge l'obtention de cet échantillon", déclare Dworkin.

Les scientifiques ont choisi Bennu en partie à cause de sa ressemblance avec un type spécial de météorite qui fournit un indice intrigant (mais en aucun cas concluant) sur les origines de l'homochiralité. De nombreuses météorites contiennent des molécules à base de carbone, notamment des acides aminés et des sucres, qui ne sont que les bons ingrédients pour la vie. Le groupe Dworkin a analysé la composition de ces composés "organiques" dans des dizaines de météorites et est parvenu à une conclusion surprenante. Souvent, les versions pour droitiers et gauchers d'un acide aminé, par exemple, ont été trouvées en quantités égales, exactement ce à quoi on pouvait s'attendre. Mais dans de nombreux cas, une ou plusieurs molécules organiques ont été retrouvées avec un excès d'une part, parfois un excès très important. Dans chacun de ces cas, et dans chaque météorite étudiée jusqu'à présent par d'autres chercheurs sur le terrain, la molécule en excès était l'acide aminé gaucher que l'on trouve exclusivement dans la vie sur Terre.

Dworkin dit que l'échantillon de Bennu peut fournir une preuve encore plus forte de ce phénomène. "Contrairement aux météorites, qui, une, tombent sur le sol puis sont contaminées, et, deux, sont séparées de leur corps parent", avec Bennu, les scientifiques sauront exactement d'où sur l'astéroïde provient l'échantillon. Ils prennent des "mesures extraordinaires" confirmant que rien de la biologie terrestre ne peut contaminer l'échantillon. "Donc, lorsque nous obtiendrons ces excès (espérons-le) d'acides aminés sur l'échantillon de Bennu en 2023, nous pouvons être sûrs qu'il ne s'agit pas d'une contamination", a déclaré Dworkin.

La preuve jusqu'à présent des météorites implique qu'il existe peut-être un moyen de produire de l'homochiralité sans vie. Cependant, dit Dworkin, « nous ne savons pas si la chimie qui conduit à l'homochiralité et à la vie provient des météorites, des processus en cours. la terre, ou peut-être des deux. Il reste aussi la question de savoir comment et pourquoi cet excès s'est développé dans la météorite ou son astéroïde parent ou sur la Terre primitive en premier lieu.

Les hypothèses abondent. Par exemple, la lumière polarisée trouvée de notre côté de la galaxie peut détruire la version pour droitier de nombreux acides aminés d'une petite mais notable quantité. Le léger excès de l'acide aminé gaucher devrait alors être considérablement amplifié pour atteindre les niveaux trouvés dans les organismes vivants sur Terre.

C'est ce processus d'amplification qui intrigue Donna Blackmond du Scripps Research Institute de La Jolla en Californie. Blackmond a étudié les origines chimiques potentielles de l'homochiralité pendant presque toute sa carrière. "Je pense que ce sera une combinaison de processus chimiques et physiques", dit-elle. Le groupe de Blackmond essaie actuellement de découvrir comment des réactions chimiques qui auraient pu avoir lieu sur la Terre primitive ont pu être influencées pour ne produire que des éléments constitutifs de la vie. En 2006, son équipe a montré qu'elle ne pouvait amplifier que la forme gaucher d'un acide aminé à partir d'un petit excès. En 2011, ils ont montré que l'acide aminé amplifié pouvait ensuite être utilisé pour produire un énorme excès d'un précurseur de l'ARN, qui est fabriqué à droite par un sucre qui lui est attaché. (L'ARN est considéré par de nombreux scientifiques comme la molécule biologique d'origine.) Blackmond et de nombreux autres chimistes ont fait des progrès dans ce type de chimie, mais ils sont encore loin de pouvoir modéliser toutes les chimies et conditions qui pourraient exister. sur un astéroïde ou une planète juvénile.

Blackmond note également qu'il est loin d'être clair que la vie avait besoin d'une homochiralité totale pour commencer. "Un vrai extrême serait de dire que rien ne pourrait jamais arriver tant que nous n'aurons jamais un pool de blocs de construction complètement homochiral, et je pense que c'est probablement trop extrême", dit-elle. "Nous pourrions commencer à fabriquer des polymères de type information" comme l'ADN et l'ARN, peut-être avant d'avoir l'homochiralité. nous entourent. Dans l'espoir de débloquer une pièce de plus de ce puzzle, les chercheurs développent actuellement de nouvelles technologies pour déterminer s'il y a des excès d'une main dans l'espace interstellaire.

