Informations

8 : Liaisons peptidiques, polypeptides et protéines - Biologie

8 : Liaisons peptidiques, polypeptides et protéines - Biologie


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

8 : Liaisons peptidiques, polypeptides et protéines

Acides aminés, liaison peptidique, polypeptides, protéines

Les protéines sont les polymères linéaires, qui sont formés par la liaison du groupe alpha carboxyle d'un acide aminé, au groupe alpha-aminé d'un autre acide aminé par la liaison amide, également connue sous le nom de liaison peptidique. La combinaison de deux acides aminés, pour former le dipeptide, s'accompagne de la perte d'une molécule d'eau. L'équilibre de cette réaction dépend du côté de l'hydrolyse mais pas de la synthèse. Ainsi, un apport d'énergie libre est nécessaire pour la biosynthèse des liaisons peptidiques. D'un point de vue cinétique, ces liaisons peptidiques sont assez stables, et en solution aqueuse, en l'absence de catalyseur, la durée de vie de la liaison peptidique approche les 1000 ans environ.

L'acide alpha-aminé est un terme généralement utilisé en biochimie et qui a un groupe R comme substituant organique. Les groupes carboxylate et amino dans les acides alpha-aminés sont attachés au même carbone qui est le carbone alpha. Différents acides alpha-aminés varient, en termes de groupes R ou de chaînes latérales, qui sont attachés au carbone alpha. Leur taille est différente et elle varie grandement d'un atome d'hydrogène dans la glycine, en passant par le groupe méthyle présent dans l'alanine et jusqu'au grand groupe hétérocyclique dans le tryptophane. Ces acides alpha-aminés sont les éléments constitutifs des protéines. La protéine est formée par la condensation d'acides aminés et une chaîne de résidus d'acides aminés est formée qui est liée par les liaisons peptidiques. La séquence unique de résidus d'acides aminés définit la structure des protéines.

Une liaison peptidique se forme entre les deux molécules lorsqu'il y a une réaction entre le groupe carboxyle d'une molécule et le groupe amino d'une autre molécule et à la suite de cette réaction, une molécule d'eau est libérée. Habituellement, cette réaction se produit entre les acides aminés et il s'agit d'une réaction de synthèse par déshydratation. Des chaînes d'acides aminés fabriquent les polypeptides et la combinaison de molécules polypeptidiques provoque la formation de protéines. Un groupe amino libre est présent sur l'extrémité N terminale du polypeptide. À l'autre extrémité, il existe un groupe carboxyle libre appelé C-terminal. Dans les polypeptides, la séquence d'acides aminés est dirigée par les codons.

Les protéines sont des molécules complexes, constituées de petites molécules d'acides aminés par la liaison de liaison connue sous le nom de liaison peptidique et ce peptide peut être un dipeptide, un tripeptide et un polypeptide.


La liaison peptidique (expliquée par le diagramme)

Les protéines sont composées d'une ou plusieurs chaînes d'acides aminés appelées polypeptides.

Les acides aminés voisins de la chaîne sont liés entre eux par des liaisons peptidiques ces liaisons sont formées, en effet, par l'élimination d'une molécule d'eau des deux acides aminés liés par la liaison, de sorte que l'atome de carbone a-carboxyle d'un aminé l'acide est lié à l'atome d'azote a-aminé de l'acide aminé voisin (Fig. 4-4).

Ce type de réaction est connu sous le nom de réaction de condensation, ou, dans ce cas particulier, de synthèse par déshydratation.

Les groupes amino et carboxyle qui ne sont pas directement liés à l'atome de carbone alpha (comme ceux qui se produisent dans les chaînes latérales de la lysine, de l'acide glutamique et de l'acide aspartique) ne forment pas de liaisons covalentes avec les acides aminés voisins.

Les deux atomes impliqués dans la liaison peptidique et les quatre atomes adjacents se trouvent dans le même plan dans l'espace et forment ce qu'on appelle un groupe amide plan (Fig. 4-5). Principalement grâce aux études pionnières de L. Pauling et R. B. Corey, les distances interatomiques spécifiques et les angles de liaison du groupe amide planaire sont connus, ils sont illustrés à la figure 4-6.

En 1954, Pauling a reçu un prix Nobel pour ses travaux sur la structure des protéines. Dans le groupe amide planaire, la liaison C—N (c'est-à-dire la liaison peptidique) et la liaison C—O assument un caractère quelque part entre celui d'une double liaison et d'une simple liaison. Cela empêche la rotation autour de la liaison ou entraîne la planéité du groupe.

Il convient de noter qu'un groupe amide planaire comprend des parties de deux acides aminés voisins, et les atomes de carbone alpha à chaque extrémité d'un groupe amide planaire sont également inclus aux extrémités des groupes amide planaires voisins. L'angle de liaison entre les groupes amide planaires est de 111 o c'est l'angle formé entre la liaison C-C d'un groupe amide planaire et la liaison C-N du groupe suivant. Notez qu'il s'agit d'un angle de liaison intra-acide aminé ! La figure 4-7 montre deux groupes amide planaires successifs disposés de manière à être coplanaires (c'est-à-dire que les deux groupes amide planaires se trouvent dans le même plan).

Les atomes de carbone alpha sont identifiés simplement par a. L'angle important de 111° formé entre la liaison C—C d'un groupe (le groupe supérieur) et la liaison C—N de l'autre (le groupe inférieur) est spécifiquement identifié. La rotation dans le sens des aiguilles d'une montre (vu de la position de l'atome de carbone alpha) du groupe amide planaire supérieur autour de la liaison C-C balaie l'angle appelé (psi).

La rotation dans le sens des aiguilles d'une montre (encore une fois vu de l'atome de carbone alpha) du groupe amide planaire inférieur autour de la liaison C-N balaie l'angle appelé (psi). Il est à noter que l'angle 111 0 entre les deux groupements amides plans reste fixe quelles que soient les valeurs de et .

La flexibilité d'une chaîne d'acides aminés (c'est-à-dire d'un polypeptide) résulte des rotations de groupes amides plans successifs autour de ces liaisons donnant les différentes valeurs de et et ne résulte pas des liaisons entre acides aminés consécutifs. Ce point ne peut pas être surestimé si les conformations qui peuvent être assumées par les polypeptides doivent être correctement comprises. La figure 4-8 est une vue stéréoscopique montrant deux groupes amide plans successifs qui ne sont pas coplanaires.

La longueur totale de deux (ou plus) groupes amide planaires est maximisée lorsque et sont nuls. La longueur de la chaîne est réduite lorsque les angles ψ et sont modifiés entre 0° et 360°. Si ces angles sont maintenus constants dans un tronçon de polypeptide, la série de groupes amides planaires prend naturellement la forme d'une hélice. En théorie, toutes sortes d'hélices peuvent être formées en utilisant différentes valeurs pour ψ et .

Cependant, en réalité, la plupart des combinaisons de et ne sont pas possibles, car elles entraîneraient la superposition d'atomes dans l'espace. Une grande partie des données expérimentales qui ont été accumulées à ce jour indiquent que la plupart des polypeptides contiennent de nombreuses régions d'enroulement hélicoïdal et peu de régions d'extension complète. Les longueurs relatives des segments hélicoïdaux et étendus d'un polypeptide sont déterminées par la séquence spécifique d'acides aminés présents dans le polypeptide.


Stéroïdes anabolisants, forums de discussion sur la musculation. - Stéroïdologie

Culturiste amateur Date d'inscription septembre 2011 Emplacement WWW.OSTA-GAIN.COM Messages 563 Rep Power 10

Un peptide est une chaîne aminée responsable de la signalisation de différentes réponses dans le corps. Ces chaînes aminés existent déjà dans le corps et c'est la bonne chose à propos des peptides. Il existe différentes classes de peptides selon la séquence de nombres que j'aurai expliquée dans l'article ci-dessous. Certaines séquences sont considérées comme une PROTÉINE telle que HGH (Human Growth Hormone) qui est 191aa. L'insuline est en fait une séquence aminée également considérée comme une PROTÉINE. Vous trouverez ci-dessous une déclaration de Wikipedia pour référence. L'avis ci-dessous mentionne un "Fragment Peptidique". Ceci peut être illustré par le produit « HGH frag » qui est la chaîne amino isolée « 176-191 » qui est la chaîne responsable des effets diurétiques de l'hormone de croissance humaine (HGH).


Peptides sont de courts polymères d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Ils ont les mêmes liaisons peptidiques que celles des protéines, mais sont généralement plus courts. Les peptides les plus courts sont les dipeptides, constitués de deux acides aminés reliés par une seule liaison peptidique. Il peut également y avoir des tripeptides, tétrapeptides, pentapeptides, etc. Les peptides ont une extrémité amino et une extrémité carboxyle, sauf s'ils sont
Cyclic_peptides. Un polypeptide est une chaîne linéaire unique d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. Les molécules de protéines sont constituées d'un ou plusieurs polypeptides assemblés généralement de manière biologiquement fonctionnelle et ont parfois des groupes non peptidiques attachés, qui peuvent être appelés groupes prosthétiques ou cofacteurs.

Une définition est que ces chaînes qui sont suffisamment courtes pour être fabriquées synthétiquement à partir des acides aminés constitutifs sont appelées peptides plutôt que protéines. Cependant, avec l'avènement de meilleures techniques de synthèse, des peptides aussi longs que des centaines d'acides aminés peuvent être fabriqués, y compris des protéines complètes comme l'ubiquitine. La ligature chimique native a donné accès à des protéines encore plus longues, cette convention semble donc dépassée.
Une autre définition place une ligne de démarcation informelle à environ 50 acides aminés de longueur (certaines personnes prétendent des longueurs plus courtes). Cette définition est quelque peu arbitraire. Les peptides longs, tels que le peptide bêta-amyloïde lié à la maladie d'Alzheimer, peuvent être considérés comme des protéines et les petites protéines, telles que l'insuline, peuvent être considérées comme des peptides.

Voici les grandes classes de peptides, selon leur mode de production :
Peptides du lait Les peptides du lait sont formés à partir des protéines du lait par dégradation enzymatique par les enzymes digestives ou par les protéinases formées par les lactobacilles lors de la fermentation du lait. Il a été démontré que plusieurs peptides du lait ont des effets antihypertenseurs chez l'animal et dans des études cliniques (voir aussi Lactotripeptides). Peptides ribosomiques Les peptides ribosomiques sont synthétisés par traduction d'ARNm. Ils sont souvent soumis à une protéolyse pour générer la forme mature. Ceux-ci fonctionnent, généralement dans les organismes supérieurs, comme des hormones et des molécules de signalisation. Certains organismes produisent des peptides sous forme d'antibiotiques, comme les microcines.[1] Puisqu'ils sont traduits, les résidus d'acides aminés impliqués sont limités à ceux utilisés par le ribosome. Cependant, ces peptides présentent fréquemment des modifications post-traductionnelles, telles que la phosphorylation, l'hydroxylation, la sulfonation, la palmitylation, la glycosylation et la formation de disulfure. En général, ils sont linéaires, bien que des structures en lariat aient été observées.[2] Des manipulations plus exotiques se produisent, telles que la racémisation des acides aminés L en acides aminés D dans le venin d'ornithorynque.[3] Peptides non ribosomiques Ces peptides sont assemblés par des enzymes spécifiques à chaque peptide, plutôt que par le ribosome. Le peptide non ribosomique le plus courant est le glutathion, qui est un composant des défenses antioxydantes de la plupart des organismes aérobies.[4] D'autres peptides non ribosomiques sont les plus courants dans les organismes unicellulaires, les plantes et les champignons et sont synthétisés par des complexes enzymatiques modulaires appelés synthétases peptidiques non ribosomiques.[5] Ces complexes sont souvent disposés de manière similaire et ils peuvent contenir de nombreux modules différents pour effectuer un ensemble diversifié de manipulations chimiques sur le produit en développement.[6] Ces peptides sont souvent cycliques et peuvent avoir des structures cycliques très complexes, bien que les peptides non ribosomiques linéaires soient également courants. Étant donné que le système est étroitement lié à la machinerie de construction des acides gras et des polycétides, des composés hybrides sont souvent trouvés. La présence d'oxazoles ou de thiazoles indique souvent que le composé a été synthétisé de cette manière.[7] Peptones Voir aussi Tryptone Les peptones sont dérivées du lait animal ou de la viande digérée par digestion protéolytique. En plus de contenir de petits peptides, le matériau séché par pulvérisation résultant comprend des graisses, des métaux, des sels, des vitamines et de nombreux autres composés biologiques. La peptone est utilisée dans les milieux nutritifs pour la croissance des bactéries et des champignons.[8] Fragments peptidiques Les fragments peptidiques font référence à des fragments de protéines qui sont utilisés pour identifier ou quantifier la protéine source.[9] Il s'agit souvent de produits de dégradation enzymatique réalisée en laboratoire sur un échantillon contrôlé, mais il peut également s'agir d'échantillons médico-légaux ou paléontologiques qui ont été dégradés par des effets naturelsRéférence :


Unité 3 : Biochimie

JE. Décrire la chimie du carbone.

