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Les protéines peuvent-elles se déplacer à l'extérieur des cellules ?

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J'essaie d'en apprendre davantage sur la biologie cellulaire de base et j'ai une question probablement extrêmement simple.

Voici donc comment je le comprends jusqu'à présent : les protéines sont fabriquées à partir d'acides aminés. Ce processus est appelé biosynthèse des protéines, qui est réalisée par les ribosomes. Les protéines sont donc fabriquées par les ribosomes dans chaque cellule.

Alors, les protéines fabriquées par les ribosomes restent-elles dans la cellule ? Ou une protéine peut-elle se déplacer vers d'autres cellules, et si oui, quelle en est la raison ?


Oui. Toutes les protéines commencent en fait à être synthétisées sur les ribosomes cytoplasmiques, mais si elles doivent être utilisées à des fins extracellulaires, elles sont étiquetées et le ribosome entier est amené au RE où la synthèse des protéines est terminée. Les protéines sont exocytées à l'aide du corps de Golgi, l'organite de marquage et d'emballage du bureau de poste (le corps de Golgi emballe ces protéines dans les vésicules qui fusionnent avec la membrane plasmique).

Des exemples de ce processus sont : le pancréas sécrétant de l'insuline pour le contrôle de la glycémie, des enzymes digestives pour la digestion, le système immunitaire disant au corps qu'il y a une bactérie que nous devons combattre et appelle davantage de cellules immunitaires (cytokines). La plupart des protéines restent bien sûr dans la cellule et sont nécessaires à la fabrication de la cellule ou au métabolisme ou à la transcription de l'ADN.


Je voudrais compléter un peu la réponse de dd3. Il s'agit de bactéries

  1. Les bactéries secrètent des enzymes à l'extérieur. La membrane bactérienne a des limites de taille d'importation et il leur est nécessaire de couper la grosse molécule en morceaux plus petits avant l'importation. Des exemples sont les glycoside hydrolases et la protéase. Les bactéries participent au nettoyage après la floraison annuelle d'algues et de méduses. C'est particulièrement important pour les méduses car elles ont peu de prédateurs et s'il n'y avait pas les bactéries, leur corps gélatineux s'accumulerait sur nos fonds marins.

  2. Les bactéries libèrent la toxine protéique, soit pour défendre, soit pour reconnaître l'hôte s'il s'agit de symbiotes.

  3. Les bactéries à Gram positif utilisent le peptide comme auto-inducteur pour détecter le quorum.

  4. Enfin, les bactéries forment parfois des agrégats. La colle entre eux est chimiquement très complexe (en d'autres termes, nous ne savons pas exactement de quoi il s'agit). On pense qu'il y a des sucres et des protéines aussi.


Comment une protéine membranaire peut déplacer à la fois les lipides et les ions

La famille TMEM16 de protéines membranaires a été saluée comme représentant les canaux chlorure activés par le calcium insaisissables. Cependant, la majorité des membres de la famille se sont avérés être des scramblases, des protéines qui mélangent les lipides entre les deux côtés d'une membrane lipidique, certaines ayant également une conductance ionique non sélective. Dans une nouvelle étude sur les protéines mammifères et fongiques de la famille TMEM16, Cristina Paulino, chef de l'unité cryo-EM au département de biologie structurale de l'Université de Groningen, aux Pays-Bas, et ses collègues de l'Université de Zürich, en Suisse, ont montré ce que les structures de ces protéines révèlent sur leur fonction. Les résultats ont été publiés dans deux articles consécutifs dans la revue eLife le 12 mars.

Dans les années 1980, les scientifiques ont découvert des canaux chlorure spécifiques activés par le calcium. Cependant, il a fallu attendre 2008 pour que l'identité moléculaire réelle de ces canaux appartienne à la famille TMEM16. «Ces canaux pourraient être utilisés pour traiter la mucoviscidose, une maladie dans laquelle le transport du chlorure dans les poumons et d'autres organes fonctionne mal», explique Paulino. Par la suite, dix gènes TMEM16 différents ont été trouvés dans le génome humain, mais lorsque leur fonction a été étudiée, le résultat a été une surprise. "Deux gènes ont en effet codé pour les canaux chlorure, mais les autres étaient des brouillages, des protéines qui déplacent les phospholipides entre les deux côtés d'une bicouche lipidique."

La composition lipidique des membranes cellulaires est asymétrique : la monocouche interne et externe contiennent des phospholipides différents. En déplaçant des phospholipides spécifiques d'un côté à l'autre d'une membrane, les brouillages perturbent l'asymétrie. « Cela peut être un signal très fort », explique Paulino. «Par exemple, lorsque des lipides qui sont autrement situés à l'intérieur de la membrane sont présents à l'extérieur, cela peut servir de signal pour induire la mort cellulaire. Ou, dans le cas de la lipid scramblase TMEM16F, pour initier la coagulation du sang dans les plaquettes.' Une régulation stricte de l'activité de la scramblase est donc vitale. Cependant, pour compliquer les choses, certaines de ces protéines scramblases agissent également comme des canaux ioniques non sélectifs.

En tant que post-doctorant dans le laboratoire de Raimund Dutzler (maintenant son collaborateur), Paulino a résolu la structure cryo-EM de TMEM16A, un membre de la famille TMEM16 qui fonctionne exclusivement comme un canal. Les choses ont commencé à se mettre en place lorsqu'elle a comparé cette structure avec la structure aux rayons X du brouillage fongique nhTMEM16 : « Les deux études ont défini les caractéristiques de cette famille bifonctionnelle. Nous pourrions comprendre comment une architecture protéique similaire peut s'adapter pour exercer ces différentes tâches. Alors que dans la structure du scramblase lipidique, nous avons observé une cavité membranaire et accessible à la membrane à travers laquelle les lipides peuvent glisser, le sillon est fermé dans la structure du canal chlorure pour former un pore qui permet la diffusion des ions à travers la membrane. '

brouilles

Cependant, de grandes questions subsistaient : « Nous voulions savoir comment les scramblases sont régulées par le calcium, et comment certaines d'entre elles peuvent simultanément faciliter le transport des ions. À cette fin, son groupe de recherche nouvellement créé à l'Université de Groningue, en collaboration avec le groupe Dutzler à Zurich, en Suisse, a entrepris d'étudier la protéine de mammifère TMEM16F, qui joue un rôle crucial dans la coagulation sanguine. Ils ont résolu la structure de la protéine dans des environnements avec et sans calcium, pour attraper l'état ouvert et fermé. Cependant, aucune des structures cryo-EM n'a montré un état ouvert avec une cavité à travers laquelle les phospholipides et les ions pouvaient être transportés. « Il n'y avait qu'une petite différence dans les structures avec et sans calcium », explique Paulino.

Il y a plusieurs explications possibles : les lipides pourraient être transportés sans formation de cavité aqueuse, ou les conditions expérimentales n'étaient tout simplement pas optimales pour que la protéine adopte l'état « ouvert ». L'effet des mutations sur différentes localisations rendait la première option improbable. Mais pour progresser, il fallait plus d'informations. « Nous avons donc décidé de reprendre nos études sur le champignon nhTMEM16 ».

Pas en noir et blanc

Ces expériences se sont avérées plus fructueuses. Paulino et ses collègues ont observé un état ouvert, avec un sillon pouvant transporter des phospholipides, un état fermé et un état intermédiaire pouvant permettre le transport d'ions. « En effet, nous avons trouvé les trois états en présence de calcium, ce qui devrait induire un état ouvert. Par conséquent, nos résultats montrent que la structure est très dynamique, avec un équilibre entre différents états.' Cela signifie également qu'il doit y avoir un facteur supplémentaire régulant l'activité des protéines TMEM16 en dehors du calcium, car dans les cellules, l'activité de ces protéines est étroitement régulée.

Paulino et ses collègues ont parcouru un long chemin pour comprendre le fonctionnement des protéines de la famille TMEM16. « Nous savons maintenant qu'il ne s'agit pas d'une situation en noir et blanc : les multiples conformations de protéines sont dans un équilibre dynamique. » Dans un état complètement ouvert, ce sont des brouillages, tandis que dans un état intermédiaire, ils peuvent transporter des ions. Cela suggère que ces protéines étaient à l'origine des brouillages, mais que certaines d'entre elles ont évolué en canaux ioniques purs, peut-être par des mutations qui ont favorisé la forme intermédiaire de la protéine.

Une énorme quantité de données structurelles et fonctionnelles était nécessaire pour comprendre le mécanisme d'action complexe des protéines TMEM16. Pour Paulino, l'étude confirme une fois de plus la puissance de la cryo-EM en tant qu'outil de recherche : « Cela nous a permis d'échantillonner la dynamique de la structure active et de voir plusieurs états différents dans lesquels la protéine pourrait être. »


LA CELLULE

Une image interactive qui vous permet d'explorer l'anatomie d'une cellule a été ajoutée pour vous aider. Vous pouvez voir des images de nombreux termes en gras ci-dessous. Soyez prêt à savoir où se trouvent ces éléments cellulaires fondamentaux et à quoi ils servent.

Au fur et à mesure que la technologie progressait au point de scruter de plus en plus profondément le monde de la cellule, il est devenu évident que le cytoplasme de la cellule, lorsqu'il était observé au microscope optique, était plein de structures intracellulaires encore plus petites. Les structures sont collectivement appelées organites cellulaires. Cette introduction identifiera brièvement ces organites et les sections suivantes ajouteront des détails.

Pour aider à illustrer la fonction de bon nombre de ces organites, considérons la sécrétion d'insuline par les cellules bêta du pancréas. Pour sécréter de l'insuline, la cellule doit d'abord la fabriquer. Ce processus commence dans la cellule noyau . Le noyau abrite le matériel génétique (ADN) d'une cellule humaine et fournit un emplacement pour Transcription de l'ADN . Il est important de noter que le noyau est entouré de deux membranes bicouches lipidiques distinctes. La membrane externe appartient à la système endomembranaire (constitué de l'enveloppe nucléaire, du réticulum endoplasmique, de l'appareil de Golgi, des lysosomes, de la membrane plasmique et de la plupart des vacuoles et vésicules).

La production et la sécrétion d'insuline aident à illustrer les efforts coordonnés des organites dans ce système. Dans le noyau, le gène de l'insuline (situé sur le chromosome 11) est transcrit de l'ADN à l'ARN, puis transformé en ARN messager ou ARNm. Cet ARNm est ensuite transporté hors du noyau vers ribosomes amarré à la surface du réticulum endoplasmique (RE). Le RE est en fait divisé en 2 composantes : le RE brut et le RE lisse. Le RE rugueux est nommé « rugueux parce qu'il est parsemé de ribosomes, qui créent une surface bosselée lorsqu'ils sont observés au microscope électronique. La fonction du ribosome est d'effectuer Traduction (la conversion de l'ARNm en protéine). Le ribosome est spécifiquement adapté pour interpréter le code acide nucléotidique de l'ARNm (une série d'adénosines, d'uraciles, de guanidines et de cytosines abrégées respectivement en A, U, G et C) et attribuer l'acide aminé approprié dans la création d'une chaîne polypeptidique. C'est la première étape de la fabrication d'une protéine. Le processus ADN > ARN > protéine est appelé le dogme central de biologie.

Fichier:0328 Transcription-translation Summary.jpg Auteur:OpenStax College Site:http://commons.wikimedia.org/wiki/File:0328_Transcription-translation_Summary.jpg Licence: Ce fichier est sous licence Creative Commons Attribution 3.0 Unported.

Dans le RE rugueux, la protéine insulinique naissante (immature) est repliée, puis transportée vers le Appareil de Golgi . L'appareil de Golgi est le lieu de traitement et de tri (pensez à un entrepôt de courrier UPS géant). Dans l'appareil de Golgi, l'insuline naissante est ensuite transformée en insuline mature (fonctionnelle) et conditionnée dans des vésicules de sécrétion. Ces vésicules (maintenant pleines d'insuline) bourgeonnent hors de l'appareil de Golgi et sont transportées vers le membrane plasma où ils attendent le signal approprié pour la sécrétion. La sécrétion se produit lorsque la vésicule fusionne avec le membrane plasma , expulsant son contenu dans l'espace extracellulaire.

Examinons maintenant plus en détail les rôles de ces organites.

Le noyau cellulaire

Le noyau est entouré d'une double structure liée à une membrane qui sert à isoler le contenu nucléaire du cytoplasme cellulaire. (Cette enveloppe nucléaire est dispersée pendant la mitose alors que la cellule se prépare à se diviser). La membrane externe est continue avec les membranes du réticulum endoplasmique rugueux. La membrane interne fait la frontière pour isoler le noyau. L'espace entre les deux membranes est continu avec l'espace (lumière) à l'intérieur du réticulum endoplasmique, sauf en divers points où les deux membranes sont reliées par des structures spécialisées appelées pores nucléaires. Les pores nucléaires servent de voies de transport entre l'intérieur du noyau et le cytoplasme. Le noyau contient le matériel génétique (les gènes) qui sont organisés en longues molécules appelées ADN qui sont étroitement liées à des protéines appelées histones pour former la chromatine qui est finalement organisée en chromosomes.