En attendant, la vie sur Terre continuera, mystérieuse et asymétrique comme jamais.


Code génétique : dégénérescence et universalité | Protéine

Les informations stockées dans l'ADN sont sous forme de code. L'ADN contient 4 bases, A, T, G et C, tandis que les protéines sont constituées de 20 acides aminés différents. Par conséquent, le code génétique doit contenir plus d'une base afin de spécifier les 20 types différents d'acides aminés.

Par le travail d'un certain nombre de scientifiques, le code et la relation des acides aminés avec différents codes ont été déterminés. Il a été établi que le code se compose de 3 lettres (3 bases), c'est-à-dire que le code est
un code “triplet”. Le nombre de codes triplets constitués à partir des 4 bases est 4 3 = 64.

La séquence de bases dans l'ADN spécifiant un acide aminé est appelée “code”, tandis que sa séquence complète de bases dans l'ARNm s'appelle “codon”. Dans l'ARNt, la séquence de bases spécifiant un acide aminé est appelée “anticodon”. Ainsi, si l'on lit dans le sens 5′-»3’, le code de la méthionine est 5′ CAT3′-, le codon est 5′ AUG3′ et l'anticodon est 5′ CAU3′.

Puisque l'ARNm est directement impliqué dans la synthèse des protéines, “codons” sont d'usage courant au lieu de “code” (ADN) pour spécifier les acides aminés. Tous les 64 codons avec leurs significations constituent le “dictionnaire de codage” (tableau 4.3). Parmi eux, 61 codons spécifient des acides aminés, ils sont donc appelés “sense” “codons” ou “mots sensibles”.

Les 3 autres préservatifs, UAA, UAG et UGA ne spécifient aucun acide aminé et ils sont appelés “codons non-sens” ou “mots non-sens” (en termes d'acide aminé). Mais ce sont des codons très importants et nécessaires car ils sont utilisés pour arrêter ou terminer la chaîne polypeptidique en croissance.

Par conséquent, ces codons sont appelés “codons d'arrêt” ou “codons de terminaison de chaîne.” Les acides aminés méthionine et trytophane sont spécifiés par les codons simples AUG et UGG, respectivement.

Le codon AUG est un codon ambigu car il spécifie la N-formylméthionine et la méthionine, tous deux des acides aminés. D'autres sont des codons « dégénérés » ou synonymes, c'est-à-dire que le même acide aminé est spécifié par plusieurs codons (tableau 4.3).

Dégénérescence du code génétique :

Il existe deux méthodes par lesquelles le même acide aminé est spécifié par deux ou plusieurs codons :

1. Les ARNt acceptant le même acide aminé sont différents pour différents codons synonymes. De tels ARNt sont appelés « ARNt isoaccepteurs » et ils diffèrent par leurs anticodons. Par exemple, l'un des ARNt porteurs de leucine est l'ARNt1 leu avec l'anticodon 3′ GAC5′, tandis que l'autre est l'ARNt2 leu avec anticodon 3′ GAG5′.

2. Un seul type d'ARNt s'apparie avec deux ou plusieurs codons synonymes. Par exemple, l'ARNt. acceptant l'acide aminé alanine dans la levure (ARNt aIa ) porte l'anticodon 3′ CGI5′ qui peut s'apparier avec les codons 5′ GCU3′, 5′ GCC3 et 5′ GCA3′ sur l'ARNm Crick en 1966 proposé l'« hypothèse wobble » pour expliquer l'appariement d'un anticodon de type unique avec des codons synonymes.

Selon l'hypothèse de Wobble, la position de base à l'extrémité 5 & 8242 de l'anticodon est la “position d'oscillation”. Deux bases de l'anticodon de l'extrémité 3′ sont complémentaires des deux bases du codon (dans l'ARNm). La base en position d'oscillation peut être jumelée avec différentes bases. Par exemple, un seul type d'ARNt gly avec l'anticodon 3′ CCI5′ peut s'apparier avec les codons 5’GGU3′, 5’GGC3′ et 5’GGA3′ spécifiant l'acide aminé glycine.