II. Décrire la structure et la fonction des glucides.

III. Décrire la structure et la fonction des lipides.

IV. Décrire la structure et la fonction des protéines.

V. Décrire la structure et la fonction des acides nucléiques.

Objectifs d'apprentissage et questions d'orientation

À la fin de cette unité, vous devriez être en mesure d'accomplir toutes les tâches suivantes, y compris de répondre aux questions d'orientation associées à chaque tâche.

JE. Décrire la chimie du carbone.

  1. Identifiez le nombre de liaisons covalentes que le carbone peut former.
  2. Définir le terme « chaîne d'hydrocarbures ».
  3. Définissez le terme « groupe fonctionnel » et identifiez cinq exemples importants en physiologie humaine.

II. Décrire la structure et la fonction des glucides.

  1. Précisez les trois éléments chimiques dont se composent les molécules de glucides et leurs proportions relatives (approximatives) dans une molécule de glucides typique.
  2. Référez-vous à la structure chimique des glucides et aux propriétés chimiques de l'eau pour expliquer pourquoi les glucides sont généralement hydrophiles (solubles dans l'eau).
  3. Les molécules de glucides peuvent être regroupées en fonction du nombre de monomères qu'elles contiennent. Pour chacun des trois principaux groupes de taille de glucides :
    • Nommer et définir le groupe (en fonction du nombre de monomères qu'il contient)
    • Nommez au moins trois exemples spécifiques de chaque groupe
    • Décrivez brièvement au moins une fonction majeure du corps humain de chaque groupe

III. Décrire la structure et la fonction des lipides.

  1. Préciser les éléments majeurs des molécules lipidiques.
  2. Spécifiez les éléments chimiques dont se composent généralement les molécules lipidiques et leurs proportions relatives (approximatives) dans une molécule lipidique typique.
  3. Décrivez ce qui suit pour les triglycérides.
    • À l'aide d'un schéma annoté, décrivez les principaux composants structurels
    • Décrire leur fonction principale dans le corps humain
  4. Décrivez ce qui suit pour les phospholipides.
    • À l'aide d'un schéma annoté, décrivez les principaux composants structurels et faites la distinction entre la tête polaire et les extrémités arrière non polaires
    • Décrire leur fonction principale dans le corps humain
  5. Décrivez ce qui suit pour les stéroïdes.
    • Décrire les principaux composants structurels
    • Décrire leur fonction principale dans le corps humain
  6. Référez-vous à la structure chimique des lipides et aux propriétés chimiques de l'eau pour expliquer pourquoi les lipides sont généralement insolubles dans l'eau.
  7. Décrire et distinguer clairement les caractéristiques physiques et chimiques de :
    • Graisses saturées et graisses insaturées
    • Graisses monoinsaturées et graisses polyinsaturées

IV. Décrire la structure et la fonction des protéines.

  1. Précisez les éléments chimiques qui composent les molécules de protéines.
  2. Utilisez un diagramme annoté pour montrer la structure d'un acide aminé générique.
  3. Pour chacun des quatre niveaux de structure d'une molécule de protéine :
    • Nommez le niveau structurel.
    • Définir le niveau structurel.
  4. Décrivez, à l'aide d'exemples, huit principaux groupes fonctionnels de protéines.
  5. Pour chaque grand groupe fonctionnel de protéines :
    • Décrivez brièvement la fonction principale du corps humain.
    • Nommez une protéine représentative de chaque groupe.

V. Décrire la structure et la fonction des acides nucléiques.

  1. Précisez les éléments chimiques qui composent les nucléotides.
  2. Dessinez un diagramme annoté pour montrer la structure générale d'un nucléoside générique et d'un nucléotide générique.
  3. Pour l'adénosine triphosphate (ATP), décrivez :
    • Structure chimique.
    • Fonction dans les cellules.
    • Des caractéristiques chimiques importantes qui lui permettent de remplir sa fonction.
  4. Dessinez deux diagrammes annotés pour comparer et contraster la structure globale des deux principaux acides nucléiques trouvés dans les cellules humaines. Dans vos diagrammes, assurez-vous d'inclure les trois principaux composants structurels des nucléotides individuels.
  5. Comparez et contrastez la structure de l'ARN et de l'ADN. Pour les deux molécules, identifiez :
    • Le nom et la structure générale des monomères qui les composent.
    • Les bases azotées spécifiques présentes dans chacun.
    • La seule différence structurelle majeure entre une molécule d'ARN et une molécule d'ADN.
    • Le type de liaison qui maintient ensemble les doubles brins d'ADN.
    • La fonction principale dans les cellules humaines.

Les composés organiques sont généralement constitués de groupes d'atomes de carbone liés de manière covalente à l'hydrogène, généralement à l'oxygène, et souvent à d'autres éléments également. Créés par des êtres vivants, ils se trouvent partout dans le monde, dans les sols et les mers, les produits commerciaux et chaque cellule du corps humain. Les quatre types les plus importants pour la structure et la fonction humaines sont les glucides, les lipides, les protéines et les nucléotides. Avant d'explorer ces composés, vous devez d'abord comprendre la chimie du carbone.

La chimie du carbone: Ce qui rend les composés organiques omniprésents, c'est la chimie de leur noyau carboné. Rappelons que les atomes de carbone ont quatre électrons dans leur couche de valence et que la règle de l'octet dicte que les atomes ont tendance à réagir de manière à compléter leur couche de valence avec huit électrons. Les atomes de carbone ne complètent pas leurs couches de valence en donnant ou en acceptant quatre électrons. Au lieu de cela, ils partagent facilement des électrons via des liaisons covalentes.

Généralement, les atomes de carbone partagent avec d'autres atomes de carbone, formant souvent une longue chaîne carbonée appelée squelette carboné. Il est également possible que les atomes de carbone forment plus d'une liaison covalente les uns avec les autres et peuvent former des doubles liaisons et des triples liaisons.

Dans les composés organiques, les atomes de carbone peuvent partager des électrons avec l'hydrogène. Les groupements carbone et hydrogène sont appelés hydrocarbures. Si vous étudiez les figures de composés organiques dans le reste de ce chapitre, vous en verrez plusieurs avec des chaînes d'hydrocarbures dans une région du composé.

Le carbone peut partager des électrons avec l'oxygène ou l'azote ou d'autres atomes dans une région particulière d'un composé organique. De plus, les atomes auxquels les atomes de carbone se lient peuvent également faire partie d'un groupe fonctionnel. UNE groupe fonctionnel est un groupe d'atomes liés par de fortes liaisons covalentes et tendant à fonctionner dans des réactions chimiques comme une seule unité. Vous pouvez considérer les groupes fonctionnels comme des « cliques » étroitement unies dont les membres sont peu susceptibles d'être séparés. Cinq groupes fonctionnels sont importants dans la physiologie humaine, ce sont les groupes hydroxyle, carboxyle, amino, méthyle et phosphate (tableau 1).

Tableau 1 : Groupes fonctionnels importants en physiologie humaine
Groupe fonctionnel Formule chimique Importance
hydroxyle -OH Groupe polaire. Composants des quatre grandes classes de composés organiques abordés dans ce chapitre. Impliqué dans les réactions de synthèse de déshydratation et d'hydrolyse, et la liaison hydrogène.
Carboxyle -COOH Un composant des acides organiques discutés dans ce chapitre.
Aminé -NH2 Un composant de tous les acides aminés.
Méthyle -CH3 Un composant de tous les acides aminés.
Phosphate -PO4 2- Un composant de tous les phospholipides et nucléotides.

L'affinité du carbone pour la liaison covalente signifie que de nombreuses molécules organiques distinctes et relativement stables forment néanmoins facilement des molécules plus grosses et plus complexes. Toute grosse molécule est appelée macromolécule (macro- = « grand »), et les composés organiques de cette section correspondent tous à cette description. Cependant, certaines macromolécules sont constituées de plusieurs « copies » d'unités uniques appelées monomère (mono- = « un » -mer = « partie »). Comme les perles d'un long collier, ces monomères se lient par des liaisons covalentes pour former de longs polymères (poly- = « beaucoup »). Il existe de nombreux exemples de monomères et de polymères parmi les composés organiques.

Les monomères forment des polymères en s'engageant dans la synthèse par déshydratation (figure 1). Comme il a été noté précédemment, cette réaction entraîne la libération d'une molécule d'eau. Chaque monomère contribue : l'un cède un atome d'hydrogène (H) et l'autre cède un groupe hydroxyle (OH). Les polymères sont divisés en monomères par hydrolyse (-lyse = « rupture »). Les liaisons entre leurs monomères sont rompues, via le don d'une molécule d'eau, qui apporte un atome d'hydrogène à un monomère et un groupe hydroxyle à l'autre.

Les glucides: Un glucide est une molécule composée de carbone, d'hydrogène et d'oxygène dans la plupart des glucides, l'hydrogène et l'oxygène se trouvent dans les mêmes proportions relatives de deux à un que dans l'eau. En fait, la formule chimique d'une molécule « générique » de glucides est (CH2O)m. La structure contient également plusieurs groupes hydroxyle, ce qui rend les glucides polaires en termes de nature chimique.

Les glucides sont également appelés saccharides, un mot signifiant « sucres ». Trois formes sont importantes dans le corps. Les monosaccharides sont les monomères des glucides. Les disaccharides (di- = « deux ») sont constitués de deux monomères. Les polysaccharides sont les polymères et peuvent être constitués de centaines à des milliers de monomères.

Figure 1. Cinq monosaccharides importants. Différents groupes de monosaccharides sont définis par le nombre d'atomes de carbone dans leur structure moléculaire. Dans les exemples illustrés, les hexoses contiennent chacun six atomes de carbone dans leur structure moléculaire, tandis que les pentoses contiennent chacun cinq atomes de carbone.

1. Monosaccharides : Un monosaccharide est un monomère de glucides. Cinq monosaccharides sont importants dans le corps. Trois d'entre eux sont les sucres hexose, ainsi appelés parce qu'ils contiennent chacun six atomes de carbone. Ce sont le glucose, le fructose et le galactose (figure 1a). Les monosaccharides restants sont les deux sucres pentose, dont chacun contient cinq atomes de carbone : le ribose et le désoxyribose (figure 1b).

2. Disaccharides : Un disaccharide est une paire de monosaccharides. Les disaccharides sont formés par synthèse par déshydratation et la liaison qui les relie est appelée liaison glycosidique (glyco- = « sucre »). Trois disaccharides sont importants pour l'homme. Il s'agit du saccharose, communément appelé sucre de table lactose, ou sucre de lait et maltose, ou sucre de malt (Figure 2). Comme vous pouvez le voir d'après leurs noms communs, vous les consommez dans votre alimentation, mais votre corps ne peut pas les utiliser directement. Au lieu de cela, dans le tube digestif, ils sont divisés en leurs monosaccharides composants par hydrolyse.

Figure 2. Trois disaccharides importants. Les trois disaccharides importants sont formés par synthèse de déshydratation.

3. Polysaccharides : Les polysaccharides peuvent contenir de quelques à un millier ou plus de monosaccharides. Trois sont importants pour le corps (Figure 3) :

  • Les amidons sont des polymères de glucose. Ils se présentent sous forme de longues chaînes appelées amylose ou de chaînes ramifiées appelées amylopectine, qui sont toutes deux stockées dans des aliments à base de plantes et sont relativement faciles à digérer.
  • Le glycogène est également un polymère du glucose, mais il est stocké dans les tissus des animaux, notamment dans les muscles et le foie. Il n'est pas considéré comme un glucide alimentaire car très peu de glycogène reste dans les tissus animaux après l'abattage, cependant, le corps humain stocke l'excès de glucose sous forme de glycogène, encore une fois, dans les muscles et le foie.
  • La cellulose, un polysaccharide qui est le composant principal de la paroi cellulaire des plantes vertes, est le composant des aliments végétaux appelé « fibre ». Chez l'homme, la cellulose/fibre n'est pas digestible, cependant, les fibres alimentaires ont de nombreux avantages pour la santé. Il vous aide à vous sentir rassasié afin que vous mangiez moins, il favorise un tube digestif sain et une alimentation riche en fibres est censée réduire le risque de maladie cardiaque et éventuellement de certaines formes de cancer.

4. Fonctions des glucides : Le corps obtient des glucides à partir d'aliments à base de plantes. Les céréales, les fruits, les légumineuses et autres légumes fournissent la plupart des glucides dans l'alimentation humaine, bien que le lactose se trouve dans les produits laitiers. Les polysaccharides tels que l'amidon et divers monosaccharides et disaccharides jouent un rôle en tant que source d'énergie primaire, en particulier le glucose qui est le principal monosaccharide utilisé dans le corps. De courtes chaînes de saccharides peuvent également être utilisées pour former le glycocalyx (décrit dans une unité ultérieure). Le corps est également capable de stocker du glucose dans le corps sous forme de glycogène (un polysaccharide).