Image modifiée - Titre : File:Sha-Boyer-Fig1-CCBy3.0.jpg Auteur : inconnu Site : http://en.wikipedia.org/wiki/File:Sha-Boyer-Fig1-CCBy3.0.jpg Licence : Ce travail est sous licence Creative CommonsAttribution 3.0.

Les messages génétiques sont copiés à partir de l'ADN sous forme de brins d'ARN, qui sont ensuite transformés en ARNm et envoyés hors du noyau à travers les pores nucléaires. L'ARNm interagit avec les ribosomes pour produire une protéine spécifique. De nombreuses mutations génétiques entraînent des erreurs rendant les protéines associées non fonctionnelles. Le noyau fonctionne alors pour maintenir l'intégrité des gènes ainsi que pour contrôler l'activation ou la désactivation des gènes. Les gènes régulent à leur tour l'activité des cellules. Ainsi, le noyau est le centre de contrôle de la cellule.

Le réticulum endoplasmique

Comme mentionné précédemment, le réticulum endoplasmique a une composante rugueuse et une composante lisse. Le réticulum endoplasmique rugueux est associé à des ribosomes qui se lient et se délient constamment à la membrane. Les ribosomes se lient au réticulum endoplasmique après avoir interagi avec un brin d'ARNm du noyau. Les ribosomes « lisent » le brin d'ARNm et produisent la protéine spécifique associée au code et la sécrètent dans la lumière du réticulum endoplasmique rugueux. Les protéines nouvellement produites sont ensuite repliées et préparées pour le transport vers le complexe de Golgi. Le réticulum endoplasmique lisse synthétise des lipides, des phospholipides et des stéroïdes. De plus, il aide à la dégradation des glucides et des stéroïdes. La membrane contient des protéines qui déplacent le Ca++ dans la structure pour le stockage et joue ainsi un rôle important dans la régulation des concentrations cellulaires en ions calcium.

L'appareil de Golgi

L'appareil de Golgi porte le nom de la personne qui l'a découvert, un médecin italien nommé Camillo Golgi qui a découvert l'organite en 1897. L'appareil de Golgi traite davantage les protéines qui ont d'abord été fabriquées dans le réticulum endoplasmique rugueux, puis distribue les protéines complètes à divers endroits au sein la cellule. L'appareil de Golgi est particulièrement important dans le traitement des protéines destinées à la sécrétion à l'extérieur de la cellule. Les protéines sont envoyées à l'appareil de Golgi depuis le réticulum endoplasmique rugueux à travers des vésicules de transport qui se déplacent sur le réseau « autoroutier » de la cellule, le cytosquelette (discuté ci-dessous). L'appareil de Golgi est principalement associé aux protéines, mais sert également au transport des lipides autour de la cellule et à la création de lysosomes. Peut-être que la meilleure analogie pour l'appareil de Golgi serait celle du bureau de poste de la cellule.

La Mitochondrie

La mitochondrie (ou mitochondrie au pluriel) est généralement décrite comme la centrale électrique car elle génère l'énergie (sous forme d'adénosine triphosphate ou ATP) nécessaire au fonctionnement cellulaire normal. Comme le noyau, les mitochondries ont également deux membranes, qui sont essentielles pour sa fonction dans la production d'énergie. (De plus amples détails seront donnés plus tard au fur et à mesure que nous étudierons le métabolisme). La mitochondrie est composée d'une membrane externe et d'une membrane interne (un ballon dans un ballon) qui donne cinq composants structurels distincts.

  1. La membrane mitochondriale externe
  2. L'espace intermembranaire (l'espace entre les membranes externe et interne)
  3. La membrane mitochondriale interne
  4. Cristae (plis de la membrane interne)
  5. La matrice (espace de l'intérieur de la mitochondrie)

Chaque région est associée à une fonction particulière en ce qui concerne l'activité mitochondriale. Il a également été démontré que les mitochondries possèdent leur propre matériel génétique. Le nombre de mitochondries par cellule varie considérablement avec plus de 2000 par cellule dans les cellules hépatiques jusqu'à zéro pour les globules rouges.

Titre : Fichier : Blausen 0644 Mitochondria.png Auteur : personnel de Blausen.com. "Galerie Blausen 2014". Wikiversité Journal de médecine. DOI : 10.15347/wjm/2014.010. ISSN 20018762 Site : http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Blausen_0644_Mitochondria.png Licence : Ce fichier est sous licence Creative Commons Attribution 3.0 Unported.

Autres organelles

Comme mentionné, lysosomes font également partie du système endomembranaire. Les lysosomes sont des vésicules spécialisées qui jaillissent de l'appareil de Golgi. Un lysosome utilise une pompe à l'intérieur de sa membrane pour transporter des concentrations élevées de H+ dans sa lumière, abaissant ainsi le pH interne. L'environnement acide du lysosome lui permet de décomposer les macromolécules (telles que les protéines). D'autres organites impliqués dans le recyclage des matériaux utilisés ou inutiles comprennent protéasomes et peroxysomes . Lorsqu'une cellule souhaite réduire rapidement la quantité d'une protéine donnée, elle peut marquer cette protéine avec un signal spécifique (appelé ubiquitine) qui envoie cette protéine au protéasome pour dégradation. Le peroxysome est responsable de la détoxification des substances nocives qui peuvent pénétrer dans la cellule.

Image originale dessinée par le département de biologie BYU-I janvier 2015.

Le Cytosquelette

Le cytosquelette, comme son nom l'indique, est le composant structurel de la cellule composé d'un réseau de protéines qui sont constamment détruites, renouvelées et nouvellement construites. Le cytosquelette fonctionne dans le maintien de la forme cellulaire, la résistance à la déformation, le mouvement à la fois à l'intérieur (transport des vésicules à l'intérieur) et le mouvement migratoire, la signalisation cellulaire, l'endocytose et l'exocytose, et la division cellulaire. Le cytosquelette est composé de trois filaments principaux : les microfilaments, les filaments intermédiaires et les filaments des microtubules. Vous pouvez explorer ces composants visuellement sur ce lien :

Les microfilaments sont les plus fins des filaments cellulaires et sont composés de longues chaînes de monomères protéiques appelés G-actine. Ils peuvent générer de la force en ajoutant des monomères qui poussent le brin en croissance contre des barrières comme la membrane cellulaire. D'autres protéines comme la myosine peuvent se déplacer le long de la piste et tirer contre elle, générant des forces contractiles dans toutes les cellules, mais qui sont particulièrement importantes dans les cellules musculaires. Les filaments intermédiaires sont plus résistants que les microfilaments et aident ainsi à maintenir la forme des cellules. Les filaments servent d'ancrage pour d'autres organites ainsi que des jonctions de cellule à cellule. Les filaments intermédiaires sont également utilisés pour aider à maintenir la forme du noyau. Les microtubules sont les plus gros de tous les filaments, avec une structure creuse constituée d'un monomère protéique appelé tubuline qui s'enroule comme un escalier en colimaçon. Les microtubules sont étroitement associés à un centre organisateur appelé le centrosome . Les réseaux de microtubules servent d'« autoroutes » pour le transport des vésicules et sont importants pour les mouvements spécialisés comme la queue tourbillonnante des spermatozoïdes ou le flagelle des bactéries. Ils jouent également un rôle crucial au cours de la division cellulaire où ils fonctionnent pour séparer et séparer les chromosomes individuels.


Des scientifiques entraînent des bactéries à fabriquer des protéines non naturelles

Les cellules bactériennes peuvent désormais lire un code génétique synthétique et l'utiliser pour assembler des protéines contenant des parties artificielles.

Gary Bates/Ikon Images/Getty Images

Les scientifiques disent qu'ils ont créé une bactérie en partie artificielle qui peut produire des protéines que l'on ne trouve pas dans la nature. Cette nouvelle forme de vie, le dernier développement dans un domaine appelé « biologie synthétique », pourrait éventuellement être utilisée pour produire de nouveaux médicaments.

Floyd Romesberg et ses collègues du Scripps Research Institute s'efforcent d'atteindre cet objectif depuis plus d'une décennie. Il y a trois ans, ils ont annoncé qu'ils avaient ajouté deux lettres supplémentaires à l'alphabet génétique d'une bactérie : aux A, T, C et G familiers de l'ADN, ils ont ajouté X et Y.

Cet alphabet génétique élargi a considérablement augmenté le nombre de « mots » que l'ADN pouvait stocker, et ainsi élargi le langage de la vie.

Coups - Actualités Santé

Les chimistes élargissent l'alphabet génétique de la nature

Maintenant, ils rapportent dans le journal La nature qu'ils ont conçu ces cellules bactériennes pour lire ce nouveau code et l'utiliser pour assembler des protéines qui contiennent des pièces artificielles.

"Les protéines sont devenues extrêmement importantes pour la découverte de médicaments", déclare Romesberg. "Les protéines sont maintenant utilisées comme médicaments."

Les exemples incluent l'insuline, les anticorps, les interférons et les enzymes. Romesberg a créé une entreprise il y a quelques années pour développer de nouveaux médicaments potentiels. Il dit que l'entreprise a réussi à faire pousser ces bactéries en partie synthétiques dans d'immenses cuves.

"En fait, ils ont fait une fermentation à grande échelle et nous obtenons de très, très bons rendements, une pureté protéique très élevée", dit Romesberg, bien qu'il dise qu'il reste encore beaucoup de problèmes à résoudre.

Une caractéristique de ce nouveau système est que ces germes doivent être nourris avec les précurseurs des composants X et Y, ainsi que des acides aminés synthétiques, qui sont les éléments constitutifs des protéines artificielles.

"Il y a en fait un avantage à devoir procéder de cette façon", dit-il, et c'est la sécurité.

Coups - Actualités Santé

Les scientifiques construisent une cellule vivante et sans fioritures qui pourrait avoir un grand avenir

"Je pense que la biologie synthétique, de par sa nature même, effraie beaucoup de gens, parce que vous jouez en quelque sorte avec la vie et essayez de l'optimiser pour faire de nouvelles choses. Et les gens disent:" Hé, attendez une minute, cela pourrait être dangereux. Et s'ils s'échappaient dans la nature ? Et je pense que c'est une préoccupation importante. Je pense que les gens devraient s'inquiéter de ce genre de chose. "

Mais parce que ses organismes doivent être nourris avec des matières premières artificielles, ils ne peuvent pas survivre en dehors du laboratoire, dit-il.

"Nous avons fait beaucoup d'expériences où nous prenons les organismes et les faisons croître et se répliquer en l'absence de ces matières premières", dit-il. "Et ils ne peuvent pas survivre. Ils meurent tout simplement."

Cette caractéristique rassure également Dieter Soll, biochimiste à l'université de Yale, impliqué dans les questions éthiques entourant les nouvelles technologies génétiques depuis les années 1970. "C'est un système vraiment fragile et auto-limitant", dit-il.

Quant à la signification de la découverte elle-même : "Je pense que c'est un grand pas", a déclaré Soll à Shots. Il note qu'il existe de nombreuses autres techniques pour produire de nouvelles protéines à l'aide de la biologie synthétique - certaines assez avancées, et "elles ne doivent pas être oubliées".

En fait, les gens créent d'autres types d'ADN synthétique depuis plusieurs décennies. Par exemple, certains laboratoires ont changé la façon dont les bactéries lisent certaines lettres du code ADN, afin qu'elles puissent incorporer de nouveaux acides aminés. Romesberg utilise lui-même certaines parties de ce système, mais dit qu'il n'est pas aussi flexible. His, en principe, peut incorporer 152 nouveaux acides aminés dans la même protéine.

Steven Benner, directeur de la Foundation for Applied Molecular Evolution en Floride, a lancé les efforts pour ajouter de nouvelles lettres au code génétique.

Le sel

Les OGM sont du vieux chapeau. Les aliments synthétiquement modifiés sont la nouvelle frontière

"C'est partout dans les diagnostics, les médicaments et les matériaux, donc si vous avez, par exemple, le VIH, il est fort probable que votre charge virale soit mesurée à l'aide d'ADN synthétique avec des lettres supplémentaires, que nous avons inventées", explique Benner.

Là, l'ADN contenant de nouvelles lettres est intégré directement dans un système de diagnostic, mais il n'est pas utilisé dans un organisme vivant pour produire de nouvelles protéines. C'est le pas en avant rapporté dans la dernière étude.