Ainsi, l'inosine (I) à la position d'oscillation peut s'apparier, avec U, C et A dans le codon. De même, U peut s'apparier avec A et G, tandis que G en position d'oscillation peut s'apparier avec C et/U.

Universalité du code génétique:

Le sens de l'universalité du code génétique est que le même code génétique est utilisé par tous les organismes. Par exemple, le gène lac+ produisant l'enzyme P-galactosidase dans E. coli fonctionne pour produire la même enzyme dans des cellules de culture tissulaire de fibroblastes humains déficientes en cette enzyme.

Lorsque les molécules d'ARNm d'hémoglobine sont injectées dans les œufs de Xénope, la synthèse des protéines se produit et les chaînes polypeptidiques et β sont produites. Cependant, des variations dans le code génétique ont été observées dans les mitochondries où certains des préservatifs sont traduits différemment.

UGA (codon de terminaison dans le code universel) spécifie le tryptophane, tandis que AUA (pour l'isoleucine dans le code universel) spécifie la méthionine dans les mitochondries. Dans une certaine mesure, les mitochondries de différents organismes diffèrent également par leur code génétique. Par exemple, CUA est un codon pour la thréonine dans les mitochondries de levure, alors qu'il spécifie la leucine dans la drosophile et les mitochondries de mammifères.


Stabilité des protéines

  • Les protéines sont des molécules très sensibles. Le terme « état natif » est utilisé pour décrire la protéine dans sa conformation naturelle la plus stable, in situ. Cet état natif peut être perturbé par un certain nombre de facteurs de stress externes, notamment la température, le pH, l'élimination de l'eau, la présence de surfaces hydrophobes, la présence d'ions métalliques et un cisaillement élevé.
  • La perte d'une structure secondaire, tertiaire ou quaternaire due à l'exposition au stress est appelée dénaturation. La dénaturation entraîne le dépliement de la protéine en une forme aléatoire ou mal repliée.
  • Une protéine dénaturée peut avoir un profil d'activité assez différent de celui de la protéine sous sa forme native, et elle perd généralement sa fonction biologique. En plus de se dénaturer, les protéines peuvent également former des agrégats dans certaines conditions de stress. Les agrégats sont souvent produits pendant le processus de fabrication et sont généralement indésirables, en grande partie en raison de la possibilité qu'ils provoquent des réponses immunitaires indésirables lorsqu'ils sont administrés.

Les onze acides aminés non essentiels sont principalement produits dans le corps. Chez l'homme, ce sont l'alanine, l'asparagine, l'acide aspartique, la cystéine, l'acide glutamique, la glutamine, la glycine, l'ornithine, la proline, la sérine et la tyrosine. Certains d'entre eux dépendent de la disponibilité des acides aminés essentiels dans l'alimentation qui agissent comme précurseurs des formes non essentielles.

Les acides aminés conditionnellement essentiels sont regroupés pour définir un manque potentiel dans l'environnement cellulaire, soit en raison d'un régime alimentaire malsain, soit d'un état physique dans lequel des quantités accrues de ces acides aminés généralement non essentiels sont nécessaires, comme pendant l'enfance, la grossesse et la maladie. Ce groupe comprend l'arginine, la cystéine, la glutamine, la tyrosine, la glycine, l'ornithine, la proline et la sérine. L'arginine est essentielle pour les jeunes, mais n'est plus nécessaire une fois la période de développement terminée. Elle est donc considérée comme « conditionnellement » essentielle.

Sélénocystéine et Pyrrolysine

Tous les acides aminés ont un atome de carbone alpha central sur lequel est lié un groupe carboxyle (COOH), un atome d'hydrogène (H), un groupe amine (NH2), et une chaîne latérale radicalaire fonctionnelle et variable qui définit de quel acide aminé il s'agit. La forme la plus basique d'acide aminé est la glycine (C2H5NON2), qui a une chaîne latérale constituée d'un seul atome d'hydrogène, comme illustré ci-dessous.

Alternativement, le tryptophane (C11H12N2O2) est le plus grand acide aminé. Cette molécule complexe peut être vue ci-dessous.