Enfin, les sucres pentoses sont des composants structurels essentiels de l'ATP et des nucléotides qui composent l'ARN et l'ADN.

Lipides: UNE lipide fait partie d'un groupe très diversifié de composés constitués principalement d'hydrocarbures. Les quelques atomes d'oxygène qu'ils contiennent se trouvent souvent à la périphérie de la molécule. Leurs hydrocarbures non polaires rendent tous les lipides hydrophobes. Dans l'eau, les lipides ne forment pas une vraie solution, mais ils peuvent former une émulsion, terme désignant un mélange de solutions qui ne se mélangent pas bien.

1. Triglycérides : Un triglycéride est l'un des groupes de lipides alimentaires les plus courants et le type le plus abondant dans les tissus corporels. Ce composé, communément appelé graisse, est formé par liaison covalente entre deux types de molécules (Figure 4) :

  • Un squelette de glycérol se compose de trois atomes de carbone, chacun lié à un groupe hydroxyle.
  • Trois acides gras, de longues chaînes d'hydrocarbures avec un groupe carboxyle et un groupe méthyle aux extrémités opposées, s'étendent de chacun des carbones du glycérol. Ces chaînes hydrocarbonées sont formées de liaisons non polaires, ce qui les rend hydrophobes en termes de nature chimique.

Les triglycérides se forment par synthèse par déshydratation. Le glycérol cède des atomes d'hydrogène à partir de ses groupes hydroxyle à chaque liaison, et le groupe carboxyle sur chaque chaîne d'acide gras cède un groupe hydroxyle. Au total, trois molécules d'eau sont ainsi libérées.

Les chaînes d'acides gras qui n'ont aucune double liaison carbone sur leur longueur et qui contiennent donc le nombre maximal d'atomes d'hydrogène sont appelées acides gras saturés. Ces chaînes droites et rigides s'entassent étroitement et sont solides ou semi-solides à température ambiante (Figure 5a). Le beurre et le saindoux en sont des exemples, tout comme la graisse trouvée sur un steak ou dans votre propre corps. En revanche, les acides gras avec une double liaison carbone sont coudés au niveau de cette liaison (Figure 5b). Ces acides gras monoinsaturés sont donc incapables de s'agglomérer étroitement et sont liquides à température ambiante. Les acides gras polyinsaturés contiennent au moins deux doubles liaisons carbone et sont également liquides à température ambiante. Les huiles végétales telles que l'huile d'olive contiennent généralement des acides gras mono- et polyinsaturés.

Figure 4. Triglycérides. Les triglycérides sont composés de trois acides gras liés au glycérol via la synthèse de déshydratation. Notez que le glycérol cède des atomes d'hydrogène individuels et que les groupes carboxyle de chaque acide gras cèdent un groupe hydroxyle. Figure 5. Formes d'acides gras. Le niveau de saturation d'un acide gras affecte sa forme. (a) Les chaînes d'acides gras saturés sont droites. (b) Les chaînes d'acides gras insaturés sont coudées.

En tant que groupe, les triglycérides sont une source de carburant majeure pour le corps et sont utilisés lorsque les stockages de glucose sont faibles ou pendant des conditions de jeûne prolongées. Les triglycérides alimentent également une activité physique longue et lente comme le jardinage ou la randonnée, et contribuent un pourcentage modeste d'énergie pour une activité physique vigoureuse. Les graisses alimentaires aident également à l'absorption et au transport des vitamines liposolubles non polaires A, D, E et K. De plus, la graisse corporelle stockée protège et amortit les os et les organes internes du corps, et agit comme un isolant pour retenir la chaleur corporelle.

Les acides gras sont également des composants des glycolipides, qui sont des composés sucre-graisse présents dans la membrane cellulaire. Les lipoprotéines sont des composés dans lesquels les triglycérides hydrophobes sont emballés dans des enveloppes protéiques pour le transport dans les fluides corporels.

2. Phospholipides : Comme son nom l'indique, un phospholipide est une liaison entre le composant glycérol d'un lipide et une molécule de phosphore. En fait, les phospholipides ont une structure similaire aux triglycérides. Cependant, au lieu d'avoir trois acides gras, un phospholipide est généré à partir d'un diglycéride, un glycérol avec seulement deux chaînes d'acides gras (Figure 6). Le troisième site de liaison sur le glycérol est occupé par le groupe phosphate, qui à son tour est attaché à une région polaire « tête » de la molécule. Rappelons que les triglycérides sont apolaires et hydrophobes. Ceci est toujours valable pour la partie acide gras d'un composé phospholipidique. Cependant, la tête d'un phospholipide contient des charges sur les groupements phosphate, ainsi que sur l'atome d'azote. Ces charges rendent la tête phospholipidique hydrophile. Par conséquent, on dit que les phospholipides ont des queues hydrophobes, contenant les acides gras neutres, et des têtes hydrophiles, contenant les groupes phosphate chargés et l'atome d'azote. Phospholipides pour la bicouche phospholipidique, qui est à la base de la structure des membranes cellulaires.

Figure 6. Autres lipides importants. (a) Les phospholipides sont composés de deux acides gras, du glycérol et d'un groupe phosphate. (b) Les stérols sont des lipides en forme d'anneau. Montré ici est le cholestérol.

3. Stéroïdes : Un composé stéroïde (appelé stérol) a pour fondement un ensemble de quatre cycles hydrocarbonés liés à une variété d'autres atomes et molécules (voir la figure 6b). Bien que les plantes et les animaux synthétisent des stérols, le type qui apporte la contribution la plus importante à la structure et à la fonction humaines est le cholestérol, qui est synthétisé par le foie chez les humains et les animaux et est également présent dans la plupart des aliments d'origine animale. Comme les autres lipides, les hydrocarbures du cholestérol le rendent hydrophobe cependant, il possède une tête hydroxyle polaire qui est hydrophile. Le cholestérol est un composant important des acides biliaires, des composés qui aident à émulsionner les graisses alimentaires. Le cholestérol est également un élément constitutif de nombreuses hormones, des molécules de signalisation que le corps libère pour réguler les processus sur des sites distants.

Protéines : Vous pouvez associer les protéines au tissu musculaire, mais en fait, les protéines sont des composants essentiels de tous les tissus et organes. UNE protéine est une molécule organique composée d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Les protéines comprennent la kératine dans l'épiderme de la peau qui protège les tissus sous-jacents, le collagène présent dans le derme de la peau, dans les os et dans les méninges qui recouvrent le cerveau et la moelle épinière. Les protéines sont également des composants de nombreux produits chimiques fonctionnels du corps, y compris les enzymes digestives dans le tube digestif, les anticorps, les neurotransmetteurs que les neurones utilisent pour communiquer avec d'autres cellules et les hormones à base de peptides qui régulent certaines fonctions du corps (par exemple, l'hormone de croissance ). Alors que les glucides et les lipides sont composés d'hydrocarbures et d'oxygène, toutes les protéines contiennent également de l'azote (N) et beaucoup contiennent du soufre (S), en plus du carbone, de l'hydrogène et de l'oxygène, dans des proportions variables selon la structure.

1. Microstructure des protéines : Les protéines sont des polymères constitués de monomères azotés appelés acides aminés. Un acide aminé est une molécule composée d'un groupe amino et d'un groupe carboxyle, ainsi que d'une chaîne latérale variable. Seulement 20 acides aminés différents contribuent à presque toutes les milliers de protéines différentes importantes dans la structure et la fonction humaines. Les protéines corporelles contiennent une combinaison unique de quelques dizaines à quelques centaines de ces 20 monomères d'acides aminés. Tous ces 20 acides aminés partagent une structure similaire (figure 7). Tous sont constitués d'un atome de carbone central auquel sont liés les éléments suivants :

  • un atome d'hydrogène
  • un groupe amino alcalin (basique) NH2 (voir tableau 1)
  • un groupe carboxyle acide COOH (voir tableau 1)
  • un groupe variable

Notez que tous les acides aminés contiennent à la fois un acide (le groupe carboxyle) et une base (le groupe amino) (amine = « contenant de l'azote »). Ce qui distingue les 20 acides aminés les uns des autres, c'est leur groupe variable, qui se réfère les uns aux autres, c'est leur groupe variable, qui est appelé chaîne latérale ou groupe R. Ce groupe peut varier en taille et peut être polaire ou non polaire, donnant à chaque acide aminé ses caractéristiques uniques.

Figure 7. Structure d'un acide aminé. La chaîne latérale, désignée par “R”, diffère entre des acides aminés spécifiques et est composée d'un ou plusieurs atomes d'hydrogène, de carbone, d'oxygène, d'azote et/ou de soufre.

Les acides aminés se joignent via la synthèse de déshydratation pour former des polymères protéiques (Figure 8). La liaison unique qui maintient les acides aminés ensemble s'appelle un liaison peptidique. Une liaison peptidique est une liaison covalente entre deux acides aminés qui se forme par synthèse par déshydratation. Un peptide, en fait, est une chaîne très courte d'acides aminés. Les brins contenant moins d'environ 100 acides aminés sont généralement appelés polypeptides plutôt que protéines.

Le corps est capable de synthétiser la plupart des acides aminés à partir des composants d'autres molécules, cependant, certains ne peuvent pas être synthétisés et doivent être consommés dans l'alimentation. Ceux-ci sont connus comme les acides aminés essentiels.

Figure 8. Liaison peptidique. Différents acides aminés se réunissent pour former des peptides, des polypeptides ou des protéines via la synthèse par déshydratation. Les liaisons entre les acides aminés sont des liaisons peptidiques.

2. Forme des protéines : La forme d'une protéine est essentielle à sa fonction, qui est fondamentalement déterminée par la séquence d'acides aminés qui la compose (Figure 9a). La séquence est appelée la structure primaire de la protéine.

Bien que certains polypeptides existent sous forme de chaînes linéaires, la plupart sont tordus ou repliés en des structures secondaires plus complexes qui se forment lorsque la liaison se produit entre des acides aminés ayant des propriétés différentes dans différentes régions du polypeptide.

La structure secondaire des protéines se replie en une forme tridimensionnelle compacte, appelée structure tertiaire de la protéine (figure 9c). Souvent, deux ou plusieurs polypeptides séparés se lient pour former une protéine encore plus grande avec une structure quaternaire (figure 9d). Les sous-unités polypeptidiques formant une structure quaternaire peuvent être identiques ou différentes. Par exemple, l'hémoglobine, la protéine présente dans les globules rouges, est composée de quatre polypeptides tertiaires, dont deux sont appelés chaînes alpha et deux sont appelés chaînes bêta.

Figure 9. La forme des protéines. (a) La structure primaire est la séquence d'acides aminés qui composent la chaîne polypeptidique. (b) La structure secondaire, qui peut prendre la forme d'une hélice alpha ou d'une feuille plissée bêta, est maintenue par des liaisons hydrogène entre les acides aminés dans différentes régions du brin polypeptidique d'origine. (c) La structure tertiaire se produit à la suite d'un pliage et d'une liaison supplémentaires de la structure secondaire. (d) La structure quaternaire résulte d'interactions entre deux ou plusieurs sous-unités tertiaires. L'exemple montré ici est l'hémoglobine, une protéine des globules rouges qui transporte l'oxygène vers les tissus du corps.

3. Fonctions des protéines :

Les protéines dans le corps ont une variété de fonctions. Certaines protéines sont utilisées pour mouvement, de la contraction des cellules musculaires (actine et myosine) jusqu'au transport intracellulaire (par exemple l'actine). Certaines protéines sont également utilisées pour fournir un cadre structurel ou soutien mécanique des tissus conjonctifs (p. ex. collagène, kératine, élastine), des cellules individuelles (p. ex. titine) et des membranes plasmiques (p. ex. spectrine, dystrophine). Certaines protéines appelées enzymes, introduites plus tôt comme catalyseurs de protéines, jouent un rôle dans action catalytique (par exemple, ATP synthase, etc.) pour accélérer les réactions chimiques dans le corps.

Certaines protéines sont utilisées pour transport des molécules spécifiques (par exemple des hormones ou des gaz) ou des ions (par exemple du fer ou du calcium) dans le sang. Les protéines de l'hémoglobine emballées dans les globules rouges par exemple (Figure 9d) sont utilisées pour transporter les molécules d'oxygène gazeux des poumons vers d'autres cellules du corps. D'autres (par exemple, l'albumine, l'hémoglobine) peuvent aider réguler le pH des fluides corporels en fonctionnant de manière réversible comme des acides ou des bases, agissant ainsi comme des tampons. Certaines protéines agissent comme des hormones pour réguler le métabolisme, et sont appelées hormones peptidiques ou hormones protéiques (par exemple insuline, hormone de croissance, ocytocine). D'autres sont habitués à défendre le corps contre les substances étrangères, y compris les agents pathogènes envahissants et les toxines (par exemple, les anticorps, les protéines du complément). Enfin, certaines protéines appelées chaperons moléculaires (par exemple, les protéines de choc thermique, etc.) sont essentielles à la production d'autres protéines et à la décomposition appropriée des protéines endommagées.