Benner, qui développe sa propre version de cette technologie, méprise le dernier article de son rival. Il ne conteste pas les résultats eux-mêmes, mais la façon dont l'article décrit la chimie sous-jacente. Mais il est également impatient de faire avancer, avec Romesberg, cette nouvelle branche potentiellement puissante de la biologie synthétique.


Rho GTPases et dynamique du cytosquelette d'actine

Priam Villalonga , Anne J. Ridley , dans Encyclopédie de chimie biologique , 2004

Migration cellulaire

Le mouvement cellulaire nécessite une régulation spatio-temporelle orchestrée du cytosquelette d'actine, qui implique une activation coordonnée de plusieurs membres de la famille Rho GTPase. Les isoformes Rac sont importantes pour induire la polymérisation de l'actine dans le bord d'attaque de la cellule, sous la forme de lamellipodes et de plis membranaires, poussant vers l'avant la membrane plasmique et générant la force motrice de la motilité cellulaire. Cdc42 s'est avéré essentiel pour la directionnalité, par exemple dans la chimiotaxie des macrophages, par la formation de filopodes censés détecter l'environnement extracellulaire. Rho, à son tour, contribue à la motilité cellulaire en fournissant la contractilité à base d'actomyosine nécessaire à la contraction du corps cellulaire et à la rétraction de la queue. L'activité Rac est également cruciale pour former des adhérences à mesure que les cellules avancent et interagissent avec la nouvelle matrice extracellulaire. De plus, les Rho GTPases affectent la dynamique des microtubules, ce qui est également important pour la migration cellulaire. Bien que les principaux rôles des Rho GTPases dans la migration cellulaire aient déjà été établis, il existe des différences importantes dans le rôle de ces protéines dans différents types de cellules, telles que les cellules épithéliales par rapport aux macrophages. De plus, on ne comprend pas encore complètement comment ces protéines et leurs effecteurs sont régulés spatialement et temporellement, et comment un tel niveau de coordination exquis dans leurs fonctions est atteint dans la migration cellulaire.


Contenu

Cellules épithéliales Modifier

Les cellules épithéliales adhèrent les unes aux autres par des jonctions serrées, des desmosomes et des jonctions adhérentes, formant des feuilles de cellules qui tapissent la surface du corps de l'animal et les cavités internes (par exemple, le tube digestif et le système circulatoire). Ces cellules ont une polarité apicale-basale définie par la membrane apicale tournée vers la surface extérieure du corps, ou la lumière des cavités internes, et la membrane basolatérale orientée à l'opposé de la lumière. La membrane basolatérale fait référence à la fois à la membrane latérale où les jonctions cellule-cellule relient les cellules voisines et à la membrane basale où les cellules sont attachées à la membrane basale, une fine feuille de protéines de la matrice extracellulaire qui sépare la feuille épithéliale des cellules sous-jacentes et du tissu conjonctif. Les cellules épithéliales présentent également polarité de cellule planaire, dans laquelle des structures spécialisées sont orientées dans le plan de la feuille épithéliale. Quelques exemples de polarité cellulaire planaire incluent les écailles des poissons orientées dans la même direction et de même les plumes des oiseaux, la fourrure des mammifères et les projections cuticulaires (poils sensoriels, etc.) sur le corps et les appendices des mouches et autres insectes . [2]

Neurones Modifier

Un neurone reçoit des signaux des cellules voisines via des extensions cellulaires ramifiées appelées dendrites. Le neurone propage ensuite un signal électrique dans une extension d'axone spécialisée du pôle basal à la synapse, où des neurotransmetteurs sont libérés pour propager le signal vers un autre neurone ou une autre cellule effectrice (par exemple, un muscle ou une glande). La polarité du neurone facilite ainsi le flux directionnel de l'information, nécessaire à la communication entre les neurones et les cellules effectrices. [3]

Cellules migratrices Modifier

De nombreux types de cellules sont capables de migrer, tels que les leucocytes et les fibroblastes, et pour que ces cellules se déplacent dans une direction, elles doivent avoir un avant et un arrière définis. À l'avant de la cellule se trouve le bord d'attaque, qui est souvent défini par un froissement plat de la membrane cellulaire appelé lamellipodium ou de fines saillies appelées filopodes. Ici, la polymérisation de l'actine dans le sens de la migration permet aux cellules d'étendre le bord d'attaque de la cellule et de se fixer à la surface. [4] À l'arrière de la cellule, les adhérences sont désassemblées et des faisceaux de microfilaments d'actine, appelés fibres de stress, se contractent et tirent le bord de fuite vers l'avant pour suivre le reste de la cellule. Sans cette polarité avant-arrière, les cellules seraient incapables de coordonner la migration dirigée. [5]

Levure bourgeonnante Modifier

La levure bourgeonnante, Saccharomyces cerevisiae, est un système modèle pour la biologie eucaryote dans lequel de nombreux éléments fondamentaux du développement de la polarité ont été élucidés. Les cellules de levure partagent de nombreuses caractéristiques de polarité cellulaire avec d'autres organismes, mais comportent moins de composants protéiques. Chez la levure, la polarité est biaisée pour former à un point de repère hérité, un patch de la protéine Rsr1 dans le cas du bourgeonnement, ou un patch de Rax1 dans les projections d'accouplement. [6] En l'absence de repères de polarité (c. La polarisation spontanée ne génère toujours qu'un seul site de bourgeon, ce qui a été expliqué par une rétroaction positive augmentant les concentrations de protéines de polarité localement au niveau du plus grand patch de polarité tout en diminuant les protéines de polarité globalement en les épuisant. Le régulateur principal de la polarité chez la levure est Cdc42, qui est membre de la famille Rho des eucaryotes homologues Ras des GTPases, et membre de la super-famille des petites GTPases, qui comprennent les Rop GTPases chez les plantes et les petites GTPases chez les procaryotes. Pour que des sites de polarité se forment, Cdc42 doit être présent et capable de cycler le GTP, un processus régulé par son facteur d'échange de guanine nucléotidique (GEF), Cdc24, et par ses protéines activatrices de GTPase (GAP). La localisation de Cdc42 est en outre régulée par les files d'attente du cycle cellulaire et un certain nombre de partenaires de liaison. [8] Une étude récente visant à élucider le lien entre la synchronisation du cycle cellulaire et l'accumulation de Cdc42 dans le site du bourgeon utilise l'optogénétique pour contrôler la localisation des protéines à l'aide de la lumière. [9] Pendant l'accouplement, ces sites de polarité peuvent se déplacer. La modélisation mathématique couplée à des expériences d'imagerie suggèrent que la relocalisation est médiée par l'administration de vésicules induites par l'actine. [10] [11]

Les corps des animaux vertébrés sont asymétriques selon trois axes : antéro-postérieur (tête à queue), dorso-ventral (colonne vertébrale au ventre) et gauche-droite (par exemple, notre cœur est du côté gauche de notre corps). Ces polarités surviennent au sein de l'embryon en développement grâce à une combinaison de plusieurs processus : 1) division cellulaire asymétrique, dans laquelle deux cellules filles reçoivent différentes quantités de matériel cellulaire (par exemple, ARNm, protéines), 2) localisation asymétrique de protéines ou d'ARN spécifiques dans les cellules ( qui est souvent médiée par le cytosquelette), 3) des gradients de concentration de protéines sécrétées à travers l'embryon telles que les protéines morphogéniques Wnt, nodales et osseuses (BMP), et 4) l'expression différentielle des récepteurs membranaires et des ligands qui provoquent une inhibition latérale, dans laquelle la cellule exprimant le récepteur adopte un destin et ses voisines un autre. [12] [13]

En plus de définir des axes asymétriques dans l'organisme adulte, la polarité cellulaire régule également les mouvements cellulaires individuels et collectifs au cours du développement embryonnaire, tels que la constriction apicale, l'invagination et l'épibolie. Ces mouvements sont essentiels pour façonner l'embryon et créer les structures complexes du corps adulte.

La polarité cellulaire résulte principalement de la localisation de protéines spécifiques dans des zones spécifiques de la membrane cellulaire. Cette localisation nécessite souvent à la fois le recrutement de protéines cytoplasmiques vers la membrane cellulaire et le transport de vésicules polarisées le long des filaments du cytosquelette pour délivrer des protéines transmembranaires à partir de l'appareil de Golgi. De nombreuses molécules responsables de la régulation de la polarité cellulaire sont conservées dans tous les types de cellules et dans toutes les espèces de métazoaires. Les exemples incluent le complexe PAR (Cdc42, PAR3/ASIP, PAR6, protéine kinase C atypique), [14] [15] le complexe Crumbs (Crb, PALS, PATJ, Lin7) et le complexe Scribble (Scrib, Dlg, Lgl). [16] Ces complexes de polarité sont localisés du côté cytoplasmique de la membrane cellulaire, de manière asymétrique à l'intérieur des cellules. Par exemple, dans les cellules épithéliales, les complexes PAR et Crumbs sont localisés le long de la membrane apicale et le complexe Scribble le long de la membrane latérale. [17] Avec un groupe de molécules de signalisation appelées Rho GTPases, ces complexes de polarité peuvent réguler le transport des vésicules et également contrôler la localisation des protéines cytoplasmiques principalement en régulant la phosphorylation des phospholipides appelés phosphoinositides. Les phosphoinositides servent de sites d'amarrage pour les protéines au niveau de la membrane cellulaire, et leur état de phosphorylation détermine quelles protéines peuvent se lier. [18]

Alors que de nombreuses protéines de polarité clés sont bien conservées, différents mécanismes existent pour établir la polarité cellulaire dans différents types de cellules. Ici, deux classes principales peuvent être distinguées : (1) les cellules capables de se polariser spontanément et (2) les cellules qui établissent une polarité sur la base d'indices intrinsèques ou environnementaux. [19]

La rupture spontanée de la symétrie peut s'expliquer par l'amplification des fluctuations stochastiques des molécules dues à une cinétique chimique non linéaire. La base mathématique de ce phénomène biologique a été établie par Alan Turing dans son article de 1953 « La base chimique de la morphogenèse ». [20] Tandis que Turing a initialement tenté d'expliquer la formation de motifs dans un système multicellulaire, des mécanismes similaires peuvent également être appliqués à la formation de motifs intracellulaires. [21] En bref, si un réseau d'au moins deux produits chimiques en interaction (dans ce cas, des protéines) présente certains types de cinétique de réaction, ainsi qu'une diffusion différentielle, les fluctuations de concentration stochastiques peuvent donner lieu à la formation de modèles stables à grande échelle, passant ainsi d'une échelle de longueur moléculaire à une échelle cellulaire ou même tissulaire.

Un excellent exemple du deuxième type d'établissement de polarité, qui repose sur des indices extracellulaires ou intracellulaires, est la C. elegans zygote. Ici, l'inhibition mutuelle entre deux ensembles de protéines guide l'établissement et le maintien de la polarité. D'une part, PAR-3, PAR-6 et aPKC (appelées protéines PAR antérieures) occupent à la fois la membrane plasmique et le cytoplasme avant la rupture de la symétrie. PAR-1, le C. elegansLa protéine PAR-2 ​​contenant un doigt d'anneau spécifique et la LGL-1 (appelées protéines PAR postérieures) sont principalement présentes dans le cytoplasme. [22] Le centrosome mâle fournit un signal qui brise une distribution membranaire initialement homogène des PAR antérieurs en induisant des flux corticaux. On pense que ceux-ci advectent les PAR antérieurs vers un côté de la cellule, permettant aux PAR postérieurs de se lier à l'autre pôle (postérieur). [23] [24] Les protéines PAR antérieures et postérieures maintiennent ensuite la polarité jusqu'à la cytokinèse en s'excluant mutuellement de leurs zones respectives de membrane cellulaire.


Le réticulum endoplasmique lisse

Les fonctions du SER, un maillage de fines vésicules membranaires tubulaires, varient considérablement d'une cellule à l'autre. Un rôle important est la synthèse des phospholipides et du cholestérol, qui sont des composants majeurs du plasma et des membranes internes. Les phospholipides sont formés à partir d'acides gras, de phosphate de glycérol et d'autres petites molécules hydrosolubles par des enzymes liées à la membrane du RE avec leurs sites actifs faisant face au cytosol. Certains phospholipides restent dans la membrane du RE, où, catalysés par des enzymes spécifiques à l'intérieur des membranes, ils peuvent « basculer » du côté cytoplasmique de la bicouche, où ils se sont formés, vers le côté exoplasmique ou interne. Ce processus assure la croissance symétrique de la membrane du RE. D'autres phospholipides sont transférés à travers le cytoplasme vers d'autres structures membranaires, telles que la membrane cellulaire et la mitochondrie, par des protéines spéciales de transfert de phospholipides.