Pourquoi toute la vie utilise-t-elle les mêmes 20 acides aminés ?

La façon dont les fragments de protéines se sont formés sur la Terre prébiotique a permis de comprendre pourquoi tous les organismes vivants utilisent le même ensemble de 20 acides aminés. Des chercheurs aux États-Unis ont découvert que les acides aminés protéinogènes - ceux utilisés pour fabriquer des protéines naturelles - se lient plus facilement aux petites chaînes peptidiques appelées oligomères que ceux qui sont de structure similaire mais que la vie n'utilise pas. Ces propriétés chimiques peuvent les avoir rendus plus susceptibles d'être incorporés dans des protéines au cours de l'évolution des premières formes de vie.

"Avant la vie sur Terre prébiotique, il y aurait eu un plus grand nombre d'acides aminés disponibles que les 20 qui ont finalement été sélectionnés par la biologie", explique Luke Leman du Scripps Research Institute de La Jolla, qui a dirigé les travaux avec Loren Williams à l'Institut de technologie de Géorgie. "Nous le savons grâce à des expériences simulant la Terre primitive et parce que des acides aminés non protéinogènes ont été trouvés dans les météorites, parfois en abondance beaucoup plus élevée que les acides aminés utilisés dans les protéines."

Les scientifiques spécialisés dans l'origine de la vie sont depuis longtemps attirés par les questions intrigantes entourant l'évolution des protéines. « Pourquoi la biologie utilise-t-elle 20 acides aminés – pourquoi pas 12 ou 40 ? Et pourquoi la nature a-t-elle choisi ces 20 acides aminés particuliers ? », explique Leman. « Nous avons découvert qu'il existe des facteurs purement chimiques, basés sur une réactivité de polymérisation plus élevée et moins de réactions secondaires, qui pourraient avoir contribué à ce processus de sélection. »

Il explique que le groupe s'intéresse particulièrement aux trois acides aminés protéinogènes qui ont des chaînes latérales chargées positivement - la lysine, l'arginine et l'histidine - car ils sont impliqués dans un programme de recherche plus large étudiant la co-évolution entre les premières protéines et les premiers acides nucléiques. « Sur la base de travaux antérieurs, nous savions que les peptides et les depsipeptides pouvaient être générés en séchant simplement des mélanges d'acides aminés et d'acides hydroxylés, tous deux produits dans des réactions de simulation prébiotique et trouvés sur des météorites », explique Leman. « Nous avons décidé d'essayer un ensemble de plusieurs acides aminés chargés positivement dans [ces] réactions de polymérisation prébiotique. »

Les chercheurs ont choisi les trois acides aminés protéinogènes chargés positivement, ainsi que trois acides aminés chargés positivement de structure similaire qui auraient été abondants sur la Terre prébiotique mais ne se trouvent pas dans les protéines. Ils ont chauffé chaque acide aminé avec un acide hydroxy – acide glycolique ou lactique – à 85 °C pendant une semaine, avant d'analyser le résidu pour voir ce qui avait été produit.

« Nous pensions qu'en général, tous ces acides aminés réagiraient de la même manière car ils sont structurellement similaires », explique Leman. Mais alors que presque toutes les expériences ont produit des oligomères, les trois acides aminés protéinogènes ont réagi plus efficacement et ont produit moins de produits secondaires par rapport à leurs homologues non protéinogènes. «Cela a été une vraie surprise. Nous avons pensé « Est-ce réel ? », dit Leman.

L'équipe a mis en place des réactions supplémentaires pour vérifier le résultat, chacune contenant deux types d'acides aminés - l'un protéinogène et l'autre qui ne l'était pas - qui pourraient entrer en compétition dans la réaction. Ils ont constaté que, conformément à leurs résultats initiaux, les acides aminés protéinogènes surpassaient les acides aminés non protéinogènes.

"Cela … souligne qu'il existe encore des facteurs chimiques et physiques cachés qui ont joué un rôle important dans la transition d'une soupe prébiotique à la vie", a déclaré Leman, ajoutant que le groupe étudie maintenant les interactions entre l'ARN et les oligomères chargés positivement qui ont été produits. dans ces réactions.