Comme indiqué précédemment, les composants basiques et acides permettent aux protéines de fonctionner comme des tampons dans le maintien de l'équilibre acido-basique, mais ils aident également à réguler l'équilibre fluide-électrolyte. Les protéines attirent les fluides, et une concentration saine de protéines dans le sang, les cellules et les espaces entre les cellules aide à assurer un équilibre des fluides dans ces différents « compartiments ». De plus, les protéines de la membrane cellulaire aident à transporter les électrolytes à l'intérieur et à l'extérieur de la cellule, maintenant ces ions dans un équilibre sain. Comme les lipides, les protéines peuvent se lier aux glucides. Ils peuvent ainsi produire des glycoprotéines ou des protéoglycanes, qui ont tous deux de nombreuses fonctions dans l'organisme.

Le corps peut utiliser les protéines pour produire de l'énergie lorsque l'apport en glucides et en graisses est insuffisant et que les réserves de glycogène et de tissu adipeux s'épuisent. Cependant, comme il n'y a pas de site de stockage pour les protéines à l'exception des tissus fonctionnels, l'utilisation de protéines pour l'énergie provoque une dégradation des tissus et entraîne une atrophie corporelle.

Nucléotides et acides nucléiques : Le quatrième type de composé organique important pour la structure et la fonction humaines sont les nucléotides (figure 12). Un nucléotide fait partie d'une classe de composés organiques composée de trois sous-unités :

  • un ou plusieurs groupes phosphate
  • un sucre pentose : soit le désoxyribose, soit le ribose
  • une base azotée : adénine, cytosine, guanine, thymine ou uracile

Les nucléotides peuvent être assemblés en acides nucléiques (ADN ou ARN) ou le composé énergétique adénosine triphosphate.

1. L'adénosine triphosphate: Le nucléotide adénosine triphosphate (ATP) est composé d'un sucre ribose, d'une base adénine et de trois groupes phosphate (figure 10). L'ATP est classé comme un composé à haute énergie car les deux liaisons covalentes reliant ses trois phosphates stockent une quantité importante d'énergie potentielle. Dans le corps, l'énergie libérée par ces liaisons à haute énergie aide à alimenter les activités du corps, de la contraction musculaire au transport de substances dans et hors des cellules jusqu'aux réactions chimiques anabolisantes.

Lorsqu'un groupe phosphate est clivé de l'ATP, les produits sont l'adénosine diphosphate (ADP) et

phosphate inorganique (Pi). Cette réaction d'hydrolyse peut s'écrire :

ATP + H2O → ADP + Pi + énergie

L'élimination d'un deuxième phosphate laisse l'adénosine monophosphate (AMP) et deux groupes phosphate. Encore une fois, ces réactions libèrent également l'énergie qui avait été stockée dans les liaisons phosphate-phosphate. Ils sont également réversibles, comme lorsque l'ADP subit une phosphorylation. Phosphorylation est l'addition d'un groupe phosphate à un composé organique, dans ce cas, résultant en ATP. Dans de tels cas, le même niveau d'énergie qui avait été libéré lors de l'hydrolyse doit être réinvesti pour alimenter la synthèse de déshydratation.

Figure 10. Structure de l'adénosine triphosphate (ATP). L'adénosine est un nucléoside auquel peuvent être attachés un (mono-), deux (di-) ou trois (tri-) groupes phosphate.

Les cellules peuvent également transférer un groupe phosphate de l'ATP à un autre composé organique. Par exemple, lorsque le glucose pénètre pour la première fois dans une cellule, un groupe phosphate est transféré de l'ATP, formant du phosphate de glucose (C6H12O6-P) et ADP. Une fois que le glucose est phosphorylé de cette manière, il peut être stocké sous forme de glycogène ou métabolisé pour produire de l'énergie immédiate.

2. Acides nucléiques: Les acides nucléiques diffèrent par leur type de sucre pentose. Acide désoxyribonucléique (ADN) est un nucléotide qui stocke l'information génétique. L'ADN contient du désoxyribose plus un groupe phosphate et une base azotée. Les bases de l'ADN peuvent être l'adénine, la cytosine, la guanine et la thymine. Acide ribonucléique (ARN) est un nucléotide contenant du ribose qui aide à manifester le code génétique sous forme de protéine. L'ARN contient du ribose, un groupe phosphate et une base azotée, mais les bases de l'ARN sont l'adénine, la cytosine, la guanine et l'uracile. (Illustration 11)

Les liaisons formées par la synthèse de déshydratation entre le sucre pentose d'un monomère d'acide nucléique et le groupe phosphate d'un autre forment une « épine dorsale », à partir de laquelle les bases azotées des composants font saillie. Dans l'ADN, deux de ces squelettes se fixent à leurs bases saillantes via des liaisons hydrogène.Ceux-ci se tordent pour former une forme connue sous le nom de double hélice (Figure 12). La séquence de bases contenant de l'azote dans un brin d'ADN forme les gènes qui agissent comme un code moléculaire instruisant les cellules dans l'assemblage des acides aminés en protéines. Les humains ont près de 22 000 gènes dans leur ADN, enfermés dans les 46 chromosomes à l'intérieur du noyau de chaque cellule (sauf les globules rouges qui perdent leur noyau au cours du développement). Ces gènes portent le code génétique pour construire son corps et sont uniques pour chaque individu, à l'exception des jumeaux identiques.

Figure 11. Nucléotides. (a) Les éléments constitutifs de tous les nucléotides sont un ou plusieurs groupes phosphate, un sucre pentose et une base contenant de l'azote. (b) Les bases azotées des nucléotides. (c) Les deux sucres pentoses de l'ADN et de l'ARN.

En revanche, l'ARN est constitué d'un seul brin de squelette sucre-phosphate parsemé de bases. L'ARN messager (ARNm) est créé pendant la synthèse des protéines pour transporter les instructions génétiques de l'ADN aux usines de fabrication de protéines de la cellule dans le cytoplasme, les ribosomes.

Figure 12. ADN. Dans la double hélice d'ADN, deux brins se fixent via des liaisons hydrogène entre les bases des nucléotides composants. Regardez cette vidéo des Amoeba Sisters pour en savoir plus sur les biomolécules ! Lien direct : https://youtu.be/YO244P1e9QM


Nucléotides

Le quatrième type de composé organique important pour la structure et la fonction humaines sont les nucléotides (figure 11). UNE nucléotide fait partie d'une classe de composés organiques composée de trois sous-unités :

  • un ou plusieurs groupes phosphate
  • un sucre pentose : soit le désoxyribose, soit le ribose
  • une base azotée : adénine, cytosine, guanine, thymine ou uracile

Les nucléotides peuvent être assemblés en acides nucléiques (ADN ou ARN) ou le composé énergétique adénosine triphosphate.

Figure 11. Nucléotides. (a) Les éléments constitutifs de tous les nucléotides sont un ou plusieurs groupes phosphate, un sucre pentose et une base contenant de l'azote. (b) Les bases azotées des nucléotides. (c) Les deux sucres pentoses de l'ADN et de l'ARN.

Acides nucléiques

Les acides nucléiques diffèrent par leur type de sucre pentose. Acide désoxyribonucléique (ADN) est un nucléotide qui stocke l'information génétique. L'ADN contient du désoxyribose (ainsi appelé parce qu'il contient un atome d'oxygène de moins que le ribose) plus un groupe phosphate et une base azotée. Les « choix » de base pour l'ADN sont l'adénine, la cytosine, la guanine et la thymine. Acide ribonucléique (ARN) est un nucléotide contenant du ribose qui aide à manifester le code génétique sous forme de protéine. L'ARN contient du ribose, un groupe phosphate et une base azotée, mais les « choix » de base pour l'ARN sont l'adénine, la cytosine, la guanine et l'uracile.

Figure 12. ADN. Dans la double hélice d'ADN, deux brins se fixent via des liaisons hydrogène entre les bases des nucléotides composants.

Les bases azotées adénine et guanine sont classées comme purines. UNE purine est une molécule contenant de l'azote avec une structure à double cycle, qui accueille plusieurs atomes d'azote. Les bases cytosine, thymine (présente uniquement dans l'ADN) et uracile (présente uniquement dans l'ARN) sont des pyramidines. UNE pyramide est une base contenant de l'azote avec une structure cyclique unique

Les liaisons formées par la synthèse de déshydratation entre le sucre pentose d'un monomère d'acide nucléique et le groupe phosphate d'un autre forment une « épine dorsale », à partir de laquelle les bases azotées des composants font saillie. Dans l'ADN, deux de ces squelettes se fixent à leurs bases saillantes via des liaisons hydrogène. Ceux-ci se tordent pour former une forme connue sous le nom de double hélice (Figure 12). La séquence de bases contenant de l'azote dans un brin d'ADN forme les gènes qui agissent comme un code moléculaire instruisant les cellules dans l'assemblage des acides aminés en protéines. Les humains ont près de 22 000 gènes dans leur ADN, enfermés dans les 46 chromosomes à l'intérieur du noyau de chaque cellule (sauf les globules rouges qui perdent leur noyau au cours du développement). Ces gènes portent le code génétique pour construire son corps et sont uniques pour chaque individu, à l'exception des jumeaux identiques.

En revanche, l'ARN est constitué d'un seul brin de squelette sucre-phosphate parsemé de bases. L'ARN messager (ARNm) est créé pendant la synthèse des protéines pour transporter les instructions génétiques de l'ADN aux usines de fabrication de protéines de la cellule dans le cytoplasme, les ribosomes.

L'adénosine triphosphate

Le nucléotide adénosine triphosphate (ATP) est composé d'un sucre ribose, d'une base adénine et de trois groupes phosphate (figure 13). L'ATP est classé comme un composé à haute énergie car les deux liaisons covalentes reliant ses trois phosphates stockent une quantité importante d'énergie potentielle. Dans le corps, l'énergie libérée par ces liaisons à haute énergie aide à alimenter les activités du corps, de la contraction musculaire au transport de substances dans et hors des cellules jusqu'aux réactions chimiques anabolisantes.

Figure 13. Structure de l'adénosine triphosphate (ATP)

Lorsqu'un groupe phosphate est clivé de l'ATP, les produits sont l'adénosine diphosphate (ADP) et le phosphate inorganique (Pje). Cette réaction d'hydrolyse peut s'écrire :

L'élimination d'un deuxième phosphate laisse l'adénosine monophosphate (AMP) et deux groupes phosphate. Encore une fois, ces réactions libèrent également l'énergie qui avait été stockée dans les liaisons phosphate-phosphate. Ils sont également réversibles, comme lorsque l'ADP subit une phosphorylation. Phosphorylation est l'addition d'un groupe phosphate à un composé organique, dans ce cas, résultant en ATP. Dans de tels cas, le même niveau d'énergie qui avait été libéré lors de l'hydrolyse doit être réinvesti pour alimenter la synthèse de déshydratation.

Les cellules peuvent également transférer un groupe phosphate de l'ATP à un autre composé organique. Par exemple, lorsque le glucose pénètre pour la première fois dans une cellule, un groupe phosphate est transféré de l'ATP, formant du phosphate de glucose (C6H12O6-P) et ADP. Une fois que le glucose est phosphorylé de cette manière, il peut être stocké sous forme de glycogène ou métabolisé pour produire de l'énergie immédiate.


AS Biologie

Il existe 20 types différents d'acides aminés. Dans une chaîne polypeptidique, il y a en moyenne 400 acides aminés, l'ordre de ceux-ci dictera de quel type de protéine il s'agit, et donc quelle est sa fonction.

Structure générale d'un acide aminé
NH2 sur la gauche est le groupe amine.