Dans les cellules hépatiques, le SER est spécialisé dans la détoxification d'une grande variété de composés produits par des processus métaboliques. Le foie SER contient un certain nombre d'enzymes appelées cytochrome P450, qui catalysent la dégradation des agents cancérigènes et d'autres molécules organiques. Dans les cellules des glandes surrénales et des gonades, le cholestérol est modifié dans le SER à une étape de sa conversion en hormones stéroïdes. Enfin, le SER dans les cellules musculaires, connu sous le nom de réticulum sarcoplasmique, séquestre les ions calcium du cytoplasme. Lorsque le muscle est déclenché par des stimuli nerveux, les ions calcium sont libérés, provoquant une contraction musculaire.


Partie 2 : Comment se forment les organites cellulaires ?

00:00:07.28 D'accord.
00:00:09.02 Je m'appelle Tom Rapoport.
00:00:10.14 Je suis du département de biologie cellulaire de la Harvard Medical School,
00:00:13.00 également chercheur au Howard Hughes Medical Institute.
00:00:16.19 C'est donc la deuxième de mes deux conférences,
00:00:19.26 et la première conférence portait sur
00:00:21.15 comment les organites sont générés.
00:00:24.01 Et cette conférence traitera de
00:00:26.26 comment ils sont façonnés.
00:00:28.25 Alors, permettez-moi de commencer par vous le rappeler.
00:00:33.06 chaque organite a un caractère. forme caractéristique.
00:00:36.29 Certains organites ressemblent plus ou moins à des sphères.
00:00:39.13 Ainsi, par exemple, les peroxysomes,
00:00:42.03 qui sont des organites impliqués dans le métabolisme des lipides
00:00:45.20 et aussi détox,
00:00:47.19 principalement de peroxyde d'hydrogène.
00:00:49.27 Les endosomes, qui sont des organites
00:00:52.15 qui sont impliqués dans l'absorption des protéines de l'extérieur.
00:00:55.08 Les lysosomes, qui sont des organites
00:00:57.21 qui dégradent les protéines et autres matières.
00:00:59.22 Et les granules de sécrétion, qui stockent les protéines
00:01:02.20 avant que ces protéines ne soient sécrétées.
00:01:04.21 Ces organites ressemblaient plus ou moins à des sphères.
00:01:07.26 Certains organites sont constitués de feuilles,
00:01:10.27 qui sont des membranes.
00:01:13.04 membranes plates qui sont étroitement opposées les unes aux autres.
00:01:16.06 Et ce serait, par exemple, dans le Golgi,
00:01:18.22 où vous avez beaucoup de ces feuilles
00:01:20.23 empilés les uns sur les autres.
00:01:22.17 Ou les membranes nucléaires interne et externe,
00:01:24.24 qui sont étroitement opposés les uns aux autres.
00:01:27.21 Ou les crêtes mitochondriales,
00:01:29.26 qui sont ces invaginations de la membrane mitochondriale interne.
00:01:33.23 Ce sont des feuilles de membrane.
00:01:36.16 Certains organites sont constitués de tubules.
00:01:39.06 Et peut-être l'organite la plus importante à cet égard
00:01:42.09 est la membrane du réticulum endoplasmique,
00:01:44.25 également abrégé par ER.
00:01:47.14 Certains organites, comme les endosomes et aussi l'appareil de Golgi,
00:01:50.16 ont aussi parfois des tubules.
00:01:53.03 Donc, dans tous ces cas,
00:01:54.27 vous avez une forme caractéristique,
00:01:56.21 et vous pouvez poser la question de
00:01:58.13 comment ces formes sont générées et maintenues.
00:02:02.19 Je parlerai en particulier du réticulum endoplasmique,
00:02:06.14 que je pense que nous comprenons le mieux
00:02:09.00 comment cette forme est générée.
00:02:11.26 Donc, ce diapo montre, sur le côté droit,
00:02:15.05 l'ER dans une cellule de mammifère,
00:02:18.20 coloré avec une protéine fluorescente verte.
00:02:21.14 Donc, la couleur verte ici.
00:02:23.06 Et ce que vous voyez ici est
00:02:25.14 la plus belle partie des urgences.
00:02:27.08 du réticulum endoplasmique, qui est un réseau tubulaire.
00:02:29.29 Ce sont des tubules qui sont reliés par des jonctions à trois voies, généralement,
00:02:34.02 dans un réseau polygonal.
00:02:36.04 Et ensuite interdispersé dans ce réseau
00:02:38.15 sont des structures en feuille,
00:02:40.26 qui sont des membranes plates étroitement opposées les unes aux autres.
00:02:43.13 C'est mieux vu dans le schéma de droite.
00:02:46.02 Donc, la chose jaune est une feuille
00:02:48.08 qui est interdispersé dans ce réseau polygonal.
00:02:51.05 Et puis la salle d'urgence est continue
00:02:54.13 avec l'enveloppe nucléaire.
00:02:56.09 Donc, vous avez initialement une connexion
00:02:58.08 entre le RE périphérique et la membrane nucléaire externe.
00:03:01.09 Et puis, où se trouvent les pores
00:03:03.04 -- ces choses rouges --
00:03:04.22 vous avez une connexion entre la membrane nucléaire externe
00:03:07.07 et la membrane nucléaire interne.
00:03:09.06 Donc, le tout est un système à membrane continue
00:03:12.11 avec un espace luminal commun.
00:03:14.00 Chaque protéine dans le RE pourrait en principe diffuser librement à travers.
00:03:18.14 dans tout le système membranaire.
00:03:20.20 Et pourtant nous avons des domaines spécifiques,
00:03:23.00 morphologies spécifiques aux urgences.
00:03:25.10 Et donc nous sommes intéressés par la question de,
00:03:27.09 comment paramétrez-vous ces différentes morphologies ?
00:03:31.18 Maintenant, avant d'entrer dans ce domaine,
00:03:33.11 Je voudrais retourner dans l'histoire
00:03:35.19 et parler brièvement de
00:03:38.03 d'où vient le nom de réticulum endoplasmique.
00:03:41.09 Et le nom a été inventé par cette personne, Keith Porter.
00:03:44.26 Keith Porter travaillait à l'époque à l'Institut Rockefeller,
00:03:47.27 avant de devenir une université.
00:03:50.09 Et il a été l'une des premières personnes
00:03:52.20 pour utiliser le microscope électronique.
00:03:54.22 microscope sur cellules vivantes.
00:03:57.11 Maintenant, à l'époque,
00:03:59.15 vous deviez utiliser des cellules de culture tissulaire
00:04:01.19 et regardez les périphéries de la cellule, qui étaient plates,
00:04:04.22 donc il n'y avait pas trop de choses
00:04:06.26 quand vous regardiez à travers la cellule.
00:04:08.27 Et donc il a regardé la périphérie de la cellule,
00:04:11.24 et ce qu'il a vu étaient deux zones dans la cellule,
00:04:14.19 qu'il a appelé ecto- et endoplasme.
00:04:16.29 L'ectoplasme était dépourvu d'organites.
00:04:19.24 Et aujourd'hui, nous l'appellerions lamellipodes,
00:04:23.05 parce qu'il y avait surtout de l'actine,
00:04:25.09 mais il n'y avait pas d'organites.
00:04:27.22 Et plus loin à l'intérieur de la cellule,
00:04:30.27 il y avait une zone qu'il a appelée
00:04:32.05 l'endoplasme, dans lequel vous avez vu des organites.
00:04:34.29 Et dans cette zone, il a vu une structure en forme de dentelle,
00:04:38.13 qu'il a appelé le réticulum endoplasmique
00:04:41.00 -- réticulum signifiant un réseau, une structure en forme de dentelle.
00:04:45.18 Donc, c'est de là que vient le nom.
00:04:48.11 Maintenant, quelques années plus tard,
00:04:50.26 une autre personne importante a rejoint le groupe chez Rockefeller,
00:04:52.23 Gorge Palade.
00:04:54.20 Et il a remarqué que les urgences
00:04:57.04 peut être distingué en deux domaines bien distincts,
00:05:00.02 qu'il a appelé les urgences rugueuses et lisses.
00:05:03.24 Maintenant, à ce stade,
00:05:06.06 personnes avaient développé le microtome,
00:05:07.26 pour que vous puissiez réellement regarder de vrais tissus.
00:05:09.27 Comme une guillotine,
00:05:12.11 vous pouvez couper des sections très fines du tissu,
00:05:15.28 et vous pouvez utiliser le microscope.
00:05:18.04 au microscope électronique pour les regarder.
00:05:19.28 Et ce qu'il a vu, c'est que dans certaines cellules,
00:05:22.17 principalement des cellules qui sécrètent beaucoup de protéines,
00:05:25.11 par exemple une cellule pancréatique,
00:05:27.25 les membranes.
00:05:29.26 les membranes du RE étaient empilées les unes sur les autres.
00:05:32.05 C'est une coupe à travers beaucoup de feuilles
00:05:34.12 qui sont empilés les uns sur les autres.
00:05:36.22 Et ce qu'il a vu étaient des petits points
00:05:39.15 assis à l'extérieur de ces membranes.
00:05:42.17 Et il les a identifiés comme des ribosomes.
00:05:44.20 Ainsi, George Palade est le découvreur des ribosomes.
00:05:47.28 Maintenant, nous savons que les urgences brutes.
00:05:50.27 donc, il l'a appelé urgence rugueuse parce que la surface était rugueuse
00:05:53.21 avec ces petits points.
00:05:55.19 nous savons que cette urgence rugueuse
00:05:57.28 effectue toute la translocation des protéines
00:05:59.25 dont j'ai parlé dans ma conférence précédente.
00:06:01.29 C'est là que le repliement et la modification des protéines
00:06:04.10 se passe.
00:06:06.16 Mais souvent, dans d'autres cellules,
00:06:08.26 par exemple des cellules surrénales,
00:06:10.21 vous avez vu quoi. ce qu'il.
00:06:12.19 ce qu'il a appelé les urgences lisses,
00:06:14.08 parce qu'il n'y avait pas de ribosomes dessus.
00:06:16.06 Et si vous regardez en coupe,
00:06:18.10 cela ressemblait à de petites vésicules.
00:06:19.28 Mais bien sûr, parce qu'il s'agit d'une coupe transversale,
00:06:21.17 ce sont en fait des tubules.
00:06:23.20 Donc, les urgences lisses, grosso modo,
00:06:26.04 sont des tubules.
00:06:28.02 Et c'est le site où se produit la synthèse des lipides,
00:06:30.11 signalisation calcique,
00:06:32.08 et très probablement, aussi, contact avec d'autres organites.
00:06:37.01 Alors. et si.
00:06:39.09 ce que je vais faire maintenant c'est de parler de morphologie ou des urgences,
00:06:43.04 mais gardez à l'esprit que cette distinction entre les morphologies
00:06:46.28 a également des implications fonctionnelles.
00:06:50.01 Alors, comment les différents domaines d'ER sont-ils générés ?
00:06:55.00 Donc, nous nous sommes d'abord concentrés sur la question de
00:06:58.02 comment le réseau tubulaire d'urgence est généré.
00:07:00.13 Et si vous y réfléchissez,
00:07:02.08 cela se décompose vraiment en deux questions.
00:07:04.00 La première question est de savoir comment les tubules eux-mêmes sont générés.
00:07:07.08 Et deuxièmement, comment fusionnez-vous les tubules
00:07:10.19 pour former un réseau ?
00:07:12.24 Et plus tard dans la conversation,
00:07:14.19 Je traiterai de la question de savoir comment.
00:07:16.27 Quels sont les composants minimum pour former un réseau membranaire ?
00:07:20.06 Et comment se forment les feuilles ER périphériques ?
00:07:23.16 Et enfin, comment les feuilles sont-elles empilées les unes sur les autres ?
00:07:29.04 Commençons donc par la question de
00:07:31.24 comment se forment les tubules du RE.
00:07:34.02 Donc, pour faire court,
00:07:36.00 Les tubules du RE sont en fait en forme
00:07:37.28 par deux familles de protéines.
00:07:39.16 On les appelle les réticulons.
00:07:42.08 Dans la levure, il y a deux membres des réticulons
00:07:45.19 appelé Rtn1 et Rtn2.
00:07:48.01 Et les REEP, qui dans la levure sont appelés Yop1.
00:07:51.20 Il n'y a qu'un seul membre de cette famille.
00:07:55.29 Ces familles de protéines
00:07:57.22 n'ont aucune similitude de séquence les uns avec les autres,
00:08:00.03 mais ils partagent la même topologie.
00:08:02.02 Ils ont deux ensembles de segments transmembranaires rapprochés.
00:08:06.11 Nous les appelons épingles à cheveux, il y a donc deux épingles à cheveux.
00:08:09.03 Il y a une boucle entre les deux épingles à cheveux.
00:08:11.19 Et puis il y a une hélice amphipathique
00:08:14.06 suivant le deuxième segment transmembranaire.
00:08:16.03 la deuxième structure en épingle à cheveux.
00:08:21.12 Alors, comment les réticulons ont-ils été découverts ?
00:08:23.27 Cela revient au travail d'un de mes anciens étudiants,
00:08:27.26 qui a développé un test in vitro
00:08:31.00 pour la récapitulation de la formation du réseau ER.
00:08:33.16 Alors, ça l'est.
00:08:35.12 le test se déroule comme suit.
00:08:37.02 Alors, tu prends les œufs de la grenouille
00:08:39.24 Xenopus laevis.
00:08:41.10 Vous les mettez dans un tube à centrifuger.
00:08:42.28 Vous faites un spin, une centrifugeuse,
00:08:45.26 qui est généralement appelé le « crush spin ».
00:08:49.08 Et puis tu prends le surnageant
00:08:51.04 et faites tourner très fort pour obtenir la fraction membranaire.
00:08:53.21 Et puis vous prenez les membranes,
00:08:55.10 et il s'avère que ces membranes sont en fait constituées de petites vésicules,
00:08:59.06 et vous les incubez à température ambiante
00:09:01.29 pendant 60 minutes en présence de GTP.
00:09:05.07 Et ce qui se passe, c'est que ces vésicules fusionnent
00:09:08.17 et forment un réseau élaboré.
00:09:10.01 Et vous pouvez le tacher avec un colorant hydrophobe fluorescent
00:09:13.01 qui se divise en bicouche,
00:09:14.23 comme indiqué dans le panneau inférieur.
00:09:16.15 Il s'agit donc d'un test in vitro
00:09:18.21 qui récapitule la formation du réseau du réticulum endoplasmique.
00:09:22.28 Et puis un ancien postdoc au labo,
00:09:24.17 Gia Voeltz,
00:09:26.15 a utilisé ce système pour identifier les réticulons
00:09:28.26 aussi important pour la formation du réseau.
00:09:31.08 Et la façon dont elle l'a fait est d'utiliser
00:09:34.02 un réactif modifiant la cystéine
00:09:36.26 qu'elle pourrait montrer bloque la formation
00:09:40.00 de la formation du réseau,
00:09:42.00 mais cela n'a pas bloqué la fusion du pro.
00:09:44.17 des vésicules en vésicules plus grosses.
00:09:48.03 Et puis elle a utilisé un réactif de biotinylation
00:09:50.18 appelé biotine-maléimide
00:09:52.18 -- le maléimide est un réactif qui interagit avec.
00:09:55.06 qui modifie les cystéines --
00:09:57.07 et elle a identifié sur la base de la biotine.
00:10:00.26 de biotinylation des protéines majeures
00:10:04.01 qui ont été modifiés dans le système.
00:10:06.04 Et donc il y avait plusieurs candidats.
00:10:07.29 Elle a passé en revue les candidats,