« C'est un travail intéressant qui montre certaines des nuances de la chimie de la polymérisation et comment elles peuvent avoir affecté l'évolution des protéines », commente Jim Cleaves, qui étudie la géochimie de l'origine de la vie à l'Institut de technologie de Tokyo au Japon. Il ajoute qu'il y a plus à l'histoire de l'évolution des protéines, cependant, comme des travaux antérieurs ont suggéré que les acides aminés lysine et histidine étaient des ajouts ultérieurs à l'ensemble utilisé par les cellules primitives pour fabriquer des protéines. "Cela dit, il y a beaucoup de choses que nous ne savons pas sur l'évolution biologique précoce, et ce très beau travail aide à combler certaines lacunes dans ce domaine de recherche hautement spéculatif", dit-il.

Les références

M Frenkel-Pinter et al, Proc. Natl. Acad. Sci. Etats-Unis, 2019, DOI : 10.1073/pnas.k1904849116


Critère de classification des protéines :

Ø Les protéines sont classées en fonction des éléments suivants TROIS critère:
(JE). Classification basée sur la STRUCTURE de la protéine
(II). Classification basée sur la COMPOSITION des protéines
(III). Classification basée sur les FONCTIONS des protéines

(JE). Classification des protéines basée sur la structure des protéines

Ø Sur la base de la structure, les protéines sont classées en 3 groupes.
(UNE). Protéines fibreuses
(B). Protéines globulaires

(C). Protéines intermédiaires

(UNE). Protéines fibreuses

Ø Ils sont de forme linéaire (longue fibreuse).

Ø La structure secondaire est la structure fonctionnelle la plus importante des protéines fibreuses.

Ø Habituellement, ces protéines n'ont pas de structures tertiaires.

Ø Les protéines physiquement fibreuses sont très résistantes et résistantes.

Ø Ils sont insolubles dans l'eau.

Ø De longues chaînes polypeptidiques parallèles se croisent à intervalles réguliers.

Ø Les protéines fibreuses forment de longues fibres ou gaines.

Ø Fonctions des protéines fibreuses : assurent les fonctions structurelles dans les cellules.

Ø Exemples de protéines fibreuses : Collagène, Myosine, Soie et Kératine.

(B). Protéines globulaires

Ø Les protéines globulaires sont de forme sphérique ou globulaire.

Ø La chaîne polypeptidique est étroitement repliée en formes sphériques.

Ø La structure tertiaire est la structure fonctionnelle la plus importante dans les protéines globulaires.

Ø Physiquement, elles sont molles que les protéines fibreuses.

Ø Ils sont facilement solubles dans l'eau.

Ø La plupart des protéines dans les cellules appartiennent à la catégorie des protéines globulaires.

Ø Fonctions : Former des enzymes, des anticorps et certaines hormones.

Ø Exemple : Insuline, Hémoglobine, ADN Polymérase et ARN Polymérase

(C). Protéines intermédiaires

Ø Leur structure est intermédiaire à des structures linéaires et globulaires.

Ø Ce sont des protéines de forme courte et plus ou moins linéaire

Ø Contrairement aux protéines fibreuses, elles sont solubles dans l'eau.

Ø Fonction: protéines de coagulation sanguine

(II). Classification des protéines basée sur la composition :

Ø Deux grandes catégories de protéines selon sa composition, ce sont :

(UNE). Protéines simples

(B). Protéines conjuguées

(UNE). Protéines simples

Ø Des protéines simples composées UNIQUEMENT d'acides aminés.

Ø Les protéines peuvent être fibreuses ou globulaires.

Ø Ils possèdent une organisation structurelle relativement simple.

Ø Exemple : Collagène, Myosine, Insuline, Kératine

(B). Protéines conjuguées

Ø Les protéines conjuguées sont des protéines complexes.

Ø Ils contiennent un ou plusieurs composants non acides aminés.

Ø Ici, la partie protéique est étroitement ou faiblement liée à une ou plusieurs parties non protéiques.

Ø Les parties non protéiques de ces protéines sont appelées groupes prothétiques.

Ø Le groupement prothétique peut être des ions métalliques, des glucides, des lipides, des acides phosphoriques, des acides nucléiques et des FAD.