Structure générale d'un acide aminé
Structure primaire d'une protéine
Les acides aminés se réunissent par une réaction de condensation : cela produit de l'eau et une liaison peptidique (ligne rouge.) L'oxygène et l'hydrogène d'un acide aminé, se lient à l'hydrogène d'un autre formant H2O (eau.) Cela laisse le carbone de l'un et de l'azote de l'autre libre de faire une autre liaison une liaison peptidique les uns aux autres.
Lorsque cela est fait à environ 400 acides aminés consécutivement, une chaîne polypeptidique est formée (c'est la structure primaire d'une protéine.)
O = CNH est une liaison peptidique alors que CN est la liaison peptidique.
Produits d'une réaction de condensation entre deux acides aminés
Structure secondaire d'une protéine
Les chaînes polypeptidiques se lient pour former des hélices alpha ou des feuilles plissées bêta.
Dans ces structures, tous les quatre acides aminés ont une liaison hydrogène, c'est une liaison faible entre le H positif (du NH) et le O négatif (du CO.)
oregonstate.edu

Structure tertiaire d'une protéine
La structure secondaire est tordue et pliée en une structure encore plus complexe.
Cela peut être tenu ensemble de diverses manières :


Structure des protéines

  • Composition : Les protéines sont constituées d'une chaîne de ≥ 50 acides aminés (AA) reliés par de multiples liaisons peptidiques (chaîne polypeptidique).
    • Peptide : une chaîne d'AA connectés
    • Liaison peptidique : Une liaison covalente (–CO–NH–) se forme lorsque le groupe carboxyle (COOH) d'un AA réagit avec le groupe amino (NH2) d'un autre AA et provoque la libération d'un H2Molécule O (c'est-à-dire une réaction de condensation).
    • Structure primaire : la séquence des AA dans la chaîne polypeptidique
    • Structure secondaire : structure repliée formée sur la base du modèle de liaisons H + entre des parties de la même chaîne polypeptidique (par exemple, l'hélice et les feuilles β )
    • Structure tertiaire : disposition tridimensionnelle des structures secondaires et primaires de la même chaîne polypeptidique, déterminée par différents types d'interaction entre les chaînes latérales AA
    • Structure quaternaire : arrangement tridimensionnel de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques individuelles (sous-unités) dans un complexe multi-sous-unités (c'est-à-dire multimère)
    • Pour les structures tertiaires et quaternaires, repliement entraîné par des interactions hydrophobes, des liaisons H+, des ponts salins, des liaisons disulfure
    • Un repliement correct des protéines doit se produire pour qu'une protéine soit fonctionnelle (voir l'article sur la traduction et la synthèse des protéines)

    Résumé

    La combinaison polyvalente de purification par affinité et de spectrométrie de masse (AP-MS) a récemment été appliquée à la caractérisation détaillée de nombreux complexes protéiques et de grands réseaux d'interaction protéique. La combinaison de l'AP-MS avec d'autres techniques, telles que le fractionnement biochimique, la mesure de la masse intacte et la réticulation chimique, peut aider à déchiffrer l'organisation supramoléculaire des complexes protéiques. L'AP-MS peut également être combinée avec des approches de protéomique quantitative pour mieux comprendre la dynamique de l'assemblage des complexes protéines.


    Abel, S., Geltinger, B., Heinrich, N., Michl, D., Klose, A., Beyermann, M., et al. (2014). Semisynthèse et optimisation de mimes de récepteurs couplés aux protéines G. J. Pept. Sci. 20, 831�. doi: 10.1002/psc.2680

    Albert, J.S. et Hamilton, A.D. (1995). Stabilisation des domaines hélicoïdaux dans les peptides courts à l'aide d'interactions hydrophobes. Biochimie 34, 984�. doi: 10.1021/bi00003a033

    Aravinda, S., Shamala, N., Rajkishore, R., Gopi, H. N. et Balaram, P. (2002). Un peptide en épingle à cheveux bêta cristallin nucléé par un tour bêta Aib-D-Ala de type I : preuve d'interactions aromatiques croisées. Angew. Chem. Int. Éd. Anglais 41, 3863�. doi:10.1002/1521-3773(20021018)41:20�::AID-ANIE3863ϣ.0.CO2-A

    Arts, E. J. et Hazuda, D. J. (2012). Traitement antirétroviral du VIH-1. Harb de printemps froid. Perspective. Méd. 2, a007161. doi: 10.1101/cshperspect.a007161

    Bachmann, A., Wildemann, D., Praetorius, F., Fischer, G. et Kiefhaber, T. (2011). Cartographie des interactions du squelette et des chaînes latérales dans l'état de transition d'une réaction de repliement et de liaison de protéines couplées. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 108, 3952�. doi: 10.1073/pnas.1012668108

    Barderas, R., Desmet, J., Timmerman, P., Meloen, R. et Casal, J. I. (2008a). Maturation d'affinité des anticorps assistée par modélisation in silico. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 105, 9029�. doi: 10.1073/pnas.0801221105

    Barderas, R., Shochat, S., Timmerman, P., Hollestelle, M.J., Martinez-Torrecuadrada, J.L., Hoppener, J.W., et al. (2008b). Conception d'anticorps pour l'inhibition de l'activité de la gastrine dans les lignées cellulaires tumorales. Int. J. Cancer 122, 2351&# x020132359. doi:10.1002/ijc.23395

    Beharry, A.A., et Woolley, G.A. (2011). Photocommutateurs d'azobenzène pour les biomolécules. Chem. Soc. Tour. 40, 4422�. doi: 10.1039/c1cs15023e

    Berman, H.M., Westbrook, J., Feng, Z., Gilliland, G., Bhat, T.N., Weissig, H., et al. (2000). La banque de données sur les protéines. Acides nucléiques Res. 28, 235�. doi: 10.1093/nar/28.1.235

    Berthelmann, A., Lach, J., Grawert, M. A., Groll, M. et Eichler, J. (2014). Échafaudages polyvalents C(3)-symétriques et leur utilisation pour la stabilisation covalente du trimère foldon. Org. Biomol. Chem. 12, 2606&# x020132614. doi: 10.1039/c3ob42251h

    Bianchi, E., Finotto, M., Ingallinella, P., Hrin, R., Carella, A.V., Hou, X.S., et al. (2005). La stabilisation covalente des spirales enroulées de la région gp41 N du VIH produit des inhibiteurs extrêmement puissants et larges de l'infection virale. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 102, 12903�. doi: 10.1073/pnas.0502449102

    Bianchi, E., Joyce, J.G., Miller, M.D., Finnefrock, A.C., Liang, X., Finotto, M., et al. (2010). La vaccination avec des mimétiques peptidiques de l'intermédiaire de fusion pré-épingle gp41 produit des antisérums neutralisants contre les isolats du VIH-1. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 107, 10655�. doi: 10.1073/pnas.1004261107

    Bifulco, K., Longanesi-Cattani, I., Gargiulo, L., Maglio, O., Cataldi, M., De Rosa, M., et al. (2008). Antagoniste du récepteur de l'urokinase qui inhibe la migration cellulaire en bloquant le récepteur du formyl peptide. FEBS Lett. 582, 1141&# x020131146. doi:10.1016/j.febslet.2008.03.001

    Blackwell, H.E. et Grubbs, R.H. (1998). Synthèse hautement efficace d'hélices peptidiques réticulées de manière covalente par métathèse de fermeture de cycle. Ange. Chem. Int. Éd. 37, 3281�. doi: 10.1002/(SICI)1521-3773(19981217)37:23�::AID-ANIE3281ϣ.0.CO2-V

    Boots, L.J., Mckenna, P.M., Arnold, B.A., Keller, P.M., Gorny, M.K., Zolla-Pazner, S., et al. (1997). Les anticorps monoclonaux humains anti-virus de l'immunodéficience humaine de type 1 qui se lient à des épitopes discontinus dans les glycoprotéines virales peuvent identifier des mimotopes à partir de bibliothèques de présentation de peptides phagiques recombinants. SIDA Rés. Hum. Rétrovirus 13, 1549&# x020131559. doi: 10.1089/aid.1997.13.1549

    Bourne, H.R., Sanders, D.A. et Mccormick, F. (1990). La superfamille GTPase : un commutateur conservé pour diverses fonctions cellulaires. La nature 348, 125&# x02013132. doi:10.1038/348125a0

    Branco, M.C., Sigano, D.M. et Schneider, J.P. (2011). Matériaux issus de l'assemblage de peptides : vers le traitement du cancer et des maladies transmissibles. Cour. Avis. Chem. Biol. 15, 427�. doi:10.1016/j.cbpa.2011.03.021

    Brown, C.J., Quah, S.T., Jong, J., Goh, A.M., Chiam, P.C., Khoo, K.H., et al. (2013). Peptides agrafés avec une puissance et une spécificité améliorées qui activent p53. ACS Chem. Biol. 8, 506&# x02013512. doi: 10.1021/cb3005148

    Bullock, B.N., Jochim, A.L. et Arora, P.S. (2011). Évaluation des interfaces de protéines hélicoïdales pour la conception d'inhibiteurs. Confiture. Chem. Soc. 133, 14220�. doi: 10.1021/ja206074j

    Bunschoten, A., Ippel, J.H., Kruijtzer, J.A., Feitsma, L., De Haas, C.J., Liskamp, ​​R.M., et al. (2011). Un imitateur peptidique de la protéine inhibitrice de la chimiotaxie de Staphylococcus aureus: vers le développement de nouveaux composés anti-inflammatoires. Acides aminés 40, 731&# x02013740. doi:10.1007/s00726-010-0711-3

    Burgess, N.C., Sharp, T.H., Thomas, F., Wood, C.W., Thomson, A.R., Zaccai, N.R., et al. (2015). Conception modulaire de nanotubes à base de peptides auto-assemblés. Confiture. Chem. Soc. 137, 10554&# x0201310562. doi: 10.1021/jacs.5b03973

    Burton, D.R., Poignard, P., Stanfield, R.L. et Wilson, I.A. (2012). Les anticorps largement neutralisants offrent de nouvelles perspectives pour contrer des virus hautement diversifiés sur le plan antigénique. Science 337, 183&# x02013186. doi:10.1126/science.1225416

    Cai, L., Gochin, M. et Liu, K. (2011). Biochimie et biophysique des interactions membranaires du VIH-1 gp41 – et implications pour la fusion de cellules virales et la conception d'inhibiteurs de fusion à médiation par la protéine d'enveloppe du VIH-1. Cour. Sommet. Méd. Chem. 11, 2959&# x020132984. doi:10.2174/156802611798808497

    Carriero, M.V., Longanesi-Cattani, I., Bifulco, K., Maglio, O., Lista, L., Barbieri, A., et al. (2009). Conception basée sur la structure d'un peptide dérivé du récepteur de l'activateur du plasminogène de type urokinase inhibant la migration cellulaire et les métastases pulmonaires. Mol. Cancer là-bas. 8, 2708�. doi:10.1158/1535-7163.MCT-09-0174

    Chamorro, C., Kruijtzer, J. A., Farsaraki, M., Balzarini, J. et Liskamp, ​​R. M. (2009). Une approche générale pour la synthèse en phase solide non-stop de boucles échafaudées TAC vers des imitateurs de protéines contenant des épitopes discontinus. Chem. Commun. (Camb) 7, 821�. doi: 10.1039/B817357E

    Chan, D.C., Fass, D., Berger, J.M. et Kim, P.S. (1997). Structure centrale de gp41 de la glycoprotéine d'enveloppe du VIH. Cellule 89, 263�. doi:10.1016/S0092-8674(00)80205-6

    Chang, Y. S., Graves, B., Guerlavais, V., Tovar, C., Packman, K., To, K. H., et al. (2013). Développement de médicaments à base de peptides alpha-hélicoïdaux agrafés : un puissant inhibiteur double de MDM2 et de MDMX pour le traitement du cancer p53-dépendant. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 110, E3445�. doi: 10.1073/pnas.1303002110

    Cheng, R.P., Gellman, S.H. et Degrado, W.F. (2001). bêta-Peptides : de la structure à la fonction. Chem. Tour. 101, 3219�. doi: 10.1021/cr000045i

    Cherfils, J., et Zeghouf, M. (2013). Réglementation des petites GTPases par les FEM, les GAP et les GDI. Physiol. Tour. 93, 269�. doi:1.1152/physrev.00003.2012

    Chongsiriwatana, N.P., Patch, J.A., Czyzewski, A.M., Dohm, M.T., Ivankin, A., Gidalevitz, D., et al. (2008). Peptoïdes qui imitent la structure, la fonction et le mécanisme des peptides antimicrobiens hélicoïdaux. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 105, 2794�. doi: 10.1073/pnas.0708254105

    Chu, Q., Moellering, R. E., Hilinski, G. J., Kim, Y. W., Grossmann, T. N., Yeh, J. T. H., et al. (2015). Vers une compréhension de la pénétration cellulaire par les peptides agrafés. Medchemcom 6, 111�. doi: 10.1039/C4MD00131A

    Conibear, A.C., Bochen, A., Rosengren, K.J., Stupar, P., Wang, C., Kessler, H., et al. (2014). L'échelle de cystine cyclique des thêta-défensines en tant qu'échafaudage stable et bifonctionnel : une étude de preuve de concept utilisant le motif RGD de liaison à l'intégrine. Chembiochem 15, 451&# x02013459. doi: 10.1002/cbic.201300568

    Craik, D.J., Fairlie, D.P., Liras, S. et Price, D. (2013). L'avenir des médicaments à base de peptides. Chem. Biol. Drogue Des. 81, 136�. doi: 10.1111/cbdd.12055

    Dennesen, P.J., Bonten, M.J. et Weinstein, R.A. (1998). Les bactéries multirésistantes comme problème épidémique hospitalier. Anne. Méd. 30, 176�. doi:10.3109/07853899808999401

    Drakopoulou, E., Vizzavona, J. et Vita, C.(1998). Ingénierie d'un mimétique CD4 inhibant la liaison de la glycoprotéine d'enveloppe du virus de l'immunodéficience humaine-1 (VIH-1) gp120 au lymphocyte humain CD4 par le transfert d'un site fonctionnel CD4 à un petit échafaudage naturel Lett. Dynamisme. Sci. 5, 241&# x02013245. doi: 10.1023/A: 1008837427367

    Eichler, J. (2008). Peptides comme mimétiques du site de liaison aux protéines. Cour. Avis. Chem. Biol. 12, 707�. doi:10.1016/j.cbpa.2008.09.023

    Fahrner, R.L., Dieckmann, T., Harwig, S.S., Lehrer, R.I., Eisenberg, D. et Feigon, J. (1996). Structure en solution de la protégrine-1, un peptide antimicrobien à large spectre provenant de leucocytes porcins. Chem. Biol. 3, 543&# x02013550. doi:10.1016/S1074-5521(96)90145-3

    Fairlie, D.P., West, M.L. et Wong, A.K. (1998). Vers des mimétiques de surface des protéines. Cour. Méd. Chem. 5, 29�.