00:10:09.28 et identifié le réticulon 4a comme le candidat probable
00:10:12.25 pour avoir participé à la formation du réseau.
00:10:16.17 Et elle a produit un anticorps contre le réticulon 4a
00:10:18.14 et a montré que l'anticorps inhibait la formation de réseau,
00:10:21.01 tout comme le réactif de biotinylation l'a fait.
00:10:23.26 Et encore une fois, cette formation de réseau inhibée
00:10:27.04 mais pas la fusion membranaire.
00:10:29.06 Et donc sur la base de ceci,
00:10:31.07 nous avons conclu que le réticulon 4a
00:10:33.10 était nécessaire pour la formation du réseau.
00:10:36.29 Maintenant, l'autre classe de protéines,
00:10:38.26 les protéines REEP,
00:10:41.07 ou, en levure, Yop1,
00:10:42.24 ont été découverts comme partenaires d'interaction des réticulons.
00:10:47.25 Donc, si vous tirez simplement sur un,
00:10:49.10 alors vous trouvez l'autre.
00:10:51.02 Ensuite, des expériences sur la levure
00:10:53.02 a montré que les réticulons et le Yop1
00:10:55.02 ont une fonction redondante.
00:10:56.26 Si vous supprimez les trois protéines,
00:10:58.29 il n'y a plus de formation de réseau d'urgence.
00:11:02.05 Mais c'est en fait.
00:11:04.11 vous devez assommer les trois.
00:11:06.25 Voici donc quelques faits
00:11:09.15 sur les réticulons et les REEP.
00:11:11.08 Donc, tout d'abord, ils sont nécessaires pour générer des tubules du RE.
00:11:14.04 Mais il y a redondance.
00:11:16.04 Je viens de mentionner ceci,
00:11:18.05 donc, vous devez les supprimer tous les trois pour voir, vraiment,
00:11:20.25 défauts dans la morphologie du RE.
00:11:22.23 Si vous en rapportez un, vous récupérez le réseau d'urgence.
00:11:27.03 Donc, ils sont suffisants pour générer des tubules.
00:11:30.09 Ainsi, vous pouvez purifier ces protéines,
00:11:32.09 les reconstituer en protéoliposomes,
00:11:34.10 et puis ils forment de courts tubules,
00:11:36.16 comme le montre la microscopie électronique.
00:11:38.22 On les trouve dans toutes les cellules eucaryotes.
00:11:41.00 Chez les mammifères, il existe un certain nombre d'isoformes
00:11:43.02 pour chacune de ces protéines.
00:11:44.27 Ils forment des oligomères.
00:11:47.18 Et enfin, ils sont très abondants,
00:11:49.15 ce à quoi vous pouvez vous attendre car les urgences sont abondantes.
00:11:51.25 est un organite abondant dans toute la cellule,
00:11:53.21, vous avez donc besoin de beaucoup de protéines pour
00:11:57.02 du réseau ER.
00:12:01.05 Maintenant, ces protéines, nous pensons,
00:12:02.29 sont des protéines stabilisatrices de courbure.
00:12:05.11 Qu'est-ce que je veux dire par là ?
00:12:07.11 Si vous regardez la coupe transversale d'un tubule,
00:12:10.01 vous avez une courbure de membrane élevée.
00:12:12.03 L'état énergétiquement le plus stable d'une membrane
00:12:14.23 est une membrane plate,
00:12:16.14 afin de générer un tubule
00:12:18.13 vous avez besoin d'énergie.
00:12:20.00 C'est un état énergétiquement défavorable.
00:12:23.21 Et vous avez un état similaire
00:12:26.04 sur les bords des feuilles de membrane.
00:12:28.07 Si vous y réfléchissez, c'est un demi-cylindre,
00:12:30.27 et l'autre est un cylindre plein.
00:12:33.17 Donc, c'est la même chose que nous appelons
00:12:35.16 courbure positive de la membrane.
00:12:37.16 Et nous pensons que ces protéines stabilisent cette courbure.
00:12:41.00 Maintenant, comment font-ils exactement cela
00:12:44.08 n'est vraiment pas tout à fait clair.
00:12:46.00 Ce que je vous présente ici est une hypothèse.
00:12:48.20 Nous pensons donc que les deux structures en épingle à cheveux
00:12:52.06 plus l'hélice amphipathique à l'extrémité C-terminale
00:12:56.02 forment ensemble une structure en forme de coin
00:12:58.12 qui occupe plus d'espace dans le dépliant extérieur
00:13:00.28 que dans le dépliant intérieur.
00:13:02.12 Donc, cela seul générerait probablement
00:13:05.09 une petite vésicule avec une courbure mémoire élevée.
00:13:07.15 Donc, en plus de cela,
00:13:09.24 nous supposons que ces protéines forment des oligomères,
00:13:12.09 à la fois homo- et hétéro-oligomères.
00:13:14.01 Et ces oligomères pourraient prendre la forme de
00:13:18.05 un arc qui moule la bicouche en un tubule.
00:13:21.05 Donc, ces deux mécanismes ensemble
00:13:23.28 pourraient former les tubules.
00:13:25.22 Mais je dois dire que c'est de la spéculation.
00:13:27.23 Et l'un de nos projets est
00:13:31.02 pour obtenir une structure aux rayons X de ces protéines
00:13:33.03 pour résoudre ce problème,
00:13:34.22 comment ils génèrent réellement des tubules. la haute courbure.
00:13:37.00 Passons maintenant à la deuxième question.
00:13:39.10 Donc, maintenant vous avez un tubule.
00:13:40.25 Vous devez maintenant connecter les tubules à un réseau.
00:13:42.22 Comment faites-vous cela?
00:13:44.20 Et cela m'amène au rôle des GTPases liées à la membrane,
00:13:48.23 qui sont appelés atlastines chez les métazoaires,
00:13:51.06 et Sey1
00:13:53.04 -- et il y a des homologues --
00:13:54.29 dans la levure et les plantes.
00:13:57.17 Et ceci est une coll. était une collaboration avec le groupe de
00:14:00.13 Craig Blackstone et Will Prinz,
00:14:02.15 qui sont tous les deux au NIH.
00:14:05.11 Ainsi, la structure de ces GTPases
00:14:07.23 est à peu près comme ça.
00:14:09.19 Donc, vous avez un domaine GTPase cytoplasmique,
00:14:12.27 puis un faisceau d'hélices,
00:14:14.15 qui, dans le cas de l'atlastine, se compose de trois hélices.
00:14:18.02 Et là encore, vous avez deux segments transmembranaires rapprochés,
00:14:22.10 une épingle à cheveux et une hélice amphipathique.
00:14:24.24 Donc, ça devrait. ça a l'air
00:14:27.29 très similaire au cas des réticulons et REEPs,
00:14:30.04 sauf qu'ici vous n'avez qu'une épingle à cheveux au lieu de deux.
00:14:34.16 Mais nous pensons que cette épingle à cheveux plus l'hélice amphipathique
00:14:37.15 est un signal de ciblage général
00:14:41.01 pour diriger les protéines vers les zones à haute courbure membranaire
00:14:43.04 du réticulum endoplasmique.
00:14:46.00 Ainsi, ces protéines interviennent
00:14:48.07 ce que nous appelons la fusion homotypique,
00:14:50.02 homotypique signifiant que les membranes qui fusionnent sont les mêmes,
00:14:53.24 par opposition au trafic vésiculaire,
00:14:55.22 où vous avez une vésicule fusionnant avec une membrane
00:14:59.00 ce n'est pas pareil.
00:15:00.26 Cela s'appellerait hétérotypique.
00:15:03.05 Donc, ce modèle.
00:15:05.09 ce schéma montre un modèle de la façon dont nous envisageons cela.
00:15:07.21 que cette fusion se produise,
00:15:09.25 et c'est basé sur des structures à rayons X
00:15:11.27 et beaucoup d'expériences biochimiques
00:15:14.04 que nous avons fait en collaboration avec Junjie Hu,
00:15:17.09 qui était un ancien postdoc et est de retour, maintenant, en Chine.
00:15:20.25 Donc, vous commencez avec des molécules d'atlastine
00:15:23.09 assis dans différentes membranes.
00:15:25.02 La première chose qui arrive est que
00:15:27.29 les domaines GTPase se lient au GTP,
00:15:29.24 et cela leur permet d'interagir les uns avec les autres.
00:15:32.14 Et puis il y a une hydrolyse du GTP.
00:15:35.10 Et dans l'état de transition de l'hydrolyse du GTP,
00:15:38.02 les deux faisceaux à trois hélices interagissent avec un.
00:15:41.18 Cela rapproche les membranes
00:15:43.18 pour qu'ils puissent fusionner.
00:15:45.09 Et après la réaction de fusion,
00:15:47.14 vous libérez du phosphate et du PIB,
00:15:51.06 vous revenez à l'état monomère,
00:15:53.07 et vous pouvez recommencer un nouveau cycle de fusion.
00:15:59.07 Donc, ceci montre les deux structures de rayons X
00:16:01.23 qui a donné lieu à une partie de cela.
00:16:04.07 Alors, vous. le panneau supérieur est la structure
00:16:07.12 où les deux mem.
00:16:09.11 où les deux GTPases se trouvent dans des membranes différentes.
00:16:12.00 Et la structure inférieure montre après la fusion,
00:16:14.07 quand ils sont assis dans la même membrane.
00:16:17.27 Et je dois mentionner qu'il y a une maladie intéressante
00:16:20.08 appelée paraplégie spastique héréditaire, ou HSP,
00:16:24.18 qui est en fait une maladie assez terrible.
00:16:28.19 C'est un. les enfants ont un affaiblissement progressif des membres inférieurs
00:16:32.05 et aussi la spasticité.
00:16:33.19 Et il y a pas mal de mutations
00:16:35.28 cette carte dans atlastin, l'un des atlastins.
00:16:39.22 il existe trois isoformes.
00:16:41.22 l'un des atlastins.
00:16:43.14 Et nous pouvons cartographier les mutations qui donnent lieu à cette maladie
00:16:45.25 dans nos structures à rayons X,
00:16:47.24 et cela a un sens.
00:16:50.01 Donc, ils interféreraient avec le changement conformationnel
00:16:53.15 que nous pensons devoir se produire pendant la fusion.
00:16:56.17 Et donc la conclusion ici est que
00: 16: 58.11 cette maladie peut être causée par des défauts de la morphologie du RE
00:17:01.20 ou, plus précisément, par des défauts de fusion du RE.
00:17:05.24 Ainsi, nous pouvons également tester le rôle de l'atlastine
00: 17: 09.09 dans le système d'extraction d'œufs de Xenopus que j'ai mentionné précédemment,
00:17:13.27 qui a conduit à la découverte des réticulons.
00:17:18.05 Donc, ce que nous pouvons faire ici, c'est exprimer,
00:17:21.05 de manière recombinante, un fragment d'atlastine,
00:17:24.29 qui correspond en fait au fragment cytosolique
00:17:27.19 que nous avons également utilisé pour le cristallin. cristallisation.
00:17:30.28 Donc, vous pouvez prendre ce fragment, le purifier,
00:17:33.26 et le mettre dans le système d'extraction Xenopus,
00: 17: 36.09 et il se liera à la protéine endogène complète,
00:17:39.13 et interférer avec sa fonction.
00:17:42.00 C'est donc un réactif négatif dominant.
00:17:44.24 Et quand tu fais ça. Je devrais dire,
00:17:48.20 la façon dont nous testons la fusion
00:17:51.11 utilise deux fractions membranaires différentes
00:17:53.20 du système Xenopus.
00:17:55.06 Un que nous étiquetons avec un colorant rouge,
00:17:57.08 et l'autre avec une teinture verte.
00:17:59.10 Donc, si nous les mélangeons,
00:18:01.17 nous nous attendons à ce qu'ils fusionnent et mélangent les couleurs.
00:18:04.18 Donc, si vous ajoutez le fragment cytoplasmique,
00: 18: 07.01 qui interfère avec la molécule d'atlastine endogène,
00:18:10.28 comme vous pouvez le voir,
00:18:12.20 les fragments de membrane restent séparés,
00:18:15.09 donc vous voyez des points verts et rouges qui ne se mélangent pas.
00:18:19.24 Mais si vous faites une seule mutation dans le fragment cytoplasmique,
00:18:23.15 qui n'interfère plus avec le fragment endogène,
00:18:27.23 vous pouvez voir que maintenant vous obtenez la fusion dans un réseau d'urgence,
00:18:31.25 et il se tache en jaune parce que deux couleurs colocalisent maintenant.
00:18:36.13 Donc, je pense que cette expérience est une très belle illustration
00: 18: 39.25 pour montrer que l'atlastine est en effet nécessaire pour la fusion,
00:18:42.27 et c'est en fait le seul fusogène
00:18:45.15 qui est nécessaire pour fusionner ces membranes.
00:18:49.25 Mais voici une surprise.
00:18:51.23 Nous nous attendions à ce que l'atlastin
00:18:54.01 ne serait requis que pour l'événement de fusion,
00:18:56.14 et une fois que vous avez le réseau ER
00:18:58.23 vous n'en auriez plus besoin.
00:19:00.08 Mais ce n'est pas le cas.
00:19:01.23 Il s'avère que si vous ajoutez le fragment cytoplasmique
00:19:04.00 après avoir formé le réseau
00:19:06.20 le réseau se désassemble.
00:19:08.10 Donc, ceci est montré ici.
00:19:10.04 Ici, nous ajoutons deux concentrations différentes.
00:19:12.02 Et à la concentration la plus élevée de ce fragment,
00:19:14.27 le réseau ER disparaît complètement,
00:19:18.12 pour que vous le décomposiez en plus petits fragments.
00:19:21.12 Si vous avez ce fragment inactif, rien ne se passe,
00:19:25.02 donc un bon contrôle.
00:19:27.04 Et aussi, si on ajoute GTP-gamma-S,
00:19:29.09 qui est un analogue de GTP non hydrolysable ou faiblement hydrolysable,
00:19:34.06 qui interfère également avec la fonction de G.
00:19:37.03 de l'atlastine GTPase,
00:19:39.01 nous voyons la même chose.
00:19:40.15 Ainsi, le réseau d'urgence nécessite un fonctionnement continu,
00:19:43.07 action continue, de la molécule d'élastine.
00:19:48.00 Alors, ici. atlastine est nécessaire pour
00:19:51.11 à la fois pour former et pour maintenir un réseau d'urgence.
00:19:55.10 Et cela signifie également que les niveaux endogènes des réticulons et des REEP
00:19:59.13 ne sont pas suffisants pour maintenir le réseau ER
00:20:02.08 en l'absence de fonction atlastine.
00:20:05.26 Nous pouvons également montrer que,
00:20:07.22 dans des cellules de mammifères,
00: 20: 09.15 lorsque vous surexprimez l'une des isoformes du réticulon
00:20:11.10 -- ça s'appelle le réticulon 4a --
00:20:13.16 qui conduit à de très longs tubules et à une fragmentation du RE.
00:20:17.00 Et cela peut être inversé
00:20:19.18 en surexprimant également l'atlastine.
00:20:21.22 Donc, c'est une sorte de situation yin-yang.
00:20:24.00 L'équilibre de l'atlastine et des réticulons
00:20:26.23 est nécessaire pour maintenir l'intégrité du réseau ER.
00:20:30.17 Donc, ce schéma le montre à nouveau.
00:20:32.15 Donc, si vous avez trop de réticulon 4a,
00:20:35.11 vous démontez le réseau en petites vésicules.
00:20:39.19 Nous pensons que le réticulon
00:20:42.04 préfère la courbure encore plus élevée des petites vésicules
00:20:45.06 sur celui des tubules,
00:20:47.04 et c'est la raison pour laquelle vous démontez le réseau
00:20:50.05 dans ces petites vésicules.
00:20:51.27 Et donc vous avez besoin de la fonction atlastin
00:20:53.25 afin de reculer le ret.
00:20:56.24 ces petites vésicules dans le réseau des urgences.
00:21:00.22 Donc, l'atlastine contrecarre essentiellement