Ø Le groupe prothétique est essentiel pour les fonctions biologiques de ces protéines.

Ø Les protéines conjuguées sont généralement de forme globulaire et sont solubles dans l'eau.

Ø La plupart des enzymes sont des protéines conjuguées.

Ø Sur la base de la nature des groupes prothétiques, les protéines conjuguées sont en outre classées comme suit :

$ Phosphoprotéine : Le groupe prothétique est l'acide phosphorique, Exemple- Caséine de lait, Vitelline de jaune d'œuf.

$ Glycoprotéines : Le groupe prothétique est constitué de glucides, Exemple - La plupart des protéines membranaires, Mucine (composant de la salive).

$ Nucléoprotéine : Le groupe prothétique est l'acide nucléique, Exemple – protéines dans les chromosomes, protéines structurelles du ribosome.

$ Chromoprotéines : Le groupe prothétique est un pigment ou un chrome, Exemple : Hémoglobine, Phytochrome et Cytochrome.

$ Lipoprotéines : Le groupe prothétique est Lipides, Exemple : Protéines membranaires

$ Flavoprotéines : Le groupe prothétique est FAD (Flavin Adénine Dinucléotide), Exemple : Protéines du système de transport d'électrons (ETS).

$ Métalloprotéines : Le groupe prothétique est les ions métalliques, exemple : nitrate réductase.


Quelles protéines sont universelles pour toutes les formes de vie ? - La biologie

Les protéines sont l'une des molécules organiques les plus abondantes dans les systèmes vivants et ont la gamme de fonctions la plus diversifiée de toutes les macromolécules. Les protéines peuvent être structurelles, régulatrices, contractiles ou protectrices, elles peuvent servir au transport, au stockage ou aux membranes ou elles peuvent être des toxines ou des enzymes. Chaque cellule d'un système vivant peut contenir des milliers de protéines différentes, chacune ayant une fonction unique. Leurs structures, comme leurs fonctions, varient considérablement. Ce sont tous, cependant, des polymères d'acides aminés, disposés en séquence linéaire.

Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents, certaines protéines sont de forme globulaire tandis que d'autres sont de nature fibreuse. Par exemple, l'hémoglobine est une protéine globulaire, mais le collagène, présent dans notre peau, est une protéine fibreuse. La forme des protéines est essentielle à sa fonction. Les changements de température, de pH et d'exposition à des produits chimiques peuvent entraîner des modifications permanentes de la forme de la protéine, entraînant une perte de fonction ou une dénaturation (cela sera discuté plus en détail plus tard). Toutes les protéines sont constituées d'arrangements différents des mêmes 20 types d'acides aminés.

Les acides aminés sont les monomères qui composent les protéines. Chaque acide aminé a la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbone central lié à un groupe aminé (-NH2), un groupe carboxyle (-COOH) et un atome d'hydrogène. Chaque acide aminé a également un autre atome variable ou groupe d'atomes lié à l'atome de carbone central connu sous le nom de groupe R. Le groupe R est la seule différence de structure entre les 20 acides aminés sinon, les acides aminés sont identiques.

Figure 1. Les acides aminés sont constitués d'un carbone central lié à un groupe aminé (–NH2), un groupe carboxyle (-COOH) et un atome d'hydrogène. La quatrième liaison du carbone central varie selon les différents acides aminés, comme le montrent ces exemples d'alanine, de valine, de lysine et d'acide aspartique.

La nature chimique du groupe R détermine la nature chimique de l'acide aminé dans sa protéine (c'est-à-dire s'il est acide, basique, polaire ou non polaire).

La séquence et le nombre d'acides aminés déterminent en fin de compte la forme, la taille et la fonction d'une protéine. Chaque acide aminé est lié à un autre acide aminé par une liaison covalente, appelée liaison peptidique, qui est formée par une réaction de déshydratation. Le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe aminé d'un deuxième acide aminé se combinent, libérant une molécule d'eau. La liaison résultante est la liaison peptidique.

Les produits formés par une telle liaison sont appelés polypeptides. Alors que les termes polypeptide et protéine sont parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d'acides aminés, alors que le terme protéine est utilisé pour un ou plusieurs polypeptides qui se sont combinés, ont une forme distincte et ont une fonction unique.