    Fjell, C.D., Hiss, J.A., Hancock, R.E. et Schneider, G. (2012). Concevoir des peptides antimicrobiens : la forme suit la fonction. Nat. Rev. Drug Discov. 11, 37�. doi: 10.1038/nrd3591

    Fliegl, H., Kohn, A., Hattig, C. et Ahlrichs, R. (2003). Calcul ab initio des spectres vibrationnels et électroniques du trans- et cis-azobenzène. Confiture. Chem. Soc. 125, 9821�. doi:10.1021/ja034433o

    Fosgerau, K., et Hoffmann, T. (2015). Thérapeutique peptidique : état actuel et orientations futures. Drogue Discov. Aujourd'hui 20, 122�. doi:10.1016/j.drudis.2014.10.003

    Frank, R. (2002). La technique de synthèse SPOT. Les matrices de peptides synthétiques sur membrane prennent en charge les principes et les applications de –. J. Immunol. Méthodes 267, 13�. doi:10.1016/S0022-1759(02)00137-0

    Franke, R., Hirsch, T., Overwin, H. et Eichler, J. (2007). Mimétiques synthétiques du site de liaison CD4 du VIH-1 gp120 pour la conception d'immunogènes. Angew. Chem. Int. Éd. Anglais 46, 1253�. doi: 10.1002/anie.200603274

    Gellman, S.H. (1998). Foldamers : un manifeste. Acc. Chem. Rés. 31, 173�. doi: 10.1021/ar960298r

    Ghasparian, A., Riedel, T., Koomullil, J., Moehle, K., Gorba, C., Svergun, D.I., et al. (2011). Particules synthétiques de type virus et leur utilisation dans l'administration de vaccins. Chembiochem 12, 100�. doi:10.1002/cbic.201000536

    Grace, C. R., Perrin, M. H., Gulyas, J., Rivier, J. E., Vale, W. W. et Riek, R. (2010). Structure RMN du premier domaine extracellulaire du récepteur 1 du facteur de libération de la corticotrophine (ECD1-CRF-R1) complexé avec un agoniste de haute affinité. J. Biol. Chem. 285, 38580�. doi: 10.1074/jbc.M110.121897

    Groß, A., Brox, R., Damm, D., Tschammer, N., Schmidt, B. et Eichler, J. (2015a). Sélectivité en ligand d'un peptide mimétique CXCR4 synthétique. Bioorg. Méd. Chem. 23, 4050�. doi:10.1016/j.bmc.2015.03.003

    Gro�DF, A., Rodel, K., Kneidl, B., Donhauser, N., Mossl, M., Lump, E., et al. (2015b). Amélioration et induction de l'infection par le VIH-1 grâce à un peptide assemblé dérivé du site de liaison CD4 de gp120. Chembiochem 16, 446�. doi: 10.1002/cbic.201402545

    Gro�DF, A., Mཫius, K., Haussner, C., Donhauser, N., Schmidt, B. et Eichler, J. (2013). Imiter les interactions protéine-protéine par le biais d'interactions peptide-peptide : HIV-1 gp120 et CXCR4. Devant. Immunol. 4:257. doi:10.3389/fimmu.2013.00257

    Gustafsson, E., Haas, P.J., Walse, B., Hijnen, M., Furebring, C., Ohlin, M., et al. (2009). Identification d'épitopes conformationnels pour les IgG humaines sur la protéine inhibitrice de la chimiotaxie de Staphylococcus aureus. BMC Immunol. 10h13. doi:10.1186/1471-2172-10-13

    Haas, P.J., De Haas, C.J., Poppelier, M.J., Van Kessel, K.P., Van Strijp, J.A., Dijkstra, K., et al. (2005). La structure du domaine de blocage des récepteurs C5a de la protéine inhibitrice de la chimiotaxie de Staphylococcus aureus est liée à un groupe de molécules évasives immunitaires. J. Mol. Biol. 353, 859�. doi:10.1016/j.jmb.2005.09.014

    Hagan, C.L., Silhavy, T.J. et Kahne, D. (2011). Assemblage des protéines membranaires Beta-Barrel par le complexe Bam. Annu. Rév. Biochem. 80, 189&# x02013210. doi:10.1146/annurev-biochem-061408-144611

    Hagan, C. L., Westwood, D. B. et Kahne, D. (2013). Les lipoprotéines Bam assemblent BamA in vitro. Biochimie 52, 6108�. doi: 10.1021/bi400865z

    Hagan, C.L., Wzorek, J.S. et Kahne, D. (2015). Inhibition de la machine d'assemblage du tonneau bêta par un peptide qui se lie à BamD. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 112, 2011�. doi: 10.1073/pnas.1415955112

    Haines, L.A., Rajagopal, K., Ozbas, B., Salick, D.A., Pochan, D.J. et Schneider, J.P. (2005). Formation d'hydrogel activé par la lumière via le repliement déclenché et l'auto-assemblage d'un peptide conçu. Confiture. Chem. Soc. 127, 17025&# x0201317029. doi:10.1021/ja054719o

    Hamley, I.W. (2014). Nanotubes peptidiques. Angew. Chem. Int. Éd. Anglais. 53, 6866�. doi: 10.1002/anie.201310006

    Hanold, L.E., Oruganty, K., Ton, N.T., Beedle, A.M., Kannan, N. et Kennedy, E.J. (2015). Inhiber la dimérisation de l'EGFR à l'aide d'imitateurs de bras de dimérisation à pont triazolyle. PLoS UN 10 : e0118796. doi: 10.1371/journal.pone.0118796

    He, Y., Xiao, Y., Song, H., Liang, Q., Ju, D., Chen, X., et al. (2008). Conception et évaluation du sifuvirtide, un nouvel inhibiteur de fusion du VIH-1. J. Biol. Chem. 283, 11126&# x0201311134. doi: 10.1074/jbc.M800200200

    Hollenstein, K., Kean, J., Bortolato, A., Cheng, R.K., Dore, A.S., Jazayeri, A., et al. (2013). Structure du récepteur du facteur de libération de la corticotrophine GPCR de classe B 1. La nature 499, 438�. doi: 10.1038/nature12357

    Hong, R.-L., Huang, C.-J., Tseng, Y.-L., Pang, V.F., Chen, S.-T., Liu, J.-J., et al. (1999a). Comparaison directe de la doxorubicine liposomale avec ou sans revêtement en polyéthylène glycol chez des souris porteuses de tumeurs C-26 : un revêtement de surface avec du polyéthylène glycol est-il bénéfique ? Clin. Cancer Rés. 5, 3645�.

    Hong, S.Y., Oh, J.E. et Lee, K.H. (1999b). Effet de la substitution d'acides aminés D sur la stabilité, la structure secondaire et l'activité du peptide membranaire actif. Biochimie. Pharmacol. 58, 1775&# x020131780. doi:10.1016/S0006-2952(99)00259-2

    Houghten, R.A., Pinilla, C., Appel, J.R., Blondelle, S.E., Dooley, C.T., Eichler, J., et al. (1999). Bibliothèques combinatoires à base de mélanges. J. Méd. Chem. 42, 3743�.

    Imamura, Y., Watanabe, N., Umezawa, N., Iwatsubo, T., Kato, N., Tomita, T., et al. (2009). Inhibition de l'activité gamma-sécrétase par les foldamères bêta-peptides hélicoïdaux. Confiture. Chem. Soc. 131, 7353�. doi: 10.1021/ja9001458

    Ippel, J.H., De Haas, C.J., Bunschoten, A., Van Strijp, J.A., Kruijtzer, J.A., Liskamp, ​​R.M., et al. (2009). Structure de l'extrémité N-terminale du récepteur C5a sulfaté de la tyrosine en complexe avec la protéine inhibitrice de la chimiotaxie de Staphylococcus aureus. J. Biol. Chem. 284, 12363�. doi: 10.1074/jbc.M808179200

    Jackson, D.Y., King, D.S., Chmielewski, J., Singh, S. et Schultz, P.G. (1991). Approche générale de la synthèse de peptides alpha-hélicoïdaux courts. Confiture. Chem. Soc. 113, 9391&# x020139392. doi: 10.1021/ja00024a067

    Johnson, L.M. et Gellman, S.H. (2013). Mimétisme alpha-hélice avec alpha/bêta-peptides. méth. Enzymol. 523, 407 �. doi:10.1016/B978-0-12-394292-0.00019-9

    Kaspar, A.A., et Reichert, J.M. (2013). Orientations futures pour le développement de thérapies peptidiques. Drogue Discov. Aujourd'hui 18, 807�. doi:10.1016/j.drudis.2013.05.011

    Kawamoto, S. A., Coleska, A., Ran, X., Yi, H., Yang, C.-Y. et Wang, S. (2011). Conception de peptides alpha-hélicoïdaux BCL9 agrafés au triazole pour cibler l'interaction protéine-protéine bêta-caténine/CLL/lymphome 9 (BCL9). J. Méd. Chem. 55, 1137�. doi: 10.1021/jm201125d

    Kilby, J.M. et Eron, J.J. (2003). Nouvelles thérapies basées sur les mécanismes d'entrée dans les cellules du VIH-1. N. Engl. J. Méd. 348, 2228�. doi:10.1056/NEJMra022812

    Kimmerlin, T., et Seebach, D. (2005). � ans de synthèse peptidique’ : méthodes de ligature pour la synthèse de peptides et de protéines avec des applications aux assemblages bêta-peptides. J. Pept. Rés. 65, 229�. doi: 10.1111/j.1399-3011.2005.00214.x

    Konstantinopoulos, P.A., Karamouzis, M.V. et Papavassiliou, A.G. (2007). Modifications post-traductionnelles et régulation de la superfamille RAS des GTPases comme cibles anticancéreuses. Nat. Rev. Drug Discov. 6, 541&# x02013555. doi: 10.1038/nrd2221

    Kurrikof, K., Gestin, M., et Langel, Ü. (2015). Progrès récents in vivo dans l'administration de médicaments assistée par peptide à pénétration cellulaire. Avis d'experts. Livraison de médicaments. doi:10.1517/17425247.2016.1125879

    Kwong, P.D., Wyatt, R., Robinson, J., Sweet, R.W., Sodroski, J. et Hendrickson, W.A. (1998). Structure d'une glycoprotéine d'enveloppe gp120 du VIH en complexe avec le récepteur CD4 et un anticorps humain neutralisant. La nature 393, 648�. doi: 10.1038/31405

    LaBelle, J.L., Katz, S.G., Bird, G.H., Gavathiotis, E., Stewart, M.L., Lawrence, C., et al. (2012). Un peptide BIM agrafé surmonte la résistance apoptotique dans les cancers hématologiques. J. Clin. Investir. 122, 2018�. doi:10.1172/JCI46231

    Lalezari, J.P., Henry, K., O’Hearn, M., Montaner, J.S., Piliero, P.J., Trottier, B., et al. (2003). L'enfuvirtide, un inhibiteur de fusion du VIH-1, pour l'infection à VIH résistante aux médicaments en Amérique du Nord et du Sud. N. Engl. J. Méd. 348, 2175&# x020132185. doi:10.1056/NEJMoa035026

    Leduc, A.M., Trent, J.O., Wittliff, J.L., Bramlett, K.S., Briggs, S.L., Chirgadze, N.Y., et al. (2003). Peptides cycliques stabilisés par hélice en tant qu'inhibiteurs sélectifs des interactions récepteur-coactivateur de stéroïdes. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 100, 11273�. doi: 10.1073/pnas.1934759100