00:21:02.26 cette fonction de génération de courbure du réticulon.
00:21:07.25 Il y a un autre point que j'aimerais faire,
00:21:10.07 ce qui est aussi spéculatif, je dois dire.
00:21:12.20 Nous ne voyons pas très souvent.
00:21:15.09 voir très souvent les extrémités libres des tubules du RE,
00:21:17.20 à la fois dans des cellules de mammifères et dans des extraits de Xenopus.
00:21:20.16 Et donc nous pensons que les extrémités libres des tubules membranaires
00:21:25.01 sont en fait sujettes au démontage.
00:21:27.08 Si vous y réfléchissez, l'extrémité libre du tubule
00:21:30.14 est déjà la moitié d'une vésicule.
00:21:33.05 Et c'est pourquoi nous pensons que c'est instable.
00:21:35.03 Et donc le tubule.
00:21:37.23 les extrémités libres de ces tubules du RE sont donc ancrées,
00:21:40.09 normalement, dans les cellules,
00:21:42.16 soit en ayant fusionné avec un autre tubule
00:21:44.27 -- donc, pour générer une jonction à trois voies --
00:21:46.29 ou par association avec un moteur moléculaire
00:21:49.24 ou avec des pointes de microtubules.
00:21:53.20 Alors, maintenant je vais poser la question,
00:21:55.24 quels sont les composants minimum
00:21:58.04 pour former le réseau membranaire ?
00:22:00.13 Alors, pouvons-nous former un réseau membranaire
00:22:04.04 avec les protéines purifiées que nous avons déjà identifiées ?
00:22:08.13 En d'autres termes, les protéines identifiées sont-elles
00:22:11.19 -- les protéines stabilisatrices de courbure,
00:22:14.10 les réticulons et les REEP,
00:22:15.23 et la fusion GTPases, l'atlastin ou Sey1 --
00:22:19.00 suffisant pour former un réseau d'urgence ?
00:22:22.18 Et donc l'expérience que nous avons faite est conceptuellement assez simple.
00:22:25.02 Donc, nous prenons Sey1 purifié, ou atlastine, et Yop1
00:22:31.04 -- nous devons les purifier dans un détergent car ce sont des protéines membranaires --
00:22:34.21 les reconstituer en protéoliposomes
00:22:37.18 avec un colorant fluorescent hydrophobe
00:22:40.06 pour que nous puissions réellement visualiser les membranes,
00:22:42.07 puis on incube les protéoliposomes
00:22:44.20 avec ou sans GTP.
00:22:46.17 Et puis nous visualisons enfin tout
00:22:49.00 dans un microscope confocal.
00:22:52.27 Et voilà, dans le.
00:22:55.07 en l'absence de GTP, vous ne voyez que des petits points.
00:22:58.26 Mais si vous ajoutez GTP, ceux-ci.
00:23:01.14 vous voyez un beau réseau.
00:23:03.14 Dans ce cas, ce n'est peut-être pas aussi beau,
00:23:05.10 mais comme vous le verrez dans la diapositive suivante,
00:23:07.07 ça peut être extrêmement beau.
00:23:08.26 Donc, en d'autres termes, nous pouvons former un réseau
00:23:11.00 à partir de ces deux protéines seulement.
00:23:15.00 Si vous les avez individuellement,
00:23:16.25 soit Yop1 soit Sey1,
00:23:18.27 ça ne marche pas.
00:23:20.13 En présence de. dans le cas de Sey1,
00:23:22.23 si vous ajoutez GTP, vous verrez des vésicules un peu plus grosses,
00:23:25.22 car la fusion est toujours en cours,
00:23:27.17 mais il n'y a pas de réseau.
00:23:29.09 Donc, vous avez besoin des deux protéines pour former un réseau.
00:23:32.11 Et comme je l'ai dit,
00:23:34.19 parfois le réseau a l'air vraiment incroyable.
00:23:36.11 Ici, nous mélangeons Sey1 et Yop1,
00:23:38.20 et nous pouvons former un très beau réseau.
00:23:41.13 Et voici un autre exemple de réseau
00:23:43.22 étant vraiment très belle,
00:23:45.23 aussi beau que nous le voyons dans l'extrait de Xenopus
00:23:48.11 ou dans des cellules de mammifères
00:23:50.02 -- peut-être même plus.
00:23:53.05 Donc, le réseau, encore une fois,
00:23:55.00 comme dans le système Xenopus,
00:23:56.24 nécessite une fonction continue de la fusion GTPase.
00:23:59.17 Si nous bloquons sa fonction en ajoutant GTP-gamma-S,
00:24:03.05 à nouveau le réseau.
00:24:05.16 le réseau préformé se désassemble en un rien de temps
00:24:08.00 dans des structures plus petites, de petites vésicules.
00:24:11.05 ou peut-être des vésicules pas si petites,
00:24:13.04 nous n'en sommes pas tout à fait sûrs.
00:24:15.23 Donc, la conclusion ici est qu'une protéine stabilisant la courbure,
00:24:19.15 une molécule de. une.
00:24:24.07 un membre des familles de protéines stabilisatrices de courbure
00:24:26.27 et une fusion GTPase
00:24:29.10 suffisent pour former un réseau ER tubulaire.
00:24:32.13 Je pense que c'est un résultat très surprenant
00:24:35.10 que vous pouvez former un organite entier avec seulement deux protéines.
00:24:39.24 Je pense que c'est assez remarquable.
00:24:44.02 Donc, maintenant je vais changer de vitesse et poser la question,
00:24:46.27 comment sont formées les feuilles ER périphériques ?
00:24:49.01 Et le. au moins un mécanisme
00:24:51.27 semble être assez similaire à cela.
00:24:56.17 ce dont nous venons de discuter dans le cas des protéines formant des tubules.
00:24:58.29 Et cela me ramène à cette chose-là.
00:25:01.19 ce que j'ai mentionné auparavant,
00:25:03.10 que ces protéines non seulement
00:25:06.05 forment la haute courbure des tubules,
00:25:07.20 mais ils peuvent aussi s'asseoir sur les bords des feuilles.
00:25:10.17 Et les bords ont la même courbure de membrane
00:25:12.29 comme les tubules eux-mêmes.
00:25:14.22 Il n'est donc pas surprenant qu'ils
00:25:16.16 stabilisent également les feuilles,
00:25:18.05 parce que si vous stabilisez les bords,
00:25:21.08 vous générez également des feuilles.
00:25:24.11 Et vous pouvez jouer, en fait, à des jeux.
00:25:27.03 La taille de la feuille dépend de la quantité de phospholipides.
00:25:31.05 Si vous ajoutez plus de phospholipides,
00:25:33.03 vous obtenez plus de feuilles.
00:25:34.23 Si vous augmentez la concentration des réticulons,
00:25:36.25 vous obtenez plus de tubules.
00:25:38.22 Ainsi, vous pouvez jouer à des jeux entre les draps et les tubules.
00:25:41.21 Mais c'est essentiellement le même principe.
00:25:46.00 Maintenant, dans les cellules de mammifères,
00:25:48.00 il peut y avoir d'autres mécanismes.
00:25:49.25 Donc, dans la levure, peut-être le mécanisme que je viens de décrire
00:25:53.08 est le seul dont vous avez besoin pour former des feuilles.
00:25:55.03 Mais dans les cellules de mammifères,
00:25:56.26 il existe d'autres protéines qui aident à former des feuilles.
00:25:59.24 Et l'une de ces protéines est une protéine appelée Climp63,
00:26:03.11 qui a été découvert par le groupe de Hans-Peter Hauri.
00:26:07.25 Et cette protéine a un grand domaine luminal.
00:26:10.08 C'est une protéine membranaire simple.
00:26:11.28 Et il semble qu'il se forme
00:26:14.18 une structure spiralée antiparallèle
00:26:16.09 à travers les deux feuilles de membrane.
00:26:19.14 Et donc il garde, en fait, les deux feuilles de membrane
00:26:22.25 à une distance plus grande que celle que vous trouveriez dans la levure.
00:26:26.03 Ainsi, la distance dans les cellules de mammifères est d'environ 50 nanomètres
00:26:29.11 dans la levure, c'est environ 30 nanomètres.
00:26:31.24 Et cette protéine augmente la taille
00:26:33.29 de 30 à 50 nanomètres.
00:26:36.09 Si tu l'assommes
00:26:38.16 -- ou en fait l'épuiser --
00:26:40.02 alors vous obtenez une plus grande distance.
00:26:43.10 une distance plus petite entre les deux feuilles de membrane.
00:26:45.10 Pourquoi ce n'est pas si clair,
00:26:47.19 mais peut-être qu'il laisse plus d'espace
00:26:50.12 pour que les chaperons travaillent à l'intérieur des urgences.
00:26:53.10 C'est juste une idée.
00:26:57.13 Donc, la dernière question que je veux aborder est,
00:26:59.24 comment les feuilles sont-elles empilées les unes sur les autres ?
00:27:02.11 Et cela me ramène à ces images étonnantes
00:27:04.29 que George Palade et d'autres
00:27:07.01 ont pris il y a de nombreuses années.
00:27:09.18 Encore une fois, c'est une coupure
00:27:12.22 une pile de feuilles de membrane
00:27:15.28 que vous voyez dans ce que nous appelons
00:27:18.11 des cellules sécrétoires professionnelles comme des cellules pancréatiques,
00:27:21.08 qui sécrètent peut-être 90% de toutes les protéines
00:27:24.20 qu'ils fabriquent réellement.
00:27:26.17 Et comme je l'ai mentionné,
00:27:28.23 il y a cet ensemble dense de ribosomes assis sur la membrane.
00:27:32.04 Nous nous sommes donc intéressés à la question de savoir comment ces feuilles
00:27:35.06 sont connectés les uns aux autres.
00:27:36.18 L'idée la plus simple était que
00:27:39.05 peut-être que les protéines du côté cytoplasmique s'empileraient.
00:27:42.21 interagiraient les uns avec les autres et maintiendraient les membranes
00:27:45.19 à égale distance les uns des autres.
00:27:47.16 Cela s'avère incorrect.
00:27:50.12 Donc, la façon dont nous avons traité cela.
00:27:52.10 et nous entendons, ici, une collaboration
00:27:55.11 entre Mark Terasaki de UConn
00:27:58.24 et Jeff Lichtman de Harvard.
00:28:01.18 Le groupe de Jeff Lichtman avait développé
00:28:03.21 une nouvelle méthode pour analyser, de manière systémique,
00:28:07.03 membranes.
00:28:09.05 Et donc la façon dont cela fonctionne est la suivante.
00:28:11.19 Donc, vous prenez des souris et vous les réparez,
00:28:13.25 et vous tachez le tissu.
00:28:15.17 Ensuite, vous coupez des sections très fines
00:28:17.14 -- 30-40 nanomètres d'épaisseur --
00:28:20.07 et vous collectez ces sections sur une bande en cours d'exécution.
00:28:25.16 Et puis vous nourrissez les tranches, ces tranches fines,
00:28:29.02 directement dans un microscope électronique à balayage.
00:28:32.06 Et puis. vous obtenez ainsi différentes images de tranches consécutives.
00:28:36.02 Et puis vous utilisez un ordinateur pour reconstruire.
00:28:38.24 reconstruire la structure 3D du.
00:28:41.13 de la structure.
00:28:43.21 Et c'est ce que nous avons vu.
00:28:46.01 Donc, ces couches sont les feuilles de membrane
00:28:48.15 que vous avez déjà vu au microscope électronique.
00:28:52.06 Et puis si vous regardez attentivement, vous pouvez voir qu'il y a
00:28:56.14 une connexion hélicoïdale d'un niveau au niveau suivant.
00:28:59.10 Donc, nous l'appelons un hélicoïde.
00:29:02.17 Et pour des raisons évidentes,
00:29:04.24 nous appelons ça un parking,
00:29:06.20 parce que si vous y réfléchissez,
00:29:08.07 c'est comme un parking.
00:29:09.22 Vous avez une couche entière, puis vous avez une rampe hélicoïdale.
00:29:12.04 Vous montez la rampe hélicoïdale,
00:29:13.19 et vous êtes au niveau suivant du parking.
00:29:16.03 Vous montez et vous êtes au niveau suivant du parking.
00:29:19.13 C'est exactement à quoi cela ressemble dans ce cas.
00:29:23.02 Maintenant, ce sont des membranes qui relient ces différents niveaux du.
00:29:28.14 ces différentes feuilles de membrane.
00:29:30.20 Maintenant, parce que c'est un hélicoïde,
00:29:33.06 il a une maniabilité.
00:29:35.03 Donc, il peut être droitier ou gaucher.
00:29:37.22 Et en effet, lorsque nous l'avons analysé,
00:29:39.29 nous trouvons des hélicoïdes gauchers et droitiers
00:29:43.09 en nombre à peu près égal, comme on peut s'y attendre.
00:29:47.03 Alors, quelle est la signification de ceci ?
00:29:50.08 Maintenant, dans le cas des urgences, vous avez ces feuilles.
00:29:54.07 Ils sont reliés par ces rampes hélicoïdales
00:29:57.09 pour passer d'une feuille à l'autre.
00:30:00.09 Et ainsi, l'ensemble de l'organite se comporte comme une seule unité.
00:30:03.15 Lorsque vous avez une protéine qui entre dans l'ER
00:30:06.06 à cet endroit,
00:30:07.22 il peut se diffuser dans toute la salle d'urgence.
00:30:09.21 Et donc l'organelle se comporte comme une seule chose.
00:30:13.10 C'est très différent des feuilles
00:30:16.28 empilement dans le Golgi.
00:30:18.24 Donc, dans le Golgi, vous
00:30:21.22 ont des protéines cytoplasmiques qui relient les différentes feuilles
00:30:24.09 les uns avec les autres.
00:30:25.23 Mais il n'y a pas de connexion à membrane
00:30:27.23 entre les différentes feuilles,
00:30:29.08 et donc vous gardez chacune de ces piles séparées.
00:30:31.14 Et vous voulez le faire parce que chacun des stacks de Golgi
00:30:33.29 a une composition enzymatique séparée.
00:30:37.04 Et vous devez déplacer une protéine
00:30:39.26 d'un côté à l'autre du Golgi
00:30:41.29 d'une manière très définie.
00:30:43.25 Vous ne voulez pas que les enzymes soient mélangées,
00:30:45.21 tous ensemble.
00:30:47.11 Donc, une manière complètement différente de la façon dont vous
00:30:51.15 empiler les feuilles les unes sur les autres,
00:30:53.20 mais cela a beaucoup de sens.
00:30:56.19 Donc, ceci m'amène à la fin de cette conversation.
00:30:59.08 Et je tiens à le souligner. à gauche.
00:31:03.10 de ce côté, ici, vous avez la structure ER d'origine
00:31:06.09 vu par Keith Porter il y a longtemps.
00:31:12.02 Et nous avons fait des progrès.
00:31:14.17 Nous avons identifié des protéines qui génèrent la forte courbure.
00:31:17.00 Nous avons généré.
00:31:19.14 nous avons compris comment les protéines
00:31:24.03 peut générer des feuilles.
00:31:25.27 Nous avons pu reconstituer
00:31:28.26 le réseau tubulaire in vitro.
00:31:31.09 Et nous avons aussi appris
00:31:33.19 comment l'empilement pourrait se produire.
00:31:36.05 Cependant, il y a beaucoup, beaucoup de questions
00:31:39.16 qui restent sans réponse.
00:31:41.02 Juste pour vous donner un exemple,
00:31:42.26 nous ne comprenons toujours pas
00: 31: 45.03 quelles protéines forment ces hélicoïdes dans les cellules sécrétoires,
00:31:49.00 et comment les feuilles sont réellement formées,
00: 31: 52.21 et comment vous générez des domaines ER bruts et lisses dans l'ER
00:31:57.19 n'est toujours pas clair.
00:31:59.23 D'accord.
00:32:01.07 Enfin, ce sont les personnes qui ont réellement contribué à ce travail.
00:32:04.02 Ce sont les héros qui ont réellement fait le travail.
00:32:08.25 Et merci pour votre attention.