L'importance évolutive du cytochrome c

Le cytochrome c est un composant important de la chaîne de transport d'électrons, une partie de la respiration cellulaire, et il se trouve normalement dans l'organite cellulaire, la mitochondrie. Cette protéine possède un groupe prothétique hème, et l'ion central de l'hème est alternativement réduit et oxydé pendant le transfert d'électrons. Parce que le rôle de cette protéine essentielle dans la production d'énergie cellulaire est crucial, elle a très peu changé au cours de millions d'années. Le séquençage des protéines a montré qu'il existe une quantité considérable d'homologie de séquence d'acides aminés du cytochrome c, ou de similitude, entre différentes espèces - en d'autres termes, la parenté évolutive peut être évaluée en mesurant les similitudes ou les différences entre les différentes espèces d'ADN ou de séquences protéiques.

Les scientifiques ont déterminé que le cytochrome c humain contient 104 acides aminés. Pour chaque molécule de cytochrome c provenant de différents organismes qui a été séquencée à ce jour, 37 de ces acides aminés apparaissent dans la même position dans tous les échantillons de cytochrome c. Cela indique qu'il peut y avoir eu un ancêtre commun. En comparant les séquences des protéines humaines et de chimpanzé, aucune différence de séquence n'a été trouvée. Lorsque les séquences de l'homme et du singe rhésus ont été comparées, la seule différence trouvée concernait un acide aminé. Dans une autre comparaison, le séquençage humain à levure montre une différence en 44e position.


Présentation de la lyse cellulaire et de l'extraction de protéines

Toutes les cellules ont une membrane plasmique, une bicouche protéine-lipide qui forme une barrière séparant le contenu cellulaire de l'environnement extracellulaire. Les lipides comprenant la membrane plasmique sont amphipathiques, ayant des fragments hydrophiles et hydrophobes qui s'associent spontanément pour former une feuille bimoléculaire fermée. Les protéines membranaires sont intégrées dans la bicouche lipidique, maintenues en place par un ou plusieurs domaines couvrant le noyau hydrophobe. In addition, peripheral proteins bind the inner or outer surface of the bilayer through interactions with integral membrane proteins or with polar lipid head groups. The nature of the lipid and protein content varies with cell type and species of organism.

Cell membrane structure. Illustration of a lipid bilayer comprising outer plasma membrane of a cell.

In animal cells, the plasma membrane is the only barrier separating cell contents from the environment, but in plants and bacteria the plasma membrane is also surrounded by a rigid cell wall. Bacterial cell walls are composed of peptidoglycan. Yeast cell walls are composed of two layers of ß-glucan, the inner layer being insoluble to alkaline conditions. Both of these are surrounded by an outer glycoprotein layer rich in the carbohydrate mannan. Plant cell walls consist of multiple layers of cellulose. These types of extracellular barriers confer shape and rigidity to the cells. Plant cell walls are particularly strong, making them very difficult to disrupt mechanically or chemically. Until recently, efficient lysis of yeast cells required mechanical disruption using glass beads, whereas bacterial cell walls are the easiest to break compared to these other cell types. The lack of an extracellular wall in animal cells makes them relatively easy to lyse.

There is no universal protocol for protein sample preparation. Sample preparation protocols must take into account several factors, such as the source of the specimen or sample type, chemical and structural heterogeneity of proteins, the cellular or subcellular location of the protein of interest, the required protein yield (which is dependent on the downstream applications), and the proposed downstream applications. For instance, bodily fluids such as urine or plasma are already more or less homogeneous protein solutions with low enzymatic activity, and only minor manipulation is required to obtain proteins from these samples. Tissue samples, however, require extensive manipulation to break up tissue architecture, control enzymatic activity, and solubilize proteins.

The quality or physical form of the isolated protein is also an important consideration when extracting proteins for certain downstream applications. For instance, applications such as functional enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) or crystallography require not only intact proteins but also proteins that are functionally active or retain their 3D structure.

Examples of protein sources for sample collection. Proteins can come from many sources, including the following: native sources such as mammalian cell cultures, tissues or bodily fluids overexpression in a model system such as bacteria, yeast, insect or mammalian cells monoclonal antibodies from hybridoma cells or plant cells used in agricultural biotechnology.