    Li, W. et Caberoy, N. B. (2010). Nouvelle perspective pour la présentation sur phage en tant que technologie efficace et polyvalente de protéomique fonctionnelle. Appl. Microbiole. Biotechnologie. 85, 909�. doi:10.1007/s00253-009-2277-0

    Lichtenthaler, S.F., Wang, R., Grimm, H., Uljon, S.N., Masters, C.L. et Beyreuther, K. (1999). Mécanisme de la spécificité de clivage de la gamma-sécrétase de la maladie d'Alzheimer identifiée par mutagenèse par balayage à la phénylalanine du domaine transmembranaire de la protéine précurseur amyloïde. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 96, 3053�. doi: 10.1073/pnas.96.6.3053

    Madden, M. M., Muppidi, A., Li, Z., Li, X., Chen, J. et Lin, Q. (2011). Synthèse de peptides agrafés perméables aux cellules doubles inhibiteurs des interactions p53-Mdm2/Mdmx via cycloaddition photo-induite. Bioorg. Méd. Chem. Lett. 21, 1472�. doi:10.1016/j.bmcl.2011.01.004

    Mart, R.J., Osborne, R.D., Stevens, M.M. et Ulijn, R.V. (2006). Biomatériaux peptidiques sensibles aux stimuli. Matière molle 2, 822�. doi: 10.1039/b607706d

    Martin, L., Stricher, F., Misse, D., Sironi, F., Pugniere, M., Barthe, P., et al. (2003). Conception rationnelle d'un imitateur de CD4 qui inhibe l'entrée du VIH-1 et expose des épitopes de neutralisation cryptiques. Nat. Biotechnologie. 21, 71�. doi: 10.1038/nbt768

    Martinek, T.A. et Fulop, F. (2003). Contrôle de la chaîne latérale des structures secondaires bêta-peptides – principes de conception. EUR. J. Biochem. 270, 3657�. doi:10.1046/j.1432-1033.2003.03756.x

    Masterson, L.R., Etienne, M.A., Porcelli, F., Barany, G., Hammer, R.P. et Veglia, G. (2007). L'unité alpha-aminoisobutyryl-glycyl dipeptidyle non stéréogénique nuclée le type I&# x02019 beta-turn dans les peptides linéaires en solution aqueuse. Biopolymères 88, 746�. doi: 10.1002/bip.20738

    Mehl, R.A., Anderson, J.C., Santoro, S.W., Wang, L., Martin, A.B., King, D.S., et al. (2003). Génération d'une bactérie avec un code génétique de 21 acides aminés. Confiture. Chem. Soc. 125, 935&# x02013939. doi: 10.1021/ja0284153

    Mehrban, N., Zhu, B., Tamagnini, F., Young, F.I., Wasmuth, A., Hudson, K.L., et al. (2015). Hydrogels peptidiques hélicoïdaux fonctionnalisés α pour l'ingénierie des tissus neuronaux. ACS Biomater. Sci. Eng. 1, 431�. doi: 10.1021/acsbiomaterials.5b00051

    Meier, J., Kassler, K., Sticht, H. et Eichler, J. (2012). Peptides présentant le site de liaison du CD4 humain pour la glycoprotéine d'enveloppe du VIH-1 gp120. Beilstein J. Org. Chem. 8, 1858&# x020131866. doi:10.3762/bjoc.8.214

    Merrifield, R.B. (1963). Synthèse peptidique en phase solide. I. la synthèse d'un tétrapeptide. Confiture. Chem. Soc. 85, 2149�. doi: 10.1021/ja00897a025

    Miller, M.J., Foy, K.C. et Kaumaya, P.T. (2013). Immunothérapie du cancer: état actuel, perspectives d'avenir et nouveau paradigme de l'immunothérapie peptidique. Découvrir Méd. 15, 166&# x02013176.

    Mills, N.L., Daugherty, M.D., Frankel, A.D. et Guy, R.K. (2006). Un inhibiteur peptidomimétique alpha-hélicoïdal de l'interaction HIV-1 Rev-RRE. Confiture. Chem. Soc. 128, 3496�. doi: 10.1021/ja0582051

    Mཫius, K., Durr, R., Haubner, C., Dietrich, U. et Eichler, J. (2012). Une imitation synthétique fonctionnellement sélective du co-récepteur CXCR4 du VIH-1. Chimie 18, 8292�. doi:10.1002/chem.201200111

    Mojsoska, B., Zuckermann, R.N. et Jenssen, H. (2015). Étude de la relation structure-activité de nouveaux peptoïdes qui imitent la structure des peptides antimicrobiens. Antimicrobien. Agents Chemother. 59, 4112�. doi:10.1128/AAC.00237-15

    Muraki, M., Morii, H. et Harata, K. (2000). Domaines d'hévéine préparés chimiquement : effet de la troncature C-terminale et de la mutagenèse de résidus aromatiques sur l'affinité pour la chitine. Protéine Ing. 13, 385�. doi: 10.1093/protéine/13.6.385

    Nakahara, T., Nomura, W., Ohba, K., Ohya, A., Tanaka, T., Hashimoto, C., et al. (2010). Le remodelage des structures dynamiques des protéines d'enveloppe du VIH-1 conduit à des molécules antigéniques synthétiques induisant des anticorps neutralisants. Bioconjug. Chem. 21, 709�. doi: 10.1021/bc900502z

    Nomura, W., Aikawa, H., Ohashi, N., Urano, E., Metifiot, M., Fujino, M., et al. (2013). Peptides agrafés perméables aux cellules basés sur des inhibiteurs de l'intégrase du VIH-1 dérivés des produits du gène du VIH-1. ACS Chem. Biol. 8, 2235�. doi: 10.1021/cb400495h

    Nomura, W., Hashimoto, C., Ohya, A., Miyauchi, K., Urano, E., Tanaka, T., et al. (2012). Un trimère C34 synthétique de VIH-1 gp41 montre une augmentation significative de la puissance d'inhibition. ChemMedChem 7, 205�. doi: 10.1002/cmdc.201200114

    Olson, C.A., Shi, Z. et Kallenbach, N.R. (2001). Interactions polaires avec les chaînes latérales aromatiques dans les peptides alpha-hélicoïdaux : liaisons Ch.O H et interactions cation-pi. Confiture. Chem. Soc. 123, 6451�. doi: 10.1021/ja015590v

    Opatz, T., et Liskamp, ​​R.M. (2001). Un échafaudage de triazacyclophane sélectivement déprotégeable pour la construction de récepteurs artificiels. Org. Lett. 3, 3499�. doi: 10.1021/ol0101741

    Ösapay, G., et Taylor, J.W. (1992). Composés polypeptidiques modèles multicycliques. 2. synthèse et propriétés conformationnelles d'un uncosapeptide fortement alpha-hélicoïdal contraint par trois ponts lactame chaîne latérale à chaîne latérale. Confiture. Chem. Soc. 114, 6966�. doi: 10.1021/ja00044a003

    Otaka, A., Nakamura, M., Nameki, D., Kodama, E., Uchiyama, S., Nakamura, S., et al. (2002). Le remodelage du peptide gp41-C34 conduit à des inhibiteurs hautement efficaces de la fusion du VIH-1 avec les cellules cibles. Angew. Chem. Int. Éd. Anglais 41, 2937�. doi:10.1002/1521-3773(20020816)41:16�::AID-ANIE2937ϣ.0.CO2-J

    Pancera, M., Zhou, T., Druz, A., Georgiev, I.S., Soto, C., Gorman, J., et al. (2014). Structure et reconnaissance immunitaire de la préfusion trimérique HIV-1 Env. La nature 514, 455�. doi: 10.1038/nature13808

    Patgiri, A., Yadav, K. K., Arora, P. S. et Bar-Sagi, D. (2011). Un inhibiteur orthostérique de l'interaction Ras-Sos. Nat. Chem. Biol. 7, 585�. doi: 10.1038/nchembio.612

    Pham, J.D., Spencer, R.K., Chen, K.H. et Nowick, J.S. (2014). Assemblage de type fibrille d'oligomères d'un peptide dérivé de la bêta-amyloïde. Confiture. Chem. Soc. 136, 12682&# x0201312690. doi: 10.1021/ja505713y

    Pelay-Gimeno, M., Glas, A., Koch, O. et Grossmann, T. N. (2015). Conception basée sur la structure d'inhibiteurs d'interactions protéine-protéine: imitant des épitopes de liaison peptidique. Angew. Chem. Int. Éd. Anglais. 54, 8896�. doi: 10.1002/anie.201412070

    Pochan, D.J., Schneider, J.P., Kretsinger, J., Ozbas, B., Rajagopal, K. et Haines, L. (2003). Hydrogels thermiquement réversibles via un repliement intramoléculaire et l'auto-assemblage conséquent d'un peptide conçu de novo. Confiture. Chem. Soc. 125, 11802�. doi: 10.1021/ja0353154

    Postma, B., Poppelier, M.J., Van Galen, J.C., Prossnitz, E.R., Van Strijp, J.A., De Haas, C.J., et al. (2004). Protéine inhibitrice de la chimiotaxie de Staphylococcus aureus se lie spécifiquement au récepteur C5a et au peptide formylé. J. Immunol. 172, 6994&# x020137001. doi:10.4049/jimmunol.172.11.6994

    Pritz, S., Kraetke, O., Klose, A., Klose, J., Rothemund, S., Fechner, K., et al. (2008). Synthèse d'imitateurs de protéines avec une topologie de squelette non linéaire par une stratégie combinée de synthèse recombinante, enzymatique et chimique. Angew. Chem. Int. Éd. Anglais 47, 3642�. doi: 10.1002/anie.200705718

    Rajagopal, K., Lamm, M.S., Haines-Butterick, L.A., Pochan, D.J. et Schneider, J.P. (2009).Réglage de la réactivité au pH du repliement des peptides en épingle à cheveux bêta, de l'auto-assemblage et de la formation de matériau d'hydrogel. Biomacromolécules 10, 2619�. doi: 10.1021/bm900544e

    Renner, C., et Moroder, L. (2006). L'azobenzène comme commutateur conformationnel dans les peptides modèles. Chembiochem. 7, 868�. doi:10.1002/cbic.200500531

    Riedel, T., Ghasparian, A., Moehle, K., Rusert, P., Trkola, A. et Robinson, J. A. (2011). Particules virales synthétiques et peptidomimétiques contraints par la conformation dans la conception de vaccins. Chembiochem 12, 2829&# x020132836. doi: 10.1002/cbic.201100586

    Robinson, J.A. (2008). Peptidomimétiques en épingle à cheveux bêta : conception, structures et activités biologiques. Acc. Chem. Rés. 41, 1278�. doi: 10.1021/ar700259k

    Robinson, J.A. (2013). Max Bergmann donne une conférence sur les mimétiques d'épitopes de protéines à l'ère de la vaccinologie structurelle. J. Pept. Sci. 19, 127�. doi: 10.1002/psc.2482

    Robinson, J.A., Shankaramma, S.C., Jetter, P., Kienzl, U., Schwendener, R.A., Vrijbloed, J.W., et al. (2005). Études des propriétés et de la structure et de l'activité des peptidomimétiques en épingle à cheveux bêta cycliques basés sur la protégrine peptidique antimicrobienne cationique I. Bioorg. Méd. Chem. 13, 2055�. doi:10.1016/j.bmc.2005.01.009

    Rodriguez, P.L., Harada, T., Christian, D.A., Pantano, D.A., Tsai, R.K. et Discher, D.E. (2013). Des peptides « self » minimaux qui inhibent la clairance phagocytaire et améliorent l'administration de nanoparticules. Science 339, 971&# x02013975. doi:10.1126/science.1229568

    Rostovtsev, V.V., Green, L.G., Fokin, V.V. et Sharpless, K.B. (2002). Un processus de cycloaddition huisgen par étapes : la “ligation” catalysée par le cuivre (I) régiosélective des azotures et des alcynes terminaux. Angew. Chem. Int. Éd. Anglais 41, 2596�. doi:10.1002/1521-3773(20020715)41:14�::AID-ANIE2596ϣ.0.CO2-4

    Samanta, S., Beharry, A.A., Sadovski, O., Mccormick, T.M., Babalhavaeji, A., Tropepe, V., et al. (2013). Photocommutation des composés azoïques in vivo avec lumière rouge. Confiture. Chem. Soc. 135, 9777�. doi: 10.1021/ja402220t

    Schafmeister, C.E., Po, J. et Verdine, G.L. (2000). Un système de réticulation tout hydrocarbure pour améliorer l'hélicité et la stabilité métabolique des peptides. Confiture. Chem. Soc. 122, 5891&# x020135892. doi: 10.1021/ja000563a

    Schellinger, J.G., Danan-Leon, L.M., Hoch, J.A., Kassa, A., Srivastava, I., Davis, D., et al. (2011). Synthèse d'un imitateur d'épitope gp120 trimérique conjugué à un peptide T-helper pour améliorer l'antigénicité. Confiture. Chem. Soc. 133, 3230�. doi: 10.1021/ja1083915