  • Partie 1 : Biosynthèse des organites et tri des protéines

Le rayonnement térahertz peut perturber les protéines dans les cellules vivantes – contredisant la croyance conventionnelle

Des chercheurs du RIKEN Center for Advanced Photonics et des collaborateurs ont découvert que le rayonnement térahertz, contredisant la croyance conventionnelle, peut perturber les protéines dans les cellules vivantes sans tuer les cellules.

Cette découverte implique que le rayonnement térahertz, qui a longtemps été considéré comme peu pratique à utiliser, peut avoir des applications dans la manipulation des fonctions cellulaires pour le traitement du cancer, par exemple, mais aussi qu'il peut y avoir des problèmes de sécurité à considérer.

Le rayonnement térahertz est une partie du spectre électromagnétique entre les micro-ondes et la lumière infrarouge, qui est souvent connu sous le nom de « écart térahertz » en raison du manque jusqu'à présent de technologie pour le manipuler efficacement. Étant donné que le rayonnement térahertz est arrêté par les liquides et qu'il est non ionisant, ce qui signifie qu'il n'endommage pas l'ADN comme le font les rayons X, des travaux sont en cours pour l'utiliser dans des domaines tels que les inspections des bagages dans les aéroports. Il a généralement été considéré comme sûr pour une utilisation dans les tissus, bien que certaines études récentes aient montré qu'il peut avoir un effet direct sur l'ADN, bien qu'il ait une faible capacité à pénétrer réellement dans les tissus, ce qui signifie que cet effet ne serait que sur la surface de la peau. cellules.

Une question qui est restée inexplorée, cependant, est de savoir si le rayonnement térahertz peut affecter les tissus biologiques même après avoir été arrêté, par la propagation d'ondes d'énergie dans le tissu. Le groupe de recherche de RAP a récemment découvert que l'énergie de la lumière froide pénètre dans l'eau sous la forme d'une "onde de choc".

Ils ont choisi d'étudier en utilisant une protéine appelée actine, qui est un élément clé qui structure les cellules vivantes. Il peut exister sous deux conformations, appelées (G)-actine et (F)-actine, qui ont des structures et des fonctions différentes, car la (F)-actine est un long filament composé de chaînes polymères de protéines. En utilisant la microscopie à fluorescence, ils ont examiné l'effet du rayonnement térahertz sur la croissance des chaînes dans une solution aqueuse d'actine et ont découvert qu'il entraînait une diminution des filaments. En d'autres termes, la lumière térahertz empêchait en quelque sorte la (G)-actine de former des chaînes et de devenir (F)-actine. Ils ont envisagé la possibilité que cela soit causé par une augmentation de la température, mais ont constaté que la faible augmentation, d'environ 1,4 degré Celsius, n'était pas suffisante pour expliquer le changement et ont conclu qu'il était très probablement causé par une onde de choc.

Pour tester davantage l'hypothèse, ils ont effectué des expériences dans des cellules vivantes et ont découvert que dans les cellules comme dans la solution, la formation de filaments d'actine était perturbée. Cependant, il n'y avait aucun signe que le rayonnement ait causé la mort des cellules.