Protéine

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Protéine, highly complex substance that is present in all living organisms. Proteins are of great nutritional value and are directly involved in the chemical processes essential for life. The importance of proteins was recognized by chemists in the early 19th century, including Swedish chemist Jöns Jacob Berzelius, who in 1838 coined the term protéine, a word derived from the Greek prōteios, meaning “holding first place.” Proteins are species-specific that is, the proteins of one species differ from those of another species. They are also organ-specific for instance, within a single organism, muscle proteins differ from those of the brain and liver.

What is a protein?

A protein is a naturally occurring, extremely complex substance that consists of amino acid residues joined by peptide bonds. Proteins are present in all living organisms and include many essential biological compounds such as enzymes, hormones, and antibodies.

Where does protein synthesis take place?

Protein synthesis occurs in the ribosomes of cells. In eukaryotic cells, ribosomes are found as free-floating particles within cells and are also embedded in the rough endoplasmic reticulum, a cell organelle.

Where is protein stored?

Proteins are not stored for later use in animals. When an animal consumes excess proteins, they are converted into fats (glucose or triglycerides) and used to supply energy or build energy reserves. If an animal is not consuming sufficient protein, the body begins to break down protein-rich tissues, such as muscles, leading to muscle wasting and eventually death if the deficiency is severe.

What do proteins do?

Proteins are essential for life and are essential for a wide range of cellular activities. Protein enzymes catalyze the vast majority of chemical reactions that occur in the cell. Proteins provide many of the structural elements of a cell, and they help to bind cells together into tissues. Proteins, in the form of antibodies, protect animals from disease, and many hormones are proteins. Proteins control the activity of genes and regulate gene expression.

A protein molecule is very large compared with molecules of sugar or salt and consists of many amino acids joined together to form long chains, much as beads are arranged on a string. There are about 20 different amino acids that occur naturally in proteins. Proteins of similar function have similar amino acid composition and sequence. Although it is not yet possible to explain all of the functions of a protein from its amino acid sequence, established correlations between structure and function can be attributed to the properties of the amino acids that compose proteins.

Plants can synthesize all of the amino acids animals cannot, even though all of them are essential for life. Plants can grow in a medium containing inorganic nutrients that provide nitrogen, potassium, and other substances essential for growth. They utilize the carbon dioxide in the air during the process of photosynthesis to form organic compounds such as carbohydrates. Animals, however, must obtain organic nutrients from outside sources. Because the protein content of most plants is low, very large amounts of plant material are required by animals, such as ruminants (e.g., cows), that eat only plant material to meet their amino acid requirements. Nonruminant animals, including humans, obtain proteins principally from animals and their products—e.g., meat, milk, and eggs. The seeds of legumes are increasingly being used to prepare inexpensive protein-rich food (voir human nutrition).

The protein content of animal organs is usually much higher than that of the blood plasma. Muscles, for example, contain about 30 percent protein, the liver 20 to 30 percent, and red blood cells 30 percent. Higher percentages of protein are found in hair, bones, and other organs and tissues with a low water content. The quantity of free amino acids and peptides in animals is much smaller than the amount of protein protein molecules are produced in cells by the stepwise alignment of amino acids and are released into the body fluids only after synthesis is complete.

The high protein content of some organs does not mean that the importance of proteins is related to their amount in an organism or tissue on the contrary, some of the most important proteins, such as enzymes and hormones, occur in extremely small amounts. The importance of proteins is related principally to their function. All enzymes identified thus far are proteins. Enzymes, which are the catalysts of all metabolic reactions, enable an organism to build up the chemical substances necessary for life—proteins, nucleic acids, carbohydrates, and lipids—to convert them into other substances, and to degrade them. Life without enzymes is not possible. There are several protein hormones with important regulatory functions. In all vertebrates, the respiratory protein hemoglobin acts as oxygen carrier in the blood, transporting oxygen from the lung to body organs and tissues. A large group of structural proteins maintains and protects the structure of the animal body.



Commentaires:

  1. Sajar

    Il n'a sûrement pas raison

  2. Cus

    Merci pour votre aide dans cette affaire. Vous avez un merveilleux forum.

  3. Evoy

    J'ai pensé et écarté l'idée



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