    Scrima, M., Le Chevalier-Isaad, A., Rovero, P., Papini, A. M., Chorev, M., et D&# x02019ursi, A. M. (2010). La cyclisation intramoléculaire i-à-(iƲ) chaîne latérale à chaîne latérale azide-alcyne catalysée par Cu-I favorise la formation de structures secondaires en forme d'hélice. J. Org. Chem. 2010, 446�. doi: 10.1002/ejoc.200901157

    Seebach, D., Beck, A. K. et Bierbaum, D. J. (2004). Le monde des peptides bêta et gamma constitués d'acides aminés protéinogènes homologués et d'autres composants. Chem. Biodivers. 1, 1111&# x020131239. doi: 10.1002/cbdv.200490087

    Seebach, D., et Gardiner, J. (2008). Peptidomimétiques bêta-peptidiques. Acc. Chem. Rés. 41, 1366&# x020131375. doi: 10.1021/ar700263g

    Seebach, D., et Matthews, J. L. (1997). Bêta-peptides : une surprise à chaque tournant. Chem. Commun. 2015�. doi: 10.1039/a704933a

    Shankaramma, S.C., Athanassiou, Z., Zerbe, O., Moehle, K., Mouton, C., Bernardini, F., et al. (2002). Mimétiques en épingle à cheveux macrocycliques de la protégrine peptidique antimicrobienne cationique I: une nouvelle famille d'antibiotiques à large spectre. Chembiochem 3, 1126&# x020131133. doi: 10.1002/1439-7633(20021104)3:11�::AID-CBIC1126ϣ.0.CO2-I

    Shi, Z., Olson, C.A. et Kallenbach, N.R. (2002). Interaction cation-pi dans les peptides alpha-hélicoïdaux modèles. Confiture. Chem. Soc. 124, 3284�. doi: 10.1021/ja0174938

    Sia, S.K., Carr, P.A., Cochran, A.G., Malashkevich, V.N. et Kim, P.S. (2002). Peptides courts contraints qui inhibent l'entrée du VIH-1. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 99, 14664�. doi: 10.1073/pnas.232566599

    Simon, R.J., Kania, R.S., Zuckermann, R.N., Huebner, V.D., Jewell, D.A., Banville, S., et al. (1992). Peptoïdes : une approche modulaire de la découverte de médicaments. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 89, 9367�. doi: 10.1073/pnas.89.20.9367

    Sinthuvanich, C., Veiga, A.S., Gupta, K., Gaspar, D., Blumenthal, R. et Schneider, J.P. (2012). Peptides en épingle à cheveux bêta anticancéreux : le repliement induit par la membrane déclenche l'activité. Confiture. Chem. Soc. 134, 6210�. doi: 10.1021/ja210569f

    Smith, G.P. (1985). Phage de fusion filamenteux : nouveaux vecteurs d'expression qui présentent des antigènes clonés à la surface du virion. Science 228, 1315&# x020131317. doi:10.1126/science.4001944

    Spiegel, J., Cromm, P.M., Itzen, A., Goody, R.S., Grossmann, T.N. et Waldmann, H. (2014). Ciblage direct des interactions Rab-GTPase-effecteur. Angew. Chem. Int. Éd. Anglais 53, 2498�. doi: 10.1002/anie.201308568

    Srinivas, N., Jetter, P., Ueberbacher, B.J., Werneburg, M., Zerbe, K., Steinmann, J., et al. (2010). Les antibiotiques peptidomimétiques ciblent la biogenèse de la membrane externe chez Pseudomonas aeruginosa. Science 327, 1010&# x020131013. doi:10.1126/science.1182749

    Sun, J. et Zuckermann, R. N. (2013). Les polymères peptoïdes : un matériau bio-inspiré hautement designable. ACS Nano 7, 4715&# x020134732. doi: 10.1021/nn4015714

    Swierczewska, M., Lee, K.C. et Lee, S. (2015). Quel est l'avenir des thérapies pégylées ? Avis d'experts. Émerger. Médicaments 20, 531&# x02013536. doi:10.1517/14728214.2015.1113254

    Tan, K., Liu, J., Wang, J., Shen, S. et Lu, M. (1997). Structure atomique d'un sous-domaine thermostable de HIV-1 gp41. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 94, 12303�. doi: 10.1073/pnas.94.23.12303

    Tan, Q., Zhu, Y., Li, J., Chen, Z., Han, G.W., Kufareva, I., et al. (2013). Structure du complexe maraviroc du récepteur de la chimiokine CCR5-inhibiteur de l'entrée du VIH. Science 341, 1387&# x020131390. doi:10.1126/science.1241475

    Thundimadathil, J. (2012). Traitement du cancer par les peptides : thérapies actuelles et perspectives d'avenir. J. Acides aminés 2012, 967347. doi: 10.1155/2012/967347

    Timmerman, P., Barderas, R., Desmet, J., Altschuh, D., Shochat, S., Hollestelle, M.J., et al. (2009). Une approche combinatoire pour la conception de peptidomimétiques dérivés de régions déterminant la complémentarité avec une activité anti-tumorale in vitro. J. Biol. Chem. 284, 34126&# x0201334134. doi: 10.1074/jbc.M109.041459

    Timmerman, P., Beld, J., Puijk, W.C. et Meloen, R.H. (2005). Cyclisation rapide et quantitative de plusieurs boucles peptidiques sur des échafaudages synthétiques pour le mimétisme structurel des surfaces protéiques. Chembiochem 6, 821�. doi: 10.1002/cbic.200400374

    Timmerman, P., Shochat, S.G., Desmet, J., Barderas, R., Casal, J.I., Meloen, R.H., et al. (2010). La liaison des peptides dérivés de CDR est mécaniquement différente de celle des anticorps parentaux de haute affinité. J. Mol. Reconnaître. 23, 559�. doi: 10.1002/jmr.1017

    Tornoe, C. W., Christensen, C. et Meldal, M. (2002). Peptidotriazoles sur phase solide : [1,2,3]-triazoles par cycloadditions 1,3-dipolaires d'alcynes terminaux aux azotures catalysées par le cuivre(i) régiospécifique. J. Org. Chem. 67, 3057�. doi: 10.1021/jo011148j

    Tsou, L. K., Tatko, C. D. et Waters, M. L. (2002). Une simple interaction cation-pi entre un cycle phényle et une amine protonée stabilise une hélice alpha dans l'eau. Confiture. Chem. Soc. 124, 14917�. doi: 10.1021/ja026721a

    Veldkamp, ​​K.E., Heezius, H.C., Verhoef, J., Van Strijp, J.A. et Van Kessel, K.P. (2000). Modulation des récepteurs de chimiokines neutrophiles par Staphylococcus aureus surnageant. Infecter. Immun. 68, 5908�. doi:10.1128/IAI.68.10.5908-5913.2000

    Verdine, G.L., et Hilinski, G.J. (2012). Peptides agrafés pour cibles médicamenteuses intracellulaires. méth. Enzymol. 503, 3&# x0201333. doi:10.1016/B978-0-12-396962-0.00001-X

    Vita, C., Drakopoulou, E., Vizzavona, J., Rochette, S., Martin, L., Menez, A., et al. (1999). Ingénierie rationnelle d'une miniprotéine qui reproduit le noyau du site CD4 interagissant avec la glycoprotéine d'enveloppe du VIH-1. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 96, 13091&# x0201313096. doi: 10.1073/pnas.96.23.13091

    Vogelstein, B., et Kinzler, K.W. (2004). Les gènes du cancer et les voies qu'ils contrôlent. Nat. Méd. 10, 789�. doi: 10.1038/nm1087

    Walensky, L.D., et Bird, G.H. (2014). Peptides agrafés par des hydrocarbures : principes, pratique et progrès. J. Méd. Chem. 57, 6275�. doi: 10.1021/jm4011675

    Wang, R.R., Yang, L.M., Wang, Y.H., Pang, W., Tam, S.C., Tien, P., et al. (2009). Sifuvirtide, un puissant peptide inhibiteur de fusion du VIH. Biochimie. Biophys. Rés. Commun. 382, 540&# x02013544. doi:10.1016/j.bbrc.2009.03.057

    Watson, S.A., Michaeli, D., Grimes, S., Morris, T.M., Robinson, G., Varro, A., et al. (1996). Gastrimmune produit des anticorps qui neutralisent la gastrine-17 amidée et à glycine prolongée et inhibent la croissance du cancer du côlon. Cancer Rés. 56, 880�.

    Wild, C., Oas, T., Mcdanal, C., Bolognesi, D. et Matthews, T. (1992). Un inhibiteur peptidique synthétique de la réplication du virus de l'immunodéficience humaine : corrélation entre la structure de la solution et l'inhibition virale. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 89, 10537�. doi: 10.1073/pnas.89.21.10537

    Wild, C.T., Shugars, D.C., Greenwell, T.K., Mcdanal, C.B. et Matthews, T.J. (1994). Les peptides correspondant à un domaine alpha-hélicoïdal prédictif du virus de l'immunodéficience humaine de type 1 gp41 sont de puissants inhibiteurs de l'infection virale. Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS. 91, 9770�. doi: 10.1073/pnas.91.21.9770

    Wilen, C.B., Tilton, J.C. et Doms, R.W. (2012). VIH : liaison cellulaire et entrée. Harb de printemps froid. Apercevoir. Méd. 2, a006866. doi: 10.1101/cshperspect.a006866

    Woods, R.J., Brower, J.O., Castellanos, E., Hashemzadeh, M., Khakshoor, O., Russu, W.A., et al. (2007). Fiches bêta modulaires cycliques. Confiture. Chem. Soc. 129, 2548�. doi: 10.1021/ja0667965

    Woolley, G.A. (2005). Hélices alpha peptidiques photocontrôleuses. Acc. Chem. Rés. 38, 486�. doi: 10.1021/ar040091v

    Wu, B., Chien, E.Y., Mol, C.D., Fenalti, G., Liu, W., Katritch, V., et al. (2010). Structures de la chimiokine CXCR4 GPCR avec des antagonistes peptidiques à petites molécules et cycliques. Science 330, 1066&# x020131071. doi:10.1126/science.1194396

    Yang, B., Liu, D. et Huang, Z. (2004). Synthèse et structure hélicoïdale de peptides BH3 pontés lactame dérivés de protéines pro-apoptotiques de la famille Bcl-2. Bioorg. Méd. Chem. Lett. 14, 1403&# x020131406. doi:10.1016/j.bmcl.2003.09.101

    Yarden, Y., et Sliwkowski, M. X. (2001). Démêlage du réseau de signalisation ErbB. Nat. Rév. Mol. Cell Biol. 2, 127�. doi: 10.1038/35052073

    Yu, C. et Taylor, J. W. (1999). Synthèse et étude de peptides à ponts semi-rigides i et i + 7 destinés à la stabilisation de l'hélice alpha. Bioorg. Méd. Chem. 7, 161�. doi:10.1016/S0968-0896(98)00232-6

    Zolla-Pazner, S., et Cardozo, T. (2010). Les relations structure-fonction des régions à séquence variable de l'enveloppe du VIH-1 recentrent la conception du vaccin. Nat. Rév. Immunol. 10, 527�. doi: 10.1038/nri2801

    Zuckermann, R.N., et Kodadek, T. (2009). Les peptoïdes comme thérapeutiques potentielles. Cour. Avis. Mol. Là. 11, 299&# x02013307.

    Mots-clés : interactions protéine–protéines, imitateurs de protéines, peptides, conception basée sur la structure, biomatériaux

    Citation : Groß A, Hashimoto C, Sticht H et Eichler J (2016) Synthetic Peptides as Protein Mimics. Devant. Bioeng. Biotechnologie. 3:211. doi: 10.3389/fbioe.2015.00211

    Reçu : 16 septembre 2015 Accepté : 22 décembre 2015
    Publié: 19 janvier 2016

    Zoran Nikoloski, Institut Max-Planck de physiologie moléculaire des plantes, Allemagne

    Juan Manuel Pedraza, Universidad de los Andes, Colombie
    Alexander D. Frey, Université Aalto, Finlande

    Copyright : © 2016 Groß, Hashimoto, Sticht et Eichler. Il s'agit d'un article en libre accès distribué sous les termes de la Creative Commons Attribution License (CC BY). L'utilisation, la distribution ou la reproduction dans d'autres forums est autorisée, à condition que le ou les auteurs originaux ou le concédant de licence soient crédités et que la publication originale dans cette revue soit citée, conformément à la pratique académique acceptée. Aucune utilisation, distribution ou reproduction non conforme à ces conditions n'est autorisée.



Commentaires:

  1. Aescwine

    Il y a quelque chose. De toute évidence, merci beaucoup pour l'aide dans cette affaire.



Écrire un message