Selon Shota Yamazaki, le premier auteur de l'étude, publiée dans Rapports scientifiques, « Il était assez intéressant pour nous de voir que le rayonnement térahertz peut avoir un effet sur les protéines à l'intérieur des cellules sans les tuer elles-mêmes. Nous serons intéressés par la recherche d'applications potentielles dans le cancer et d'autres maladies.”

Chiko Otani, le chef des groupes de recherche, déclare : « Le rayonnement térahertz entre dans une variété d'applications aujourd'hui, et il est important de bien comprendre son effet sur les tissus biologiques, à la fois pour évaluer les risques et pour regarder pour des applications potentielles.”

Référence : “Propagation de l'énergie d'irradiation THz à travers des couches aqueuses : Démolition de filaments d'actine dans des cellules vivantes” par Shota Yamazaki, Masahiko Harata, Yuya Ueno, Masaaki Tsubouchi, Keiji Konagaya, Yuichi Ogawa, Goro Isoyama, Chiko Otani et Hiromichi Hoshina, 2 juin 2020, Rapports scientifiques.
DOI : 10.1038/s41598-020-65955-5


Structure et fonction cellulaires spécialisées : synthèse de protéines

La fabrication des différents types de protéines est l'un des événements les plus importants pour une cellule car la protéine ne forme pas seulement des composants structurels de la cellule, elle compose également les enzymes qui catalysent la production des biomolécules organiques restantes nécessaires à la vie. En général, le génotype codé dans l'ADN est exprimé en tant que phénotype par la protéine et d'autres produits catalysés par une enzyme.

L'ADN logé dans le noyau est trop gros pour traverser la membrane nucléaire, il doit donc être copié par l'ARN simple brin plus petit (transcription), qui sort du noyau vers les ribosomes situés dans le cytoplasme et le réticulum endoplasmique rugueux pour diriger l'assemblage des protéines (traduction). Les gènes ne fabriquent pas réellement la protéine, mais ils fournissent le modèle sous forme d'ARN, qui dirige la synthèse de la protéine.

Transcription

Transcription se produit dans le noyau cellulaire et représente le transfert du code génétique de l'ADN à un ARN complémentaire. L'enzyme ARN polymérase ?

  • S'attache à la molécule d'ADN et la décompresse pour devenir deux brins séparés.
  • Lier à promoteur segments d'ADN qui indiquent le début du simple brin d'ADN à copier.
  • Se déplace le long de l'ADN et fait correspondre les nucléotides d'ADN avec un nucléotide d'ARN complémentaire pour créer une nouvelle molécule d'ARN qui est modelée sur l'ADN.

La copie de l'ADN se poursuit jusqu'à ce que l'ARN polymérase atteigne un signal de terminaison, qui est un ensemble spécifique de nucléotides qui marque la fin du gène à copier et signale également la déconnexion de l'ADN avec l'ARN nouvellement créé.

Les trois types d'ARN sont ?

  • L'ARNm (ARN messager) est transcrit à partir de l'ADN et transporte l'information génétique de l'ADN à traduire en acides aminés.
  • ARNt (ARN de transfert) ? interprète ? les codons de trois lettres des acides nucléiques au mot d'acide aminé d'une lettre
  • L'ARNr (ARN ribosomique) est le type d'ARN le plus abondant et, avec les protéines associées, compose les ribosomes.

Lorsque l'ARN polymérase a fini de copier un segment particulier d'ADN, l'ADN se reconfigure dans la structure originale en double hélice. L'ARNm nouvellement créé sort du noyau et pénètre dans le cytoplasme.

Traduction

Traduction est la conversion des informations contenues dans une séquence de nucléotides d'ARNm en une séquence d'acides aminés qui se lient pour créer une protéine. L'ARNm se déplace vers le ribosomes et est ? lu ? par l'ARNt, qui analyse des sections de trois séquences nucléotidiques adjacentes, appelées codons, sur l'ARNm et apporte l'acide aminé correspondant pour l'assemblage dans la chaîne polypeptidique en croissance. Les trois nucléotides d'un codon sont spécifiques d'un acide aminé particulier. Par conséquent, chaque codon signale l'inclusion d'un acide aminé spécifique, qui se combine dans la séquence correcte pour créer la protéine spécifique pour laquelle l'ADN a codé.

L'assemblage du polypeptide commence lorsqu'un ribosome s'attache à un démarrer le codon situé sur l'ARNm. Ensuite, l'ARNt transporte l'acide aminé vers les ribosomes, qui sont constitués d'ARNr et de protéines et ont trois sites de liaison pour favoriser la synthèse. Le premier site oriente l'ARNm afin que les codons soient accessibles à l'ARNt, qui occupent les deux sites restants lorsqu'ils déposent leurs acides aminés, puis se libèrent de l'ARNm pour rechercher plus d'acides aminés. La traduction se poursuit jusqu'à ce que le ribosome reconnaisse un codon qui signale la fin de la séquence d'acides aminés. Le polypeptide, une fois terminé, est dans sa structure primaire. Il est ensuite libéré du ribosome pour commencer les contorsions pour se configurer dans la forme finale pour commencer sa fonction.

Bionote

Chaque codon de l'ARNm spécifie un acide aminé particulier, qui est reconnu par l'anticodon de l'ARNt complémentaire. Il existe 20 acides aminés différents, il existe également 20 molécules d'ARNt différentes.

Une fois les protéines fabriquées, elles sont conditionnées et transportées vers leur destination finale dans une voie intéressante qui peut être décrite en trois étapes impliquant trois organites :

  1. Vésicules transporter les protéines des ribosomes vers le Appareil de Golgi, alias complexe de Golgi, où ils sont conditionnés dans de nouvelles vésicules.
  2. Les vésicules migrent vers la membrane et libèrent leur protéine à l'extérieur de la cellule.
  3. Lysosomes digérer et recycler les déchets pour les réutiliser par la cellule.

Les enzymes de l'appareil de Golgi modifient les protéines et les enferment dans une nouvelle vésicule qui bourgeonne à la surface de l'appareil de Golgi. L'appareil de Golgi est souvent considéré comme le centre de conditionnement et de distribution de la cellule.

Les vésicules sont de petites enveloppes à membrane qui sont généralement fabriquées dans le réticulum endoplasmique ou l'appareil de Golgi et sont utilisées pour transporter des substances à travers la cellule.

Les lysosomes sont un type spécial de vésicules qui contiennent les enzymes digestives de la cellule et sont utiles pour décomposer les déchets résiduels de protéines, lipides, glucides et acides nucléiques en leurs composants pour le réassemblage et la réutilisation par la cellule.


A quoi sert une membrane cellulaire ?

Ancre le cytosquelette

Une membrane cellulaire fonctionne comme une enceinte pour les organites internes et les protège. Cette fonction est très vitale dans les cellules animales, qui manquent de paroi cellulaire. Cette membrane ancre le cytosquelette (un « squelette » cellulaire constitué de protéines et contenu dans le cytoplasme) et donne forme à la cellule.

Les microfilaments du cytosquelette sont attachés à certaines protéines de la membrane cellulaire, en particulier les intégrales. Il a également été suggéré que ces microfilaments maintiennent les protéines en place, car ces dernières ont tendance à se déplacer.

Transport cellulaire

La membrane cellulaire est responsable du transport des molécules et des ions à l'intérieur et à l'extérieur de la cellule. La membrane étant semi-perméable, permet à certaines molécules de la traverser librement. La plupart des petites molécules hydrophobes (pas d'affinité pour l'eau) traversent librement cette membrane. Certaines des minuscules molécules hydrophiles peuvent également réussir. Mais d'autres doivent être transportés à travers la membrane.

Les mouvements de molécules à travers la membrane peuvent nécessiter ou non l'utilisation d'énergie cellulaire. De tels mouvements à travers la membrane plasmique peuvent être divisés en trois types : transport passif, actif et en vrac.

Transport passif ne nécessite pas que les cellules dépensent de l'énergie. Elle peut se présenter sous forme de diffusion simple, de diffusion facilitée ou d'osmose. Diffusion simple fait référence au mouvement des molécules à travers une membrane, d'une zone de concentration plus élevée à une autre avec une concentration plus faible. Un tel mouvement continue jusqu'à ce que les deux côtés aient une concentration uniforme.

Il existe certains facteurs qui affectent le taux de diffusion passive ou simple. Un mouvement plus rapide peut être remarqué, en cas de grande différence de concentration (entre les faces interne et externe) ou si la température est élevée.

Plus les molécules sont petites, plus elles peuvent traverser la membrane rapidement. En cas d'osmose également, l'eau (solvant) se déplace à travers une membrane semi-perméable, dans le cas où un côté de la membrane a une concentration en soluté plus élevée (le soluté est une substance dissoute dans un solvant liquide) que l'autre. Dans ce cas, le mouvement des molécules de solvant se fait de la solution la moins concentrée vers une partie plus concentrée. L'osmose est aussi une forme de diffusion passive.

Un type de transport passif est la diffusion facilitée. En diffusion facilitée, les molécules traversent les canaux de certaines protéines de transport. Même ce type de diffusion ne nécessite aucune énergie. Cependant, si les molécules à transporter sont trop grosses ou si le mouvement prévu est contre le gradient (de faible concentration à forte), alors de l'énergie doit être dépensée. Dans de tels cas, les molécules/ions sont identifiés par certaines protéines, avant d'être transportés à travers la membrane plasmique, par un autre ensemble de protéines qui tirent leur énergie de l'ATP et c'est ce qu'on appelle le transport actif. Dans ce type de transport, les protéines sont vraiment sélectives et spécifiques. Ces protéines de transport ont des ouvertures à une extrémité, à travers lesquelles les molécules ou les ions pénètrent et se fixent aux groupes fonctionnels à l'intérieur de la protéine. Les protéines de transport tirent leur énergie de l'ATP et changent de forme pour libérer la molécule de l'autre côté de la membrane cellulaire.

Le transport en vrac se fait souvent à l'aide de vésicules. Le transport des matériaux hors des cellules est appelé exocytose. Si le transport se fait de l'extérieur vers l'intérieur, le processus est appelé endocytose, qui peut être de trois types : phagocytose, pinocytose et à médiation par les récepteurs.

Dans l'endocytose, la membrane plasmique crée une petite dépression (pseudopodium), dans laquelle les matériaux à transporter sont rassemblés, pour former une vésicule. La vésicule est déplacée vers la surface interne de la membrane cellulaire et est ensuite fusionnée avec l'appareil de Golgi.

La phagocytose est le transport des solides, la pinocytose fait référence au mouvement des liquides qui sont transportés à l'intérieur des vésicules. L'endocytose médiée par les récepteurs est une forme complexe, dans laquelle les protéines réceptrices de la membrane se lient aux matériaux à transporter. Seules des molécules/ions spécifiques peuvent être transportées par cette méthode.

En cas d'exocytose, les vésicules se déplacent vers la surface interne de la membrane plasmique, la traversent et s'ouvrent à l'extérieur, de sorte que le contenu est libéré à l'extérieur de la cellule. Les vésicules rompues fusionnent avec la membrane plasmique. Outre le transport de matériaux à l'extérieur de la cellule, l'exocytose est également utile pour restaurer la membrane plasmique. Les vésicules pour l'exocytose sont soit formées à partir du réticulum endoplasmique ou du complexe de Golgi. Ces vésicules remplies de matériaux à expulser, sont transportées des régions internes vers la périphérie, à l'aide du cytosquelette.

Le transport cellulaire est l'une des fonctions vitales de la membrane plasmique. En plus de fournir un support au cytosquelette et de transporter des molécules et des ions, les membranes cellulaires ont également diverses autres fonctions.

  • Interaction avec d'autres cellules : La membrane est également responsable de la fixation de la cellule à la matrice extracellulaire (matière non vivante qui se trouve à l'extérieur des cellules), afin que les cellules puissent se regrouper pour former des tissus.
  • Communication avec d'autres cellules : Les molécules de protéines dans la membrane cellulaire reçoivent des signaux d'autres cellules ou de l'environnement extérieur et convertissent les signaux en messages, qui sont transmis aux organites à l'intérieur de la cellule.
  • Entreprend des activités métaboliques : Dans certaines cellules, certaines molécules de protéines se regroupent pour former des enzymes qui effectuent des réactions métaboliques près de la surface interne de la membrane cellulaire.

Ceci n'est qu'un bref aperçu des fonctions et de la structure de la membrane cellulaire. Si la fonction d'une partie d'une cellule est si complexe, pensez aux autres parties et aux milliers de cellules d'un organisme. En bref, les cellules sont microscopiques, mais sont hautement évoluées pour effectuer ces tâches complexes. Dans le cas des humains, un adulte moyen possède environ 100 000 milliards de cellules dans le corps. C'est le bon fonctionnement de ces cellules qui maintient la personne en bonne santé.